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- PDB-7bbd: Crystal structure of monoubiquitinated TRIM21 RING (Ub-RING) In c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bbd
タイトルCrystal structure of monoubiquitinated TRIM21 RING (Ub-RING) In complex with ubiquitin charged Ube2N (Ube2N~Ub) and Ube2V2
要素
  • (Polyubiquitin- ...) x 2
  • (Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...) x 2
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase / E2 conjugating enzyme / ubiquitin chain elongation
機能・相同性
機能・相同性情報


UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / ubiquitin-protein transferase activator activity / negative regulation of protein deubiquitination / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / regulation protein catabolic process at postsynapse ...UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / ubiquitin-protein transferase activator activity / negative regulation of protein deubiquitination / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / postreplication repair / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / stress granule disassembly / positive regulation of double-strand break repair / female gonad development / seminiferous tubule development / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / male meiosis I / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to type II interferon / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of cell cycle / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / antiviral innate immune response / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / autophagosome / Pexophagy / negative regulation of innate immune response / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / positive regulation of DNA repair / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain ...zinc finger of C3HC4-type, RING / TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin B / Polyubiquitin-B / Polyubiquitin-C / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kiss, L. / Neuhaus, D. / James, L.C.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105181010 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105178934 英国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2021
タイトル: RING domains act as both substrate and enzyme in a catalytic arrangement to drive self-anchored ubiquitination.
著者: Kiss, L. / Clift, D. / Renner, N. / Neuhaus, D. / James, L.C.
履歴
登録2020年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Polyubiquitin-B,E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
D: Polyubiquitin-C
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1996
ポリマ-61,0684
非ポリマー1312
5,134285
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.150, 108.360, 75.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.990, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-328-

HOH

21B-366-

HOH

31A-209-

HOH

41C-248-

HOH

-
要素

-
Polyubiquitin- ... , 2種, 2分子 BD

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B,E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / 52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / RING- ...52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM21 / Ro(SS-A) / Sjoegren syndrome type A antigen / SS-A / Tripartite motif-containing protein 21


分子量: 18379.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB, TRIM21, RNF81, RO52, SSA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: J3QS39, UniProt: P19474, UniProt: P0CG47*PLUS, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / Mutation: G75A, G76A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

-
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ... , 2種, 2分子 AC

#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2 / DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation- ...DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation-promoting factor 1 / EDPF-1 / MMS2 homolog / Vitamin D3-inducible protein


分子量: 16929.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2V2, MMS2, UEV2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15819
#4: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17182.756 Da / 分子数: 1 / Mutation: C87K, K92A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme

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非ポリマー , 2種, 287分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.75 %
結晶化温度: 290.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: MOPSO, Bis-Tris, PEG 4K, 1,2,6-hexanetriol, Li, Na, K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月27日 / 詳細: Eiger2 XE 16M
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→19.99 Å / Num. obs: 38727 / % possible obs: 99.41 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04551 / Rpim(I) all: 0.01839 / Rrim(I) all: 0.04914 / Net I/σ(I): 20.18
反射 シェル解像度: 2.2→2.279 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.9457 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / Num. unique obs: 3856 / CC1/2: 0.932 / % possible all: 99.15

