[日本語] English
万見
- PDB-6zyo: Structure of VIM-2 with 2-Mercaptomethyl-thiazolidine D-syn-1b -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zyo
タイトルStructure of VIM-2 with 2-Mercaptomethyl-thiazolidine D-syn-1b
要素Beta-lactamase VIM-2
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / metallo-b-lactamase / inhibitor / antiboitic resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Chem-QST / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Hinchliffe, P. / Spencer, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2021
タイトル: 2-Mercaptomethyl-thiazolidines use conserved aromatic-S interactions to achieve broad-range inhibition of metallo-beta-lactamases.
著者: Rossi, M.A. / Martinez, V. / Hinchliffe, P. / Mojica, M.F. / Castillo, V. / Moreno, D.M. / Smith, R. / Spellberg, B. / Drusano, G.L. / Banchio, C. / Bonomo, R.A. / Spencer, J. / Vila, A.J. / Mahler, G.
履歴
登録2020年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase VIM-2
B: Beta-lactamase VIM-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,52214
ポリマ－51,3872
非ポリマー1,13512
水7,963442
1
A: Beta-lactamase VIM-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2617
ポリマ－25,6931
非ポリマー5686
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-lactamase VIM-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2617
ポリマ－25,6931
非ポリマー5686
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.530, 79.740, 68.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 130.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-564-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase VIM-2 / Class B beta-lactamase / Class B carbapenemase VIM-2 / Metallo beta lactamase VIM-2 / Metallo beta- ...Class B beta-lactamase / Class B carbapenemase VIM-2 / Metallo beta lactamase VIM-2 / Metallo beta-lactamase / Metallo-beta-lactamase VIM-2 / Metallo-beta-lactamase vim-2 / Mettalo-beta-lactamase VIM-2 / VIM-2 metallo-beta-lactamase / VIM-2 protein


分子量: 25693.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: blaVIM-2, bla vim-2, bla-VIM-2, blasVIM-2, blaVIM2, blm, VIM-2, vim-2, PAERUG_P32_London_17_VIM_2_10_11_06255
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9K2N0
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-QST / (2~{S},4~{S})-2-ethoxycarbonyl-5,5-dimethyl-2-(sulfanylmethyl)-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid


分子量: 279.376 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17NO4S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.81 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M MAGNESIUM FORMATE, 20 % W/V PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→51.76 Å / Num. obs: 73396 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.027 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3591 / CC1/2: 0.675 / Rpim(I) all: 0.497

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BZ3

4bz3


解像度: 1.45→51.757 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1633 3522 4.8 %
Rwork0.1242 69867 -
obs0.1262 73389 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.29 Å2 / Biso mean: 24.8383 Å2 / Biso min: 11.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→51.757 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3486 0 92 442 4020
Biso mean--31.16 37.8 -
残基数----464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093787
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9865217
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9081337
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.45-1.46990.32311370.2829273498
1.4699-1.49090.29091240.2496276498
1.4909-1.51310.27091190.2069281098
1.5131-1.53680.27981210.1737275298
1.5368-1.5620.21711270.1506277998
1.562-1.58890.18461310.1402279798
1.5889-1.61780.23011370.1349274198
1.6178-1.64890.19021560.1307277598
1.6489-1.68260.20361260.1286280399
1.6826-1.71920.17271250.1225283098
1.7192-1.75920.17831760.1112271499
1.7592-1.80320.14911490.1094276699
1.8032-1.85190.14921770.1047273199
1.8519-1.90640.17171200.0999285499
1.9064-1.9680.1691520.1016277199
1.968-2.03830.13831480.1005280999
2.0383-2.11990.15051590.0987278699
2.1199-2.21640.15021120.1081280099
2.2164-2.33320.13691410.1105285199
2.3332-2.47940.14461250.107281199
2.4794-2.67090.15641230.1199284199
2.6709-2.93960.16521480.12312834100
2.9396-3.36490.15331330.12322823100
3.3649-4.23910.14821740.1179281399
4.2391-51.750.16611820.15062878100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る