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- PDB-7b15: 14-3-3sigma in complex with SHN3pT869 phosphopeptide crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b15
タイトル14-3-3sigma in complex with SHN3pT869 phosphopeptide crystal structure
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • SHN3pT869
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Adaptor Protein / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Soini, L. / Leysen, S. / Davis, J. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission675179 オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 14-3-3 sigma in complex with phosphopeptides
著者: Soini, L. / Leysen, S. / Davis, J. / Ottmann, C.
履歴
登録2020年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: SHN3pT869
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7766
ポリマ－27,6792
非ポリマー974
水7,098394
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: SHN3pT869
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: SHN3pT869
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,55212
ポリマ－55,3584
非ポリマー1948
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5290 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area24830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.299, 113.450, 63.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

MG

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド SHN3pT869


分子量: 1136.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 95 mM Hepes pH 7.1-7.7, 24-29% PEG400, 190 mM Cacl2, Glycerol 5%
PH範囲: 7.1-7.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→56.72 Å / Num. obs: 40935 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 15.39 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.59→1.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.15 / Num. unique obs: 1998 / CC1/2: 0.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1-3660精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MHR

3mhr


解像度: 1.59→29.65 Å / SU ML: 0.0997 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 14.42
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1586 2042 4.99 %
Rwork0.1398 38862 -
obs0.1407 40904 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1934 0 4 394 2332
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01092188
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02183001
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0486332
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066396
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.55681447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.59-1.620.17231260.15122572X-RAY DIFFRACTION99.59
1.62-1.660.16551380.14332561X-RAY DIFFRACTION99.59
1.66-1.710.14881210.14262545X-RAY DIFFRACTION99.37
1.71-1.760.1611460.14112549X-RAY DIFFRACTION99.01
1.76-1.810.19871330.14552554X-RAY DIFFRACTION99.96
1.81-1.880.18481290.14552550X-RAY DIFFRACTION99.96
1.88-1.950.18011310.14542599X-RAY DIFFRACTION99.96
1.95-2.040.18251520.13852549X-RAY DIFFRACTION99.93
2.04-2.150.14471580.12862562X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.290.1411270.12422585X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.460.15471380.12342600X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.710.16621280.13092631X-RAY DIFFRACTION100
2.71-3.10.15651430.13912600X-RAY DIFFRACTION99.96
3.1-3.910.14121490.1322642X-RAY DIFFRACTION100
3.91-29.650.16271230.16152763X-RAY DIFFRACTION99.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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