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万見
- PDB-6z7t: Nucleotide-free Myosin-II motor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z7t
タイトルNucleotide-free Myosin-II motor domain
要素Myosin-2 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin / motorprotein / blebbistatin / ADP-release / inhibitor / complex / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent ATPase activity / pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge ...calcium-dependent ATPase activity / pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization / myosin filament assembly / aggregation involved in sorocarp development / culmination involved in sorocarp development / RHO GTPases activate PAKs / adenyl nucleotide binding / actomyosin contractile ring / hypotonic response / uropod / actin-myosin filament sliding / detection of mechanical stimulus / negative regulation of actin filament polymerization / apical cortex / bleb assembly / actomyosin / substrate-dependent cell migration, cell extension / myosin filament / filopodium assembly / early phagosome / myosin II complex / cortical actin cytoskeleton organization / microfilament motor activity / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / cytoskeletal motor activity / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / response to mechanical stimulus / 14-3-3 protein binding / response to cAMP / extracellular matrix / cell motility / response to hydrogen peroxide / chemotaxis / actin filament binding / protein localization / regulation of cell shape / cell cortex / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton / calmodulin binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. ...Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Myosin-2 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Ewert, W. / Preller, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)PR 1478/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Structural and Computational Insights into a Blebbistatin-Bound Myosin•ADP Complex with Characteristics of an ADP-Release Conformation along the Two-Step Myosin Power Stoke.
著者: Ewert, W. / Franz, P. / Tsiavaliaris, G. / Preller, M.
履歴
登録2020年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-2 heavy chain
B: Myosin-2 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,54538
ポリマ－180,0292
非ポリマー2,51636
水20,4471135
1
A: Myosin-2 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,14418
ポリマ－90,0151
非ポリマー1,13017
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Myosin-2 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,40120
ポリマ－90,0151
非ポリマー1,38619
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.681, 174.395, 100.252
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.384, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Myosin-2 heavy chain / Myosin II heavy chain


分子量: 90014.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: mhcA, DDB_G0286355
発現宿主: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
参照: UniProt: P08799

-
非ポリマー , 6種, 1171分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES, pH7.5, 10% PEG8000, 8% Ethylenglycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→46.36 Å / Num. obs: 148819 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 26.18 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.46
反射 シェル解像度: 1.88→1.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / Num. unique obs: 14584 / CC1/2: 0.721

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AKA

2aka


解像度: 1.88→46.36 Å / SU ML: 0.2375 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.5946
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2167 3981 1.35 %
Rwork0.1907 290709 -
obs0.1911 148800 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→46.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11597 0 161 1135 12893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.010812026
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.210716211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06091776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00732124
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.15391648
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.88-1.90.32331440.33199861X-RAY DIFFRACTION94.08
1.9-1.930.3971360.306210308X-RAY DIFFRACTION97.83
1.93-1.950.33371420.292810432X-RAY DIFFRACTION97.9
1.95-1.980.27211340.267110164X-RAY DIFFRACTION97.86
1.98-2.010.26351470.252810435X-RAY DIFFRACTION98.03
2.01-2.040.23091400.254710308X-RAY DIFFRACTION98.01
2.04-2.070.32121420.251210254X-RAY DIFFRACTION98.12
2.07-2.10.27341420.244310451X-RAY DIFFRACTION98.24
2.1-2.140.25361440.230810330X-RAY DIFFRACTION98.27
2.14-2.180.2321440.224510479X-RAY DIFFRACTION98.49
2.18-2.220.26031350.214110182X-RAY DIFFRACTION98.48
2.22-2.270.21591500.203310523X-RAY DIFFRACTION98.69
2.27-2.320.21431400.194210327X-RAY DIFFRACTION98.59
2.32-2.370.23061420.1910448X-RAY DIFFRACTION98.58
2.37-2.430.2051420.182610343X-RAY DIFFRACTION98.74
2.43-2.50.2321400.188110401X-RAY DIFFRACTION98.93
2.5-2.570.25971440.189910498X-RAY DIFFRACTION98.61
2.57-2.650.19521390.180310364X-RAY DIFFRACTION99.17
2.65-2.750.19541440.177610404X-RAY DIFFRACTION98.96
2.75-2.860.22191450.179310538X-RAY DIFFRACTION99.04
2.86-2.990.23511420.180610412X-RAY DIFFRACTION99.24
2.99-3.140.1791400.178110479X-RAY DIFFRACTION99.22
3.14-3.340.1941400.169910512X-RAY DIFFRACTION99.38
3.34-3.60.19181440.164310409X-RAY DIFFRACTION99.26
3.6-3.960.19071440.167110390X-RAY DIFFRACTION99.08
3.96-4.530.19821460.15110503X-RAY DIFFRACTION99.52
4.53-5.710.18161450.167610488X-RAY DIFFRACTION99.44
5.71-48.090.21141440.215810466X-RAY DIFFRACTION99.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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