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- EMDB-11069: Smooth muscle myosin shutdown state heads region -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11069
タイトルSmooth muscle myosin shutdown state heads region
マップデータSmooth muscle myosin shutdown heads region map
試料
  • 複合体: Smooth muscle myosin in the shutdown state
    • タンパク質・ペプチド: Myosin heavy chain 11
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain smooth muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 9
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
キーワードmyosin / motor / inhibited state / shutdown state / smooth muscle / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / actin filament binding / calcium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / EF-hand domain-containing protein / Myosin light chain smooth muscle isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Scarff CA / Carrington G / Casas Mao D / Chalovich JM / Knight PJ / Ranson NA / Peckham M
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R009406/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S023593/1 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of the shutdown state of myosin-2.
著者: Charlotte A Scarff / Glenn Carrington / David Casas-Mao / Joseph M Chalovich / Peter J Knight / Neil A Ranson / Michelle Peckham /
要旨: Myosin-2 is essential for processes as diverse as cell division and muscle contraction. Dephosphorylation of its regulatory light chain promotes an inactive, 'shutdown' state with the filament- ...Myosin-2 is essential for processes as diverse as cell division and muscle contraction. Dephosphorylation of its regulatory light chain promotes an inactive, 'shutdown' state with the filament-forming tail folded onto the two heads, which prevents filament formation and inactivates the motors. The mechanism by which this happens is unclear. Here we report a cryo-electron microscopy structure of shutdown smooth muscle myosin with a resolution of 6 Å in the head region. A pseudo-atomic model, obtained by flexible fitting of crystal structures into the density and molecular dynamics simulations, describes interaction interfaces at the atomic level. The N-terminal extension of one regulatory light chain interacts with the tail, and the other with the partner head, revealing how the regulatory light chains stabilize the shutdown state in different ways and how their phosphorylation would allow myosin activation. Additional interactions between the three segments of the coiled coil, the motor domains and the light chains stabilize the shutdown molecule. The structure of the lever in each head is competent to generate force upon activation. This shutdown structure is relevant to all isoforms of myosin-2 and provides a framework for understanding their disease-causing mutations.
履歴
登録2020年5月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月9日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6z47
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11069.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11069.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Smooth muscle myosin shutdown heads region map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 352 pix.
= 376.64 Å		1.07 Å/pix.
x 352 pix.
= 376.64 Å		1.07 Å/pix.
x 352 pix.
= 376.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.53737754 - 1.671487
平均 (標準偏差)0.005624783 (±0.049308784)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 376.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z376.640376.640376.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-31-35-52
NX/NY/NZ11798209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-0.5371.6710.006

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添付データ

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ハーフマップ: Smooth muscle myosin shutdown heads region half map A

ファイルemd_11069_half_map_1.map
注釈Smooth muscle myosin shutdown heads region half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Smooth muscle myosin shutdown heads region half map B

ファイルemd_11069_half_map_2.map
注釈Smooth muscle myosin shutdown heads region half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Smooth muscle myosin in the shutdown state

全体名称: Smooth muscle myosin in the shutdown state
要素
  • 複合体: Smooth muscle myosin in the shutdown state
    • タンパク質・ペプチド: Myosin heavy chain 11
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain smooth muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 9
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION

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超分子 #1: Smooth muscle myosin in the shutdown state

超分子名称: Smooth muscle myosin in the shutdown state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)

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分子 #1: Myosin heavy chain 11

