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- PDB-7ag4: Crystal structure of active site mutant of SQ Isomerase (YihS-H24... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ag4
タイトルCrystal structure of active site mutant of SQ Isomerase (YihS-H248A) from Salmonella enterica in complex with sulfofructose (SF)
要素Sulfoquinovose isomerase
キーワードISOMERASE / sulfofructose / sulfoquinovose / SQ isomerase / sulfoglycolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfoquinovose isomerase / N-acylglucosamine 2-epimerase activity / sulfoquinovose isomerase activity / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process to glycerone phosphate and 3-sulfolactaldehyde / N-acetylmannosamine metabolic process / N-acetylglucosamine metabolic process / peptidase inhibitor activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Sulfoquinovose isomerase / AGE domain / N-acylglucosamine 2-epimerase/Cellobiose 2-epimerase / N-acylglucosamine 2-epimerase (GlcNAc 2-epimerase) / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
6-deoxy-6-sulfo-D-fructose / Sulfoquinovose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Sharma, M. / Davies, G.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Leverhulme TrustRPG-2017-190 英国
引用ジャーナル: Acs Cent.Sci. / 年: 2021
タイトル: Molecular Basis of Sulfosugar Selectivity in Sulfoglycolysis.
著者: Sharma, M. / Abayakoon, P. / Epa, R. / Jin, Y. / Lingford, J.P. / Shimada, T. / Nakano, M. / Mui, J.W. / Ishihama, A. / Goddard-Borger, E.D. / Davies, G.J. / Williams, S.J.
履歴
登録2020年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfoquinovose isomerase
B: Sulfoquinovose isomerase
D: Sulfoquinovose isomerase
F: Sulfoquinovose isomerase
C: Sulfoquinovose isomerase
E: Sulfoquinovose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,60412
ポリマ－298,1386
非ポリマー1,4656
水12,358686
1
A: Sulfoquinovose isomerase
D: Sulfoquinovose isomerase
F: Sulfoquinovose isomerase
ヘテロ分子

B: Sulfoquinovose isomerase
C: Sulfoquinovose isomerase
E: Sulfoquinovose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,60412
ポリマ－298,1386
非ポリマー1,4656
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area13470 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area76000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.818, 136.827, 230.036
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.350, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22D
13A
23F
14A
24C
15A
25E
16B
26D
17B
27F
18B
28C
19B
29E
110D
210F
111D
211C
112D
212E
113F
213C
114F
214E
115C
215E

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETALAALAAA1 - 41221 - 432
21METMETALAALABB1 - 41221 - 432
12METMETALAALAAA1 - 41221 - 432
22METMETALAALADC1 - 41221 - 432
13METMETLYSLYSAA1 - 41321 - 433
23METMETLYSLYSFD1 - 41321 - 433
14METMETALAALAAA1 - 41221 - 432
24METMETALAALACE1 - 41221 - 432
15METMETALAALAAA1 - 41221 - 432
25METMETALAALAEF1 - 41221 - 432
16GLYGLYALAALABB-2 - 41218 - 432
26GLYGLYALAALADC-2 - 41218 - 432
17SERSERLYSLYSBB-1 - 41319 - 433
27SERSERLYSLYSFD-1 - 41319 - 433
18GLYGLYALAALABB-2 - 41218 - 432
28GLYGLYALAALACE-2 - 41218 - 432
19GLYGLYALAALABB-2 - 41218 - 432
29GLYGLYALAALAEF-2 - 41218 - 432
110SERSERALAALADC-1 - 41219 - 432
210SERSERALAALAFD-1 - 41219 - 432
111HISHISLYSLYSDC-11 - 4139 - 433
211HISHISLYSLYSCE-11 - 4139 - 433
112HISHISLYSLYSDC-11 - 4139 - 433
212HISHISLYSLYSEF-11 - 4139 - 433
113SERSERALAALAFD-1 - 41219 - 432
213SERSERALAALACE-1 - 41219 - 432
114SERSERALAALAFD-1 - 41219 - 432
214SERSERALAALAEF-1 - 41219 - 432
115HISHISLYSLYSCE-11 - 4139 - 433
215HISHISLYSLYSEF-11 - 4139 - 433

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Sulfoquinovose isomerase / SQ isomerase


分子量: 49689.734 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: yihS, STM4021 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ZKT7, sulfoquinovose isomerase
#2: 化合物
ChemComp-RB8 / 6-deoxy-6-sulfo-D-fructose / [(2~{S},3~{S},4~{S},5~{R})-5-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxolan-2-yl]methanesulfonic acid


分子量: 244.220 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 686 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.1 M Tris pH8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→53.13 Å / Num. obs: 150876 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.127 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 653136 / Scaling rejects: 798
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.13-2.174.20.5123116874660.8140.2890.592.399.9
11.67-53.1340.05538549560.990.0320.06414.798.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0266精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZBL

2zbl


解像度: 2.13→52.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.083 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.229 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2008 7611 5 %RANDOM
Rwork0.1805 ---
obs0.1815 143172 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.67 Å2 / Biso mean: 29.737 Å2 / Biso min: 17.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å2-0 Å22.55 Å2
2---0.13 Å2-0 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.13→52.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19937 0 90 686 20713
Biso mean--33.12 30.1 -
残基数----2502
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01320664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01718257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.63328208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3961.57941763
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.52952492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.16221.8861140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.794153012
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.65115124
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.22548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0223854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025183
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A146320.05
12B146320.05
21A145700.05
22D145700.05
31A140750.05
32F140750.05
41A145720.04
42C145720.04
51A141250.04
52E141250.04
61B147280.04
62D147280.04
71B140630.05
72F140630.05
81B145910.05
82C145910.05
91B142060.04
92E142060.04
101D140480.04
102F140480.04
111D148590.04
112C148590.04
121D145160.04
122E145160.04
131F139750.05
132C139750.05
141F139500.04
142E139500.04
151C144720.04
152E144720.04
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.185 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 575 -
Rwork0.248 10583 -
all-11158 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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