[日本語] English
万見
- PDB-6z8l: Alpha-Amylase in complex with probe fragments -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z8l
タイトルAlpha-Amylase in complex with probe fragments
要素Pancreatic alpha-amylase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Alpha-Amylase / Complex / Maltose
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / alpha-amylase / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / alpha-amylase activity / carbohydrate catabolic process / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space ...polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / alpha-amylase / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / alpha-amylase activity / carbohydrate catabolic process / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / alpha-D-glucopyranose / Pancreatic alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.40000369636 Å
データ登録者Adam, S. / Koehnke, J.
資金援助1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)KO 4116/3-1
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2020
タイトル: Enhancing glycan stability via site-selective fluorination: modulating substrate orientation by molecular design.
著者: Axer, A. / Jumde, R.P. / Adam, S. / Faust, A. / Schafers, M. / Fobker, M. / Koehnke, J. / Hirsch, A.K.H. / Gilmour, R.
履歴
登録2020年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pancreatic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5888
ポリマ－55,9631
非ポリマー1,6257
水6,593366
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.873, 73.729, 135.207
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Pancreatic alpha-amylase / PA / 1 / 4-alpha-D-glucan glucanohydrolase


分子量: 55963.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04746, alpha-amylase

-
糖 , 2種, 5分子

#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 368分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.75 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 60 % MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→48.431 Å / Num. obs: 102541 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.3372979729 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.616 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 14829 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.265 / Rrim(I) all: 0.672

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MolProbityモデル構築
PHENIX1.11.1_2575精密化
MolProbityモデル構築
MolProbityモデル構築
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5U3A

5u3a


解像度: 1.40000369636→48.4309847473 Å / SU ML: 0.10702964517 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33642473432 / 位相誤差: 14.9542321317
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.154231229896 5308 5.18116507887 %
Rwork0.141978268676 97140 -
obs0.142619864525 102448 99.6944395788 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.7573422784 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.40000369636→48.4309847473 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3947 0 106 366 4419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01184248301814195
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.288163215075716
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.132532236143604
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00880695730527735
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.08216151591486
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.400004-1.41590.2577545555651760.228799116683154X-RAY DIFFRACTION99.8800239952
1.4159-1.43260.2475965627522040.2267372125383193X-RAY DIFFRACTION100
1.4326-1.450.2711874826491790.2153148509643232X-RAY DIFFRACTION99.9706916764
1.45-1.46840.219280157731390.2088892778093198X-RAY DIFFRACTION99.8802753667
1.4684-1.48770.2140232896891930.1937907533743201X-RAY DIFFRACTION99.9116867825
1.4877-1.50810.2171079731291740.1865125608223230X-RAY DIFFRACTION100
1.5081-1.52970.2007317695041690.1826509830943229X-RAY DIFFRACTION99.9411764706
1.5297-1.55250.2100385501351950.1764172047553171X-RAY DIFFRACTION99.8220640569
1.5525-1.57670.1801331633091810.1634086699863237X-RAY DIFFRACTION100
1.5767-1.60260.1693660657831570.16188696453200X-RAY DIFFRACTION100
1.6026-1.63020.1837955329731470.1601608953983254X-RAY DIFFRACTION99.7653270754
1.6302-1.65990.1750984022841660.1540385490523223X-RAY DIFFRACTION99.941020348
1.6599-1.69180.178081012561790.1558240638313203X-RAY DIFFRACTION100
1.6918-1.72630.1695339781071770.1529691668683235X-RAY DIFFRACTION99.8244587478
1.7263-1.76390.1719567434671740.1536543773833231X-RAY DIFFRACTION99.970640047
1.7639-1.80490.153786781991990.1441982942213225X-RAY DIFFRACTION99.9416228838
1.8049-1.85010.1477542725561700.1433218987293231X-RAY DIFFRACTION99.9706055262
1.8501-1.90010.1600760180141780.1458766330233210X-RAY DIFFRACTION99.9410029499
1.9001-1.9560.1619951279221600.137428522573266X-RAY DIFFRACTION99.9125109361
1.956-2.01910.1618970869671730.1352774736643219X-RAY DIFFRACTION99.7060552616
2.0191-2.09130.142656811322040.1354081507693235X-RAY DIFFRACTION99.9418773612
2.0913-2.1750.158581719181690.1287628400463244X-RAY DIFFRACTION99.8245100907
2.175-2.2740.1619528067511790.1262515790593254X-RAY DIFFRACTION99.7965116279
2.274-2.39390.1464653048061730.1240511419753245X-RAY DIFFRACTION99.5630643752
2.3939-2.54390.1367293018151780.1312060279633274X-RAY DIFFRACTION99.538638985
2.5439-2.74030.1419762758511520.1275140290563279X-RAY DIFFRACTION99.0187590188
2.7403-3.0160.1393460273061950.1245327531833252X-RAY DIFFRACTION99.2513676936
3.016-3.45230.1379969010611930.1297033838173279X-RAY DIFFRACTION99.2
3.4523-4.34910.1142497591351820.1184851902173306X-RAY DIFFRACTION98.6983588002
4.3491-48.430.169482819671930.1677934626193430X-RAY DIFFRACTION97.8924614969
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.873410077736-0.1305270323710.100498552860.605191362646-0.07448608475580.6735040340220.0303275332143-0.0675303104112-0.1694609179720.07816022537160.0157968464534-0.01448497180040.1362942321640.0537425969291-0.04297747801220.1703310703630.0144585266547-0.02205668032230.1572357009530.01915090288450.150632269685-0.94674441031812.2301160609-11.2283937744
21.83479529183-0.6357405989770.6847992330381.77529481009-1.067224281412.628053914670.0205163576730.004954809296-0.103012932280.02041544073710.06761786576690.1982912740660.0742766599524-0.167913866325-0.1043220323810.105364864567-0.02917606029320.005626969469320.1469815085020.007601171375020.149830742287-21.372745059620.0448740507-20.5498329437
33.64911711993-1.90113891137-1.436871619882.153734536520.8210647972822.788347421480.06095266343810.260653453714-0.199405248743-0.096089724355-0.07899715888240.1091441355730.202984494932-0.07357721958560.03191092366530.103665032575-0.0175139513594-0.02139549291910.1215819593870.01278638640730.104131720213-10.782121017221.4483892791-28.8533543993
41.24976654194-0.480806340320.1245537579481.181570512180.007506072463420.5134178805810.003827081443640.1347299950410.15365382195-0.0343048509350.009327024371650.0622451975837-0.0820544838559-0.05990825121-0.01362739747490.139545803363-0.004809761577240.004659738590130.1829033953370.04715244717080.14250382541-13.972794356336.821415041-27.6669296465
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 243 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 244 through 300 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 301 through 350 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 351 through 496 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る