分子名称: Myosin heavy chain 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ) / 組織: Gizzard
分子量理論値: 229.14825 KDa
配列文字列: MSQKPLSDDE KFLFVDKNFV NNPLAQADWS AKKLVWVPSE KHGFEAASIK EEKGDEVTVE LQENGKKVTL SKDDIQKMNP PKFSKVEDM AELTCLNEAS VLHNLRERYF SGLIYTYSGL FCVVVNPYKQ LPIYSEKIID MYKGKKRHEM PPHIYAIADT A YRSMLQDR ...文字列:
MSQKPLSDDE KFLFVDKNFV NNPLAQADWS AKKLVWVPSE KHGFEAASIK EEKGDEVTVE LQENGKKVTL SKDDIQKMNP PKFSKVEDM AELTCLNEAS VLHNLRERYF SGLIYTYSGL FCVVVNPYKQ LPIYSEKIID MYKGKKRHEM PPHIYAIADT A YRSMLQDR EDQSILCTGE SGAGKTENTK KVIQYLAVVA SSHKGKKDTS ITQGPSFSYG ELEKQLLQAN PILEAFGNAK TV KNDNSSR FGKFIRINFD VTGYIVGANI ETYLLEKSRA IRQAKDERTF HIFYYLIAGA SEQMRNDLLL EGFNNYTFLS NGH VPIPAQ QDDEMFQETL EAMRIMGFTE EEQTSILRVV SSVLQLGNIV FKKERNTDQA SMPDNTAAQK VCHLMGINVT DFTR SILTP RIKVGRDVVQ KAQTKEQADF AIEALAKAKF ERLFRWILTR VNKALDKTKR QGASFLGILD IAGFEIFEIN SFEQL CINY TNEKLQQLFN HTMFILEQEE YQREGIEWNF IDFGLDLQPC IELIERPTNP PGVLALLDEE CWFPKATDTS FVEKLI QEQ GNHPKFQKSK QLKDKTEFCI LHYAGKVSYN ASAWLTKNMD PLNDNVTSLL NQSSDKFVAD LWKDVDRIVG LDQMAKM TE SSLPSSSKTK KGMFRTVGQL YKEQLTKLMT TLRNTNPNFV RCIIPNHEKR AGKLDAHLVL EQLRCNGVLE GIRICRQG F PNRIVFQEFR QRYEILAANA IPKGFMDGKQ ACILMIKALE LDPNLYRIGQ SKIFFRTGVL AHLEEERDLK ITDVIIAFQ AQCRGYLARK AFAKRQQQLT AMKVIQRNCA AYLKLRNWQW WRLFTKVKPL LQVTRQEEEM QAKDEELQRT KERQQKAEAE LKELEQKHT QLCEEKNLLQ EKLQAETELY AEAEEMRVRL AAKKQELEEI LHEMEARIEE EEERSQQLQA EKKKMQQQML D LEEQLEEE EAARQKLQLE KVTADGKIKK MEDDILIMED QNNKLTKERK LLEERVSDLT TNLAEEEEKA KNLTKLKNKH ES MISELEV RLKKEEKTRQ ELEKTKRKLE GESSDLHEQI AELQAQIAEL KAQLAKKEEE LQAALARLED ETSQKNNALK KIR ELESHI SDLQEDLESE KAARNKAEKQ KRDLGEELEA LKTELEDTLD TTATQQELRA KREQEVTVLK RALEEETRTH EAQV QEMRQ KHTQAVEELT EQLEQFKRAK ANLDKTKQTL EKDNADLANE VRSLSQAKQD VEHKKKKLEV QLQDLQSKYT DGERV RTEL NEKVHKLQIE VENVTSLLNE AESKNIKLTK DVATLGSQLQ DTQELLQEET RQKLNVTTKL RQLEDDKNSL QEQLDE EVE AKQNLERHIS TLTIQLSDSK KKLQEFTATI ETMEEGKKKF QREIESLTQQ FEEKAASYDK LEKTKNRLQQ ELDDLVV DL DNQRQLVSNL EKKQKKFDQM LAEEKNISSK YADERDRAEA EAREKETKAL SLARALEEAL EAKEELERTN KMLKAEME D LVSSKDDVGK NVHELEKSKR TLEQQVEEMK TQLEELEDEL QAAEDAKLRL EVNMQAMKSQ FERDLQARDE QNEEKRRQL LKQLHEHETE LEDERKQRAL AAAAKKKLEV DVKDLESQVD SVNKAREEAI KQLRKLQAQM KDYQRDLDDA RAAREEIFAT ARENEKKAK NLEAELIQLQ EDLAAAERAR KQADLEKEEM AEELASATSG RTSLQDDKRR LEARIAQLEE ELDEEHSNIE A MSDRMRKA VQQAEQLNNE LATERATAQK NENARQQLER QNKELRSKLQ EMEGAVKSKF KSTIAALEAK IASLEEQLEQ EA REKQAAA KTLRQKDKKL KDALLQVEDE KKQAEQYKDQ AEKGNLRLKQ LKRQLEEAEE ESQRINANRR KLQRELDEAT ESN DALGRE VAALKSKLRR GNEPVSFAPP RRSGGRRVIE NATDGGEQEI DGRDGDLNGK ASE

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: Myosin light chain smooth muscle isoform

分子名称: Myosin light chain smooth muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
分子量理論値: 16.989145 KDa
配列文字列:
MCDFSEEQTA EFKEAFQLFD RTGDGKILYS QCGDVMRALG QNPTNAEVMK VLGNPKSDEM NLKTLNFEQF LPMMQTIAKN KDQGCFEDY VEGLRVFDKE GNGTVMGAEI RHVLVTLGEK MTEEEVEQLV AGHEDSNGCI NYEELVRMVL SG

UniProtKB: Myosin light chain smooth muscle isoform

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分子 #3: Myosin light chain 9

分子名称: Myosin light chain 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
分子量理論値: 19.872244 KDa
配列文字列:
MSSKRAKAKT TKKRPQRATS NVFAMFDQSQ IQEFKEAFNM IDQNRDGFID KEDLHDMLAS MGKNPTDEYL EGMMSEAPGP INFTMFLTM FGEKLNGTDP EDVIRNAFAC FDEEASGFIH EDHLRELLTT MGDRFTDEEV DEMYREAPID KKGNFNYVEF T RILKHGAK DKDD

UniProtKB: EF-hand domain-containing protein

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度式
150.0 mMKCl
10.0 mMMOPS
0.1 mMEGTA
2.0 mMMgCl2
1.0 mMATP
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AMYLAMINE / 詳細: GloCube
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force 6, blot time 3 seconds.
詳細Smooth muscle myosin from turkey gizzard