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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7b9b | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human 5' exonuclease Appollo APO form | ||||||
![]() | 5' exonuclease Apollo | ||||||
![]() | LYASE / DCLRE1B / SNM1B / exonuclease / Apollo | ||||||
機能・相同性 | ![]() telomeric 3' overhang formation / telomeric loop formation / protection from non-homologous end joining at telomere / telomere maintenance via telomere lengthening / 5'-3' exonuclease activity / telomere capping / 5'-3' DNA exonuclease activity / interstrand cross-link repair / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway ...telomeric 3' overhang formation / telomeric loop formation / protection from non-homologous end joining at telomere / telomere maintenance via telomere lengthening / 5'-3' exonuclease activity / telomere capping / 5'-3' DNA exonuclease activity / interstrand cross-link repair / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via nonhomologous end joining / beta-lactamase activity / beta-lactamase / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear body / centrosome / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Newman, J.A. / Baddock, H.T. / Mukhopadhyay, S.M.M. / Burgess-Brown, N.A. / von Delft, F. / Arrowshmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: A phosphate binding pocket is a key determinant of exo- versus endo-nucleolytic activity in the SNM1 nuclease family. 著者: Baddock, H.T. / Newman, J.A. / Yosaatmadja, Y. / Bielinski, M. / Schofield, C.J. / Gileadi, O. / McHugh, P.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 90.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 54.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 429.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 431.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38615.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9H816, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-NI / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.38 % |
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結晶化 | 温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 6% PEG20K -- 0.1M bicine pH 7.3 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→45.21 Å / Num. obs: 11188 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.3 % / Biso Wilson estimate: 87.62 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 11.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 25.3 % / Rmerge(I) obs: 2.13 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1588 / CC1/2: 0.67 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5aho 解像度: 2.8→45.21 Å / SU ML: 0.4859 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.7456 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 80.58 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.21 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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