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- PDB-2rem: Crystal Structure of oxidoreductase DsbA from Xylella fastidiosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rem
タイトルCrystal Structure of oxidoreductase DsbA from Xylella fastidiosa
要素
  • 8 residue peptide
  • Disulfide oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / disulfide oxidoreductase / DSBA / thioredoxin fold / redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


disulfide oxidoreductase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...Thioredoxin / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein
類似検索 - 構成要素
生物種Xylella fastidiosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rinaldi, F.C. / Guimaraes, B.G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Residues substitution in the active site of DSBA may compensate for the lack of the canonical motif CPHC
著者: Rinaldi, F.C. / Guimaraes, B.G.
履歴
登録2007年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disulfide oxidoreductase
B: Disulfide oxidoreductase
C: Disulfide oxidoreductase
T: 8 residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6994
ポリマ－64,6994
非ポリマー00
水8,737485
1
A: Disulfide oxidoreductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3331
ポリマ－21,3331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Disulfide oxidoreductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3331
ポリマ－21,3331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Disulfide oxidoreductase
T: 8 residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0322
ポリマ－22,0322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)200.117, 41.722, 79.807
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.870, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Disulfide oxidoreductase


分子量: 21333.254 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Xylella fastidiosa (バクテリア) / 遺伝子: XF1436 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3)
参照: UniProt: Q9PDE3, protein-disulfide reductase (glutathione)
#2: タンパク質・ペプチド 8 residue peptide


分子量: 698.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Xylella fastidiosa (バクテリア)
解説: CHAIN T IS DERIVED FROM THE EXPRESSION SYSTEM THAT WAS CO-PURIFIED WITH THE PROTEIN (XFDSBA)
プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE ACTUAL SEQUENCE OF CHAIN T IS UNKNOWN. THESE RESIDUES WERE MODELED AS UNK DUE TO WEAK ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M acetate chloride, Guanidine Hydrochloride, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンLNLS D03B-MX111.431
シンクロトロンNSLS X26C20.9795
検出器
タイプID検出器日付
MAR CCD 165 mm1CCD2005年1月26日
ADSC QUANTUM 42CCD2006年4月24日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Single Crystal Monochromator Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Single Crystal Monochromator Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.4311
20.97951
Reflection冗長度: 6.6 % / Av σ(I) over netI: 22.6 / 数: 360459 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 4.32 / D res high: 1.85 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 54206 / % possible obs: 91.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.995098.610.0628.6376.4
3.163.9981.510.0535.3636.6
2.763.1699.910.0654.8937.2
2.512.7610010.0854.0087.3
2.332.5110010.1073.4657.3
2.192.3351.410.1593.7975
2.082.1910010.1952.8817.1
1.992.0899.910.2282.5187.3
1.921.9999.510.4663.4256.3
1.851.9283.610.3134.6364.9
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 52300 / Num. obs: 52143 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 0.754 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Num. unique all: 5052 / Χ2: 1.366 / % possible all: 98.3

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 5.699 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2657 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.204 52367 --
obs0.185 52137 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.959 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å2-0.36 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4489 0 0 485 4974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2881.9396288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4755579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.2722.431218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.15515664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6411539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.22654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.23284
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2573
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2730.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.20.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6881.52904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11624616
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09831896
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4084.51668
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 178 -
Rwork0.245 3488 -
all-3666 -
obs-3666 96.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9787-0.35331.15011.005-0.68633.431-0.0128-0.06310.03240.0268-0.0065-0.0325-0.03540.02590.0193-0.1486-0.01740.0228-0.18510.0039-0.132437.58946.27484.5213
22.2547-0.17460.86331.0743-1.06363.8989-0.02220.21930.1445-0.02560.08450.1070.004-0.0189-0.0623-0.1611-0.01520.0185-0.09630.042-0.121726.7523-7.093331.5441
33.0357-1.11380.04481.62030.41041.45240.05160.11080.1126-0.0892-0.15560.0679-0.0598-0.23860.104-0.133-0.0087-0.0021-0.1059-0.0075-0.154815.6013-8.2248-21.5007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 1933 - 192
2X-RAY DIFFRACTION2BB4 - 1903 - 189
3X-RAY DIFFRACTION3CC4 - 1933 - 192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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