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- PDB-7ag1: Crystal structure of E. coli SFP aldolase (YihT) from sulfo-EMP p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ag1
タイトルCrystal structure of E. coli SFP aldolase (YihT) from sulfo-EMP pathway
要素Sulfofructosephosphate aldolase
キーワードLYASE / sulfofructose phosphate / SFP aldolase / sulfoglycolysis / sulfolactaldehyde / sulfoEMP
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfofructosephosphate aldolase / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process to glycerone phosphate and 3-sulfolactaldehyde / 6-deoxy-6-sulfofructose-1-phosphate aldolase activity / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process
類似検索 - 分子機能
Sulfofructosephosphate aldolase, YihT / : / DeoC/LacD family aldolase / DeoC/FbaB/LacD aldolase / DeoC/LacD family aldolase / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfofructosephosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sharma, M. / Davies, G.J. / Jin, Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Leverhulme TrustRPG-2017-190 英国
引用ジャーナル: Acs Cent.Sci. / 年: 2021
タイトル: Molecular Basis of Sulfosugar Selectivity in Sulfoglycolysis.
著者: Sharma, M. / Abayakoon, P. / Epa, R. / Jin, Y. / Lingford, J.P. / Shimada, T. / Nakano, M. / Mui, J.W. / Ishihama, A. / Goddard-Borger, E.D. / Davies, G.J. / Williams, S.J.
履歴
登録2020年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: Sulfofructosephosphate aldolase
X: Sulfofructosephosphate aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,74111
ポリマ－66,1822
非ポリマー5599
水7,026390
1
Z: Sulfofructosephosphate aldolase
X: Sulfofructosephosphate aldolase
ヘテロ分子

Z: Sulfofructosephosphate aldolase
X: Sulfofructosephosphate aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,48222
ポリマ－132,3654
非ポリマー1,11718
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area9330 Å2
ΔGint35 kcal/mol
Surface area47020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.166, 155.827, 89.624
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.900, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11Z
21X

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 293 / Label seq-ID: 2 - 293

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1ZA
2XB

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要素

#1: タンパク質 Sulfofructosephosphate aldolase / SFP aldolase


分子量: 33091.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: yihT, b3881, JW3852 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32141, sulfofructosephosphate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.25 M sodium nitrate, 0.1 M BisTris propane pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47.5 Å / Num. obs: 46029 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rpim(I) all: 0.078 / Rrim(I) all: 0.165 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 195045 / Scaling rejects: 42
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.054.10.9551377033930.6810.5321.0961.8100
8.94-47.54.40.04923135280.9940.0260.05617.899.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0266精密化
Aimless0.5.29データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TO3

1to3


解像度: 2→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.576 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2143 2261 4.9 %RANDOM
Rwork0.1861 ---
obs0.1875 43765 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.02 Å2 / Biso mean: 26.054 Å2 / Biso min: 6.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.74 Å2-0 Å21.24 Å2
2---2.92 Å2-0 Å2
3---1.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4483 0 36 421 4940
Biso mean--42.37 33.44 -
残基数----590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0134619
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174508
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.6346246
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3581.58110356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8935600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.78522.393234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.73615789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.6861534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2600
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021016
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9331 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.05 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1Z
2X
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 199 -
Rwork0.271 3180 -
all-3379 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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