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- PDB-7b2w: Torpedo californica acetylcholinesterase complexed with UO2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b2w
タイトルTorpedo californica acetylcholinesterase complexed with UO2
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / acetylcholinesterase / ASSAM / differential scanning calorimetry / divalent metal ion / electron paramagnetic resonance / thermal inactivation / Torpedo / 4D motif / 3.1.1.7
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / acetylcholinesterase / choline metabolic process / acetylcholinesterase activity / synaptic cleft / side of membrane / synapse / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, fish/snake / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
URANYL (VI) ION / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Tetronarce californica (エイ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Silman, I. / Shnyrov, V.L. / Ashani, Y. / Roth, E. / Nicolas, A. / Sussman, J.L. / Weiner, L.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Torpedo californica acetylcholinesterase is stabilized by binding of a divalent metal ion to a novel and versatile 4D motif.
著者: Silman, I. / Shnyrov, V.L. / Ashani, Y. / Roth, E. / Nicolas, A. / Sussman, J.L. / Weiner, L.
#1: ジャーナル: Bull Soc Ophtalmol Fr / 年: 1987
タイトル: [Treatment of vitreous hemorrhages. Rare causes].
著者: Aracil, P.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein.
著者: Sussman, J.L. / Harel, M. / Frolow, F. / Oefner, C. / Goldman, A. / Toker, L. / Silman, I.
履歴
登録2020年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2773
ポリマ－60,7371
非ポリマー5402
水48627
1
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子

A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,5536
ポリマ－121,4732
非ポリマー1,0804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2800 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area35950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.880, 110.880, 134.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 60736.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetronarce californica (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / Variant: G2 FORM / 組織: ELECTROPLAQUE / 参照: UniProt: P04058, acetylcholinesterase
#2: 化合物 ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.74 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: The use of standard vapor diffusion techniques in hanging drop with 61 percent saturated ammonium sulfate, 360 nM Na,K-phosphate buffer pH 7.0, as the precipating agent and a protein ...詳細: The use of standard vapor diffusion techniques in hanging drop with 61 percent saturated ammonium sulfate, 360 nM Na,K-phosphate buffer pH 7.0, as the precipating agent and a protein concentration of ~11 mg/ml together with UO2(NO3)2.

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: SIEMENS-XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年7月10日
放射モノクロメーター: Graphite monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→39.0924 Å / Num. obs: 23867 / % possible obs: 84.24 % / Biso Wilson estimate: 36.6 Å2 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.65→2.77 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.44 / Num. unique obs: 2116 / Rsym value: 0.09 / % possible all: 57.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc7_4070-000精密化
REFMAC5.8.0267精密化
DENZOV1.0データ削減
SCALEPACKV1.0データスケーリング
MERLOTV1.0位相決定
Coot9.3モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EA5

1ea5


解像度: 2.65→39.09 Å / SU ML: 0.3211 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.57 / 位相誤差: 20.046
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 2001 8.39 %
Rwork0.1613 21863 -
obs0.1656 23864 84.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→39.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4187 0 6 27 4220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01244322
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32255870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0642619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0107763
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.128574
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.65-2.720.3533810.2573908X-RAY DIFFRACTION49.82
2.72-2.790.26951070.23791186X-RAY DIFFRACTION64.78
2.79-2.870.34811170.23761287X-RAY DIFFRACTION70.52
2.87-2.960.29611280.22961387X-RAY DIFFRACTION75.79
2.96-3.070.27071290.20971464X-RAY DIFFRACTION80.01
3.07-3.190.29861380.21391504X-RAY DIFFRACTION81.85
3.19-3.340.25181470.17981564X-RAY DIFFRACTION85.64
3.34-3.510.22631510.15591637X-RAY DIFFRACTION88.82
3.51-3.730.18051510.14121699X-RAY DIFFRACTION91.63
3.73-4.020.18091600.12931719X-RAY DIFFRACTION93.39
4.02-4.430.15391610.12031826X-RAY DIFFRACTION96.74
4.43-5.070.1811690.11711832X-RAY DIFFRACTION98.77
5.07-6.380.19211750.15771882X-RAY DIFFRACTION99.66
6.38-39.090.18891870.16781968X-RAY DIFFRACTION99.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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