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- PDB-7a05: NMR structure of D3-D4 domains of Vibrio vulnificus ribosomal pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a05
タイトルNMR structure of D3-D4 domains of Vibrio vulnificus ribosomal protein S1
要素30S ribosomal protein S1
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / ribosomal protein S1 domain 3 and domain 4 Vibrio vulnificus OB-fold mRNA binding rS1-D34
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Ribosomal protein S1 / Ribosomal protein S1-like / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold ...: / Ribosomal protein S1 / Ribosomal protein S1-like / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
30S ribosomal protein S1
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio vulnificus (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing with torsian angle dynamics / cartesian angle dynamics / molecular dynamics
データ登録者Qureshi, N.S. / Matzel, T. / Cetiner, E.C. / Schnieders, S. / Jonker, H.R.A. / Schwalbe, H. / Fuertig, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Collaborative Research Center 902: Molecular principles of RNA-based regulation ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: NMR structure of the Vibrio vulnificus ribosomal protein S1 domains D3 and D4 provides insights into molecular recognition of single-stranded RNAs.
著者: Qureshi, N.S. / Matzel, T. / Cetiner, E.C. / Schnieders, R. / Jonker, H.R.A. / Schwalbe, H. / Furtig, B.
履歴
登録2020年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 30S ribosomal protein S1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3931
ポリマ－19,3931
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: heteronuclear relaxation experiments
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 30S ribosomal protein S1


分子量: 19393.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ribosomal protein S1 (domain 3 and 4) from Vibrio vulnificus - the initial sequence GAM is introduced by the cloning vector
由来: (組換発現) Vibrio vulnificus (バクテリア)
遺伝子: rpsA, CRN34_17730, CRN52_15765, D8T49_21570, JS86_12670
プラスミド: pKMTX / 詳細 (発現宿主): in-house made / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A087IKW3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic52D 1H-15N HSQC
121isotropic53D HNHA
133isotropic53D HNCA
143isotropic53D HN(CO)CA
153isotropic53D HN(CA)CB
163isotropic13D HN(COCA)CB
173isotropic13D HNCO
183isotropic13D HN(CA)CO
193isotropic23D CC(CO)NH
1102isotropic23D HCC(CO)NH
1112isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1121isotropic53D 1H-15N NOESY
1132isotropic52D 1H-13C HSQC aliphatic
1142isotropic52D 1H-13C HSQC aromatic
1152isotropic53D 1H-13C NOESY aliphatic
1162isotropic53D 1H-13C NOESY aromatic
1171isotropic12D 1H-15N IPAP-HSQC
1181anisotropic12D 1H-15N IPAP-HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution11.3 mM [U-15N] rS1-D34, 25 mM potassium phosphate, 150 mM potassium chloride, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O15N labeled rS1-D34 protein15N95% H2O/5% D2O
solution20.9 mM [U-13C; U-15N] rS1-D34, 25 mM potassium phosphate, 150 mM potassium chloride, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O13C15N labeled rS1-D34 protein13C15N95% H2O/5% D2O
solution30.7 mM [U-13C; U-15N; 60%-2H] rS1-D34, 25 mM potassium phosphate, 150 mM potassium chloride, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O13C15N2H labeled rS1-D34 protein13C15N2H95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.3 mMrS1-D34[U-15N]1
25 mMpotassium phosphatenatural abundance1
150 mMpotassium chloridenatural abundance1
5 mMDTTnatural abundance1
0.9 mMrS1-D34[U-13C; U-15N]2
25 mMpotassium phosphatenatural abundance2
150 mMpotassium chloridenatural abundance2
5 mMDTTnatural abundance2
0.7 mMrS1-D34[U-13C; U-15N; 60%-2H]3
25 mMpotassium phosphatenatural abundance3
150 mMpotassium chloridenatural abundance3
5 mMDTTnatural abundance3
試料状態イオン強度: 208 mM / Label: normal / pH: 7.2 / 圧: ambient mbar / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001cryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002cryobrobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003cryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9004cryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9505cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.x 4.xBruker Biospincollection
TopSpin3.x 4.xBruker Biospin解析
Sparky3.114Goddard and Knellerchemical shift assignment
Sparky3.114Goddard and Knellerpeak picking
Sparky3.114Goddard and Knellerデータ解析
CYANA3.xGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
ARIA1.2 HJLinge, O'Donoghue and Nilges精密化
TALOS-NShen and Baxデータ解析
PALESZweckstetter and Baxデータ解析
精密化
手法ソフトェア番号詳細
simulated annealing with torsian angle dynamics6structure determination
cartesian angle dynamics7energy minimization
molecular dynamics8refinement in water
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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