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万見
- PDB-6z9m: Pseudoatomic model of the pre-fusion conformation of glycoprotein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z9m
タイトルPseudoatomic model of the pre-fusion conformation of glycoprotein B of Herpes simplex virus 1
要素Envelope glycoprotein B
キーワードVIRAL PROTEIN / Membrane fusion protein / glycoprotein / gB / UL27 / viral entry protein / class III fusion protein / transmembrane protein / pre-fusion conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / host cell endosome / host cell Golgi apparatus / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycoprotein B / Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Vollmer, B. / Prazak, V. / Vasishtan, D. / Jefferys, E.E. / Hernandez-Duran, A. / Vallbracht, M. / Klupp, B. / Mettenleiter, T.C. / Backovic, M. / Rey, F.A. ...Vollmer, B. / Prazak, V. / Vasishtan, D. / Jefferys, E.E. / Hernandez-Duran, A. / Vallbracht, M. / Klupp, B. / Mettenleiter, T.C. / Backovic, M. / Rey, F.A. / Topf, M. / Gruenewald, K.
資金援助 ドイツ, 英国, European Union, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)INST 152/772-1, 774-1, 775-1, 776-1 FUGG ドイツ
Wellcome Trust209250/Z/17/Z, 107806/Z/15/Z, 203815/Z/16/A, 203141/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M019292/1, MR/R017875/1 英国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITNKGBVIFEFEuropean Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: The prefusion structure of herpes simplex virus glycoprotein B.
著者: B Vollmer / V Pražák / D Vasishtan / E E Jefferys / A Hernandez-Duran / M Vallbracht / B G Klupp / T C Mettenleiter / M Backovic / F A Rey / M Topf / K Grünewald /
要旨: Cell entry of enveloped viruses requires specialized viral proteins that mediate fusion with the host membrane by substantial structural rearrangements from a metastable pre- to a stable postfusion ...Cell entry of enveloped viruses requires specialized viral proteins that mediate fusion with the host membrane by substantial structural rearrangements from a metastable pre- to a stable postfusion conformation. This metastability renders the herpes simplex virus 1 (HSV-1) fusion glycoprotein B (gB) highly unstable such that it readily converts into the postfusion form, thereby precluding structural elucidation of the pharmacologically relevant prefusion conformation. By identification of conserved sequence signatures and molecular dynamics simulations, we devised a mutation that stabilized this form. Functionally locking gB allowed the structural determination of its membrane-embedded prefusion conformation at sub-nanometer resolution and enabled the unambiguous fit of all ectodomains. The resulting pseudo-atomic model reveals a notable conservation of conformational domain rearrangements during fusion between HSV-1 gB and the vesicular stomatitis virus glycoprotein G, despite their very distant phylogeny. In combination with our comparative sequence-structure analysis, these findings suggest common fusogenic domain rearrangements in all class III viral fusion proteins.
履歴
登録2020年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11123
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein B
B: Envelope glycoprotein B
C: Envelope glycoprotein B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,1503
ポリマ－301,1503
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19170 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area82740 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein B / gB


分子量: 100383.305 Da / 分子数: 3 / 変異: H516P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL27, gB, HHV1gp041 / 詳細 (発現宿主): derived from pEP98 / Cell (発現宿主): Fibroblast / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: A1Z0P7, UniProt: P06437*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Human alphaherpesvirus 1 / タイプ: VIRUS
詳細: Protein recombinantly expressed in membrane protein enriched extracellular vesicles (MPEEVs)
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
由来(組換発現)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 細胞: Fibroblast
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHepesC8H18N2O4S1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Protein recombinantly expressed in membrane protein enriched extracellular vesicles (MPEEVs)
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
詳細: Additional Dataset collected using Titan Krios (FEI Thermo) at 300 kV with a 70 um C2 aperture and post-column QUANTUM energy filter operated in Zero-Loss mode using 20 eV energy slit and K2 ...詳細: Additional Dataset collected using Titan Krios (FEI Thermo) at 300 kV with a 70 um C2 aperture and post-column QUANTUM energy filter operated in Zero-Loss mode using 20 eV energy slit and K2 Summit direct electron detector in counting mode (Gatan). Defocus range: 2300 - 4900 nm.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1600 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3500 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER
撮影電子線照射量: 2.3 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3836 / 縦: 3710

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
13dmodvolume selection
2SerialEM画像取得
4NOVACTFCTF補正
5CTFPHASEFLIPCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
11PEET最終オイラー角割当
13PEET３次元再構成
14MDFFモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46067 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection手法: Manual / Num. of tomograms: 99 / Num. of volumes extracted: 56176
原子モデル構築B value: 300 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5V2S

5v2s


PDB chain-ID: A / Accession code: 5V2S / Pdb chain residue range: 104-723 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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