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- PDB-6zol: SARS-CoV-2-Nsp1-40S complex, focused on head -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zol
タイトルSARS-CoV-2-Nsp1-40S complex, focused on head
要素
  • (40S ribosomal protein ...) x 13
  • 18S ribosomal RNA
  • Receptor of activated protein C kinase 1
  • Ribosomal protein S27a
キーワードTRANSLATION / inhibitor / mRNA channel / 40S ribosomal subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity ...negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / nucleolus organization / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of DNA repair / supercoiled DNA binding / NF-kappaB complex / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / oxidized purine DNA binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of phagocytosis / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / erythrocyte homeostasis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / protein kinase A binding / ion channel inhibitor activity / pigmentation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / fibroblast growth factor binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / monocyte chemotaxis / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of translational frameshifting / BH3 domain binding / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of cell division / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / iron-sulfur cluster binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of GTPase activity / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / phagocytic cup / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / regulation of translational fidelity / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / negative regulation of protein binding / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / spindle assembly
類似検索 - 分子機能
K homology (KH) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 ...K homology (KH) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein S5/S7, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein S14/S29 / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / 50S ribosomal protein L30e-like / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S3 signature. / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / Ubiquitin family / Ribosomal protein S14, conserved site / Ribosomal protein S14 signature. / Ubiquitin homologues / KH domain / Type-2 KH domain profile. / Ubiquitin domain profile. / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S15/S19, conserved site / Ribosomal protein S19 signature. / Ubiquitin-like domain / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S19/S15 / Ribosomal protein S19/S15, superfamily / Ribosomal protein S19 / Ribosomal protein S7, conserved site / Ribosomal protein S7 signature. / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S14 / Ribosomal protein S14p/S29e / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S9 signature. / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S5/S7 / Ribosomal protein S7 domain / Ribosomal protein S7 domain superfamily / Ribosomal protein S7p/S5e / Ribosomal protein S9 / Ribosomal protein S9/S16 / WD domain, G-beta repeat / Zinc-binding ribosomal protein / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ubiquitin-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Schubert, K. / Karousis, E.D. / Jomaa, A. / Scaiola, A. / Echeverria, B. / Gurzeler, L.-A. / Leibundgut, M.L. / Thiel, V. / Muehlemann, O. / Ban, N.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation173085 スイス
Swiss National Science Foundation182341 スイス
Swiss National Science Foundation182831 スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: SARS-CoV-2 Nsp1 binds the ribosomal mRNA channel to inhibit translation.
著者: Katharina Schubert / Evangelos D Karousis / Ahmad Jomaa / Alain Scaiola / Blanca Echeverria / Lukas-Adrian Gurzeler / Marc Leibundgut / Volker Thiel / Oliver Mühlemann / Nenad Ban /
要旨: The SARS-CoV-2 non-structural protein 1 (Nsp1), also referred to as the host shutoff factor, suppresses host innate immune functions. By combining cryo-electron microscopy and biochemistry, we show ...The SARS-CoV-2 non-structural protein 1 (Nsp1), also referred to as the host shutoff factor, suppresses host innate immune functions. By combining cryo-electron microscopy and biochemistry, we show that SARS-CoV-2 Nsp1 binds to the human 40S subunit in ribosomal complexes, including the 43S pre-initiation complex and the non-translating 80S ribosome. The protein inserts its C-terminal domain into the mRNA channel, where it interferes with mRNA binding. We observe translation inhibition in the presence of Nsp1 in an in vitro translation system and in human cells. Based on the high-resolution structure of the 40S-Nsp1 complex, we identify residues of Nsp1 crucial for mediating translation inhibition. We further show that the full-length 5' untranslated region of the genomic viral mRNA stimulates translation in vitro, suggesting that SARS-CoV-2 combines global inhibition of translation by Nsp1 with efficient translation of the viral mRNA to allow expression of viral genes.
履歴
登録2020年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12020年9月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11322
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-11322
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: 18S ribosomal RNA
D: 40S ribosomal protein S3
F: 40S ribosomal protein S5
K: 40S ribosomal protein S10
M: 40S ribosomal protein S12
P: 40S ribosomal protein S15
Q: 40S ribosomal protein S16
R: 40S ribosomal protein S17
S: 40S ribosomal protein S18
T: 40S ribosomal protein S19
U: 40S ribosomal protein S20
Z: 40S ribosomal protein S25
c: 40S ribosomal protein S28
d: 40S ribosomal protein S29
f: Ribosomal protein S27a
g: Receptor of activated protein C kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)854,31775
ポリマ－852,80116
非ポリマー1,51659
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

-
RNA鎖 , 1種, 1分子 2

#1: RNA鎖 18S ribosomal RNA


分子量: 602777.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

-
40S ribosomal protein ... , 13種, 13分子 DFKMPQRSTUZcd

#2: タンパク質 40S ribosomal protein S3 / Small ribosomal subunit protein uS3


分子量: 26729.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P23396, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#3: タンパク質 40S ribosomal protein S5 / Small ribosomal subunit protein uS7


分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P46782
#4: タンパク質 40S ribosomal protein S10 / Small ribosomal subunit protein eS10


分子量: 18933.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P46783
#5: タンパク質 40S ribosomal protein S12 / Small ribosomal subunit protein eS12


分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25398
#6: タンパク質 40S ribosomal protein S15 / RIG protein / Small ribosomal subunit protein uS19


分子量: 17076.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62841
#7: タンパク質 40S ribosomal protein S16 / Small ribosomal subunit protein uS9


分子量: 16477.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62249
#8: タンパク質 40S ribosomal protein S17 / Small ribosomal subunit protein eS17


分子量: 15578.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08708
#9: タンパク質 40S ribosomal protein S18 / Ke-3 / Ke3 / Small ribosomal subunit protein uS13


分子量: 17759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: P62269 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62269
#10: タンパク質 40S ribosomal protein S19 / Small ribosomal subunit protein eS19


分子量: 16091.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P39019
#11: タンパク質 40S ribosomal protein S20 / Small ribosomal subunit protein uS10


分子量: 13398.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60866
#12: タンパク質 40S ribosomal protein S25 / Small ribosomal subunit protein eS25


分子量: 13776.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62851
#13: タンパク質 40S ribosomal protein S28 / Small ribosomal subunit protein eS28


分子量: 6878.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62857
#14: タンパク質 40S ribosomal protein S29 / Small ribosomal subunit protein uS14


分子量: 6559.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62273

-
タンパク質 , 2種, 2分子 fg

#15: タンパク質 Ribosomal protein S27a


分子量: 8453.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5RKT7, UniProt: P62979*PLUS
#16: タンパク質 Receptor of activated protein C kinase 1 / Cell proliferation-inducing gene 21 protein / Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-2- ...Cell proliferation-inducing gene 21 protein / Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-2-like 1 / Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein 12.3 / Human lung cancer oncogene 7 protein / HLC-7 / Receptor for activated C kinase / Small ribosomal subunit protein RACK1


分子量: 34857.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63244

-
非ポリマー , 2種, 59分子

#17: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#18: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SARS-CoV-2-Nsp1-40S complex, focused on head / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#16 / 由来: NATURAL
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118765 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00326973
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5238650
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.82311758
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0384715
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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