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- PDB-6zd2: Structure of apo telomerase from Candida Tropicalis truncated fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zd2
タイトルStructure of apo telomerase from Candida Tropicalis truncated from C-terminal domain
要素Telomerase reverse transcriptase
キーワードREPLICATION / Telomerase / catalytic core / RNA binding / telomere
機能・相同性
機能・相同性情報


telomerase catalytic core complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase / telomerase activity / chromosome, telomeric region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #70 / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomerase reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida tropicalis MYA-3404 (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Zhai, L. / Rety, S. / Chen, W.F. / Auguin, D. / Xi, X.G.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of N-terminally truncated telomerase reverse transcriptase from fungi‡.
著者: Zhai, L.T. / Rety, S. / Chen, W.F. / Song, Z.Y. / Auguin, D. / Sun, B. / Dou, S.X. / Xi, X.G.
履歴
登録2020年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomerase reverse transcriptase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8823
ポリマ－68,8361
非ポリマー462
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area27220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.900, 154.850, 107.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Telomerase reverse transcriptase / Telomerase catalytic subunit


分子量: 68836.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida tropicalis MYA-3404 (酵母) / 遺伝子: CTRG_04008
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: C5MCQ7, RNA-directed DNA polymerase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: Tacsimate 60%

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→82.82 Å / Num. obs: 22283 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 81.42 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.07759 / Rrim(I) all: 0.08429 / Net I/σ(I): 17.32
反射 シェル解像度: 2.842→2.944 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6251 / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / Num. unique obs: 2280 / CC1/2: 0.916 / CC star: 0.978 / Rpim(I) all: 0.2574 / Rrim(I) all: 0.6767 / % possible all: 99.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.84→70.01 Å / SU ML: 0.3795 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.6497
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1078 4.85 %
Rwork0.202 21162 -
obs0.2038 22240 96.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 91.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→70.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4338 0 2 0 4340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00194418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47165940
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0384661
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0023741
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.30581680
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.84-2.970.35531230.28732687X-RAY DIFFRACTION99.54
2.97-3.130.33771440.27082681X-RAY DIFFRACTION99.65
3.13-3.320.28781230.24882694X-RAY DIFFRACTION99.61
3.32-3.580.3091340.23892478X-RAY DIFFRACTION91.42
3.58-3.940.23191190.21372305X-RAY DIFFRACTION85.71
3.94-4.510.24721250.18862754X-RAY DIFFRACTION99.86
4.51-5.680.20281600.18192724X-RAY DIFFRACTION99.97
5.68-700.20771500.17942839X-RAY DIFFRACTION99.3
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.168918932670.2616171451190.09500332600515.14162656372-2.732943026234.460196492710.172939492524-0.0996898853160.04449946489290.0603532409836-0.02494233182490.140478998877-0.206987743352-0.180439992803-0.1023449800730.4143860654090.0755758092959-0.004236580945560.499997373911-0.0500642240450.510991539127-24.95199637694.35063189244-33.7227037284
20.418002776946-0.9545083416031.633619946593.64699392135-3.210638161916.31266713720.0907718447762-0.08379941845390.08211205081850.3756579303280.09215756018570.0210474176169-0.2500804706570.0802668657644-0.2105925811810.528613680671-0.00941387572650.1006192095310.56814588583-0.04247900578320.587440228212-17.6376017723-5.40353023855-19.5873135692
33.008551262412.73504771930.1704700549815.856463241740.1295509940020.899103748686-0.1114861193980.114399434583-0.168599135489-0.02000501480650.0975941960448-0.1763218915180.01758772542620.05709309582360.02747094083140.707181978176-0.06566496977430.006641591042460.6832112685010.003837744658410.569088102709-9.52324434583-33.3005689958-8.5307716731
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 158 through 327 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 328 through 438 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 439 through 744 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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