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6S53, 1UBQ, 1J74
解像度: 2.2→19.99 Å / SU ML: 0.2935 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.6248
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2524 2004 5.18 %
Rwork0.222 36716 -
obs0.2236 38720 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4147 0 2 285 4434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214225
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52555727
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431651
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038748
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5311604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.250.33631500.32912583X-RAY DIFFRACTION99.02
2.25-2.320.32681230.30922658X-RAY DIFFRACTION99.29
2.32-2.380.33461530.29912571X-RAY DIFFRACTION99.2
2.38-2.460.30331350.27912609X-RAY DIFFRACTION99.28
2.46-2.550.28991550.26042586X-RAY DIFFRACTION99.35
2.55-2.650.30881300.26342626X-RAY DIFFRACTION99.49
2.65-2.770.28331520.24772613X-RAY DIFFRACTION99.57
2.77-2.920.26221370.23592619X-RAY DIFFRACTION99.53
2.92-3.10.30541380.22292630X-RAY DIFFRACTION99.78
3.1-3.340.26211510.21652622X-RAY DIFFRACTION99.82
3.34-3.670.2271370.20312663X-RAY DIFFRACTION99.93
3.67-4.20.2111440.1742610X-RAY DIFFRACTION99.96
4.2-5.270.19221480.17082658X-RAY DIFFRACTION99.96
5.27-19.990.20371510.18272668X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.583196084921.002829697213.01366579980.212563355225-0.01159667000375.12239418703-0.2263508381160.3958031490880.576382918632-0.2281357894630.01217561961230.274273924681-0.1465243944810.03842495263450.1715571032990.109571740408-0.00496969778859-0.03187830601260.1074217498180.02418291417080.139151036171-25.932152888747.5868151316-14.3319015028
28.804564323682.932041745111.566495063683.71424159139-0.2497577564170.6425873587670.0004669231729720.484091011248-0.294397741608-0.4961595318010.07845775809240.01887251234550.3738368672740.276828969329-0.09110169661510.1922889349520.03908244178840.002263534980520.123499116375-0.0001443343340670.0536245117797-19.563381718639.2254027275-13.881922155
31.46420443808-0.174965727288-0.07177054114470.06373425035410.180472306520.696885924694-0.1756625892290.334865155760.721409272973-0.0492089240326-0.0446723965669-0.184442560972-0.3338853333150.192228389749-0.1060342267640.174645407458-0.0890271140967-0.04718288977650.09336773942110.1798353657240.404608040048-6.6112056195152.6157480553-7.01540273358
43.096141182970.655093618744-1.246935596186.02922988406-1.937516083224.060726310050.1820335012310.0993666536609-0.277076723460.0118772733414-0.151960067921-0.2391593378650.2822281795280.06454286622020.08393811614950.1249905884450.0258212861264-0.04795443508260.04214069285990.01890574717780.155161555064-3.2366821576437.8680624808-3.30252289389
53.23895751608-0.2039938569530.6644865132272.43496309688-0.2119938697013.51620063527-0.173369136370.0816548936966-0.0435812231208-0.118222597373-0.07077902012640.3815779021970.0789569759579-0.3577851252470.2000785748020.180934394376-0.0579909849823-0.07683878543880.31316535495-0.00619667142940.185264625457-40.001448955641.51239348-27.9435139446
60.587003551493-0.6959684400130.2969545040861.44437899537-0.8465836194590.6451687677840.1924446651791.25277433547-0.11383348397-0.773662893148-0.321364360866-0.398669439050.3930675030731.29602170119-0.1431970234610.4661166556030.2305111487360.02032634637781.10353273286-0.1083132772730.285337720916-16.567850161138.0299018752-28.881758346
74.019467184870.462786545372-0.1898857580852.09091377060.1062919544961.68573218851-0.0344672740674-0.8348700649680.7954159073570.3133440905090.07715201489930.370506023411-0.0671946436014-0.2053811476850.03523326955450.1769279243260.08970397212870.1344578951320.722846770252-0.2608349755680.265230042965-34.103072748247.30195508685.88071623614
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'C' and (resid 87 through 100 )CF87 - 10088 - 101
22chain 'C' and (resid 101 through 112 )CF101 - 112102 - 113
33chain 'C' and (resid 113 through 132 )CF113 - 132114 - 133
44chain 'C' and (resid 133 through 152 )CF133 - 152134 - 153
55chain 'B' and (resid 82 through 158 )BA82 - 15884 - 160
66chain 'D' and (resid 1 through 76 )DD1 - 761 - 76
77chain 'A' and (resid -4 through 35 )AE-4 - 351 - 40
88chain 'A' and (resid 36 through 78 )AE36 - 7841 - 83
99chain 'A' and (resid 79 through 98 )AE79 - 9884 - 103
1010chain 'A' and (resid 99 through 144 )AE99 - 144104 - 149
1111chain 'C' and (resid 0 through 27 )CF0 - 271 - 28
1212chain 'C' and (resid 28 through 40 )CF28 - 4029 - 41
1313chain 'C' and (resid 41 through 67 )CF41 - 6742 - 68
1414chain 'C' and (resid 68 through 86 )CF68 - 8669 - 87
1515chain 'B' and (resid -1 through 81 )BA-1 - 811 - 83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る