+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3t7j | ||||||
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Title | Crystal structure of Rtt107p (residues 820-1070) | ||||||
Components | Regulator of Ty1 transposition protein 107 | ||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / BRCT / DNA repair / phospho-peptide | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of DNA double-strand break processing / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / retrotransposon silencing / regulation of DNA damage checkpoint / cell periphery / nucleosome assembly / double-strand break repair / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.042 Å | ||||||
Authors | Li, X. / Li, F. / Wu, J. / Shi, Y. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2012 Title: Structure of C-terminal Tandem BRCT Repeats of Rtt107 Protein Reveals Critical Role in Interaction with Phosphorylated Histone H2A during DNA Damage Repair Authors: Li, X. / Liu, K. / Li, F. / Wang, J. / Huang, H. / Wu, J. / Shi, Y. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3t7j.cif.gz | 111 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3t7j.ent.gz | 84.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3t7j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t7/3t7j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t7/3t7j | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29388.227 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: C-terminal domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: RTT107 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P38850 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 20%(w/v) MPEG2000, 0.2M NaCl, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 24, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 3.8 % / Av σ(I) over netI: 18.83 / Number: 119337 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.5 / D res high: 2.04 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 31394 / % possible obs: 96.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.04→50 Å / Num. all: 32533 / Num. obs: 31394 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.497 / Net I/σ(I): 19.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.042→32.052 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7854 / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.1 / Phase error: 28.6 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.225 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 68.73 Å2 / Biso mean: 36.5969 Å2 / Biso min: 19.12 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.042→32.052 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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