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万見
- PDB-6z47: Smooth muscle myosin shutdown state heads region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z47
タイトルSmooth muscle myosin shutdown state heads region
要素
  • (Myosin light chain ...) x 2
  • Myosin heavy chain 11
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / myosin / motor / inhibited state / shutdown state / smooth muscle
機能・相同性
機能・相同性情報


myofibril assembly / myosin filament / actomyosin structure organization / structural constituent of muscle / myosin II complex / microfilament motor activity / myofibril / stress fiber / platelet aggregation / actin filament binding ...myofibril assembly / myosin filament / actomyosin structure organization / structural constituent of muscle / myosin II complex / microfilament motor activity / myofibril / stress fiber / platelet aggregation / actin filament binding / calcium ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Myosin-11 / EF-hand domain-containing protein / Myosin light chain smooth muscle isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Scarff, C.A. / Carrington, G. / Casas Mao, D. / Chalovich, J.M. / Knight, P.J. / Ranson, N.A. / Peckham, M.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R009406/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S023593/1 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of the shutdown state of myosin-2.
著者: Charlotte A Scarff / Glenn Carrington / David Casas-Mao / Joseph M Chalovich / Peter J Knight / Neil A Ranson / Michelle Peckham /
要旨: Myosin-2 is essential for processes as diverse as cell division and muscle contraction. Dephosphorylation of its regulatory light chain promotes an inactive, 'shutdown' state with the filament- ...Myosin-2 is essential for processes as diverse as cell division and muscle contraction. Dephosphorylation of its regulatory light chain promotes an inactive, 'shutdown' state with the filament-forming tail folded onto the two heads, which prevents filament formation and inactivates the motors. The mechanism by which this happens is unclear. Here we report a cryo-electron microscopy structure of shutdown smooth muscle myosin with a resolution of 6 Å in the head region. A pseudo-atomic model, obtained by flexible fitting of crystal structures into the density and molecular dynamics simulations, describes interaction interfaces at the atomic level. The N-terminal extension of one regulatory light chain interacts with the tail, and the other with the partner head, revealing how the regulatory light chains stabilize the shutdown state in different ways and how their phosphorylation would allow myosin activation. Additional interactions between the three segments of the coiled coil, the motor domains and the light chains stabilize the shutdown molecule. The structure of the lever in each head is competent to generate force upon activation. This shutdown structure is relevant to all isoforms of myosin-2 and provides a framework for understanding their disease-causing mutations.
履歴
登録2020年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11069
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin heavy chain 11
B: Myosin heavy chain 11
C: Myosin light chain smooth muscle isoform
D: Myosin light chain smooth muscle isoform
E: Myosin light chain 9
F: Myosin light chain 9
G: Myosin heavy chain 11
H: Myosin heavy chain 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)991,45716
ポリマ－990,3168
非ポリマー1,1428
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Myosin light chain ... , 2種, 4分子 CDEF

#2: タンパク質 Myosin light chain smooth muscle isoform


分子量: 16989.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
参照: UniProt: Q6W5H0
#3: タンパク質 Myosin light chain 9


分子量: 19872.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
参照: UniProt: G3URE9

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抗体 , 1種, 4分子 ABGH

#1: 抗体
Myosin heavy chain 11


分子量: 229148.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
組織: Gizzard / 参照: UniProt: G1N5L2

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非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Smooth muscle myosin in the shutdown state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
1150 mMKCl1
210 mMMOPS1
30.1 mMEGTA1
42 mMMgCl21
51 mMATP1
試料濃度: 0.45 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Smooth muscle myosin from turkey gizzard, stored under liquid nitrogen, was thawed quickly. MgATP was added before dilution into the final buffer conditions stated below
試料支持詳細: GloCube / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: Blot force 6, blot time 3 seconds

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 96351 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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