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- PDB-6zi8: X-ray diffraction structure of bovine insulin at 2.3 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zi8
タイトルX-ray diffraction structure of bovine insulin at 2.3 A resolution
要素Insulin
キーワードHORMONE / INSULIN FAMILY / CARBOHYDRATE METABOLISM / HORMONE-GROWTH
機能・相同性
機能・相同性情報


estradiol secretion / negative regulation of lactation / positive regulation of blood circulation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of appetite / response to butyrate ...estradiol secretion / negative regulation of lactation / positive regulation of blood circulation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of appetite / response to butyrate / feeding behavior / response to growth hormone / response to food / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of peptide hormone secretion / protein secretion / negative regulation of lipid catabolic process / response to glucose / response to nutrient levels / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / positive regulation of insulin secretion / hormone activity / glucose metabolic process / glucose homeostasis / response to heat / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Housset, D. / Ling, W.L. / Bacia-Verloop, M. / Zander, U. / McCarthy, A.A. / Schoehn, G.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-10-INSB-05-02 フランス
French National Research AgencyANR-10-LABX-49-01 フランス
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Statistically correcting dynamical electron scattering improves the refinement of protein nanocrystals, including charge refinement of coordinated metals.
著者: Thorsten B Blum / Dominique Housset / Max T B Clabbers / Eric van Genderen / Maria Bacia-Verloop / Ulrich Zander / Andrew A McCarthy / Guy Schoehn / Wai Li Ling / Jan Pieter Abrahams /
要旨: Electron diffraction allows protein structure determination when only nanosized crystals are available. Nevertheless, multiple elastic (or dynamical) scattering, which is prominent in electron ...Electron diffraction allows protein structure determination when only nanosized crystals are available. Nevertheless, multiple elastic (or dynamical) scattering, which is prominent in electron diffraction, is a concern. Current methods for modeling dynamical scattering by multi-slice or Bloch wave approaches are not suitable for protein crystals because they are not designed to cope with large molecules. Here, dynamical scattering of nanocrystals of insulin, thermolysin and thaumatin was limited by collecting data from thin crystals. To accurately measure the weak diffraction signal from the few unit cells in the thin crystals, a low-noise hybrid pixel Timepix electron-counting detector was used. The remaining dynamical component was further reduced in refinement using a likelihood-based correction, which was introduced previously for analyzing electron diffraction data of small-molecule nanocrystals and was adapted here for protein crystals. The procedure is shown to notably improve the structural refinement, in one case allowing the location of solvent molecules. It also allowed refinement of the charge states of bound metal atoms, an important element in protein function, through B-factor analysis of the metal atoms and their ligands. These results clearly increase the value of macromolecular electron crystallography as a complementary structural biology technique.
履歴
登録2020年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8198
ポリマ－45,6174
非ポリマー2024
水41423
1
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,45624
ポリマ－136,85112
非ポリマー60512
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19100 Å2
ΔGint-308 kcal/mol
Surface area11680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.280, 81.280, 33.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21B-102-

CL

31D-101-

ZN

41D-102-

CL

51D-206-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Insulin


分子量: 11404.241 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P01317
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 6.5
詳細: 50mM MES pH 6.5, 10mM ZnCl2, 10mM NaCl in double-distilled water

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979855 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月15日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979855 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→24.2 Å / Num. obs: 3613 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.67 % / Biso Wilson estimate: 35.6 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rrim(I) all: 0.107 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 11.81
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 2.76 % / Rmerge(I) obs: 0.282 / Num. unique obs: 239 / CC1/2: 0.88 / Rrim(I) all: 0.347 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 93.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A3G

2a3g


解像度: 2.3→24.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 7.382 / SU ML: 0.179 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.824 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2379 180 5 %RANDOM
Rwork0.1623 ---
obs0.1661 3393 98.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.28 Å2 / Biso mean: 33.186 Å2 / Biso min: 20.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→24.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数772 0 4 23 799
Biso mean--32.08 35.96 -
残基数----99
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.014800
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1741.6481087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9091.6411582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.579597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.58523.90241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.71515122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.001152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02903
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02161
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 9 -
Rwork0.13 217 -
all-226 -
obs--89.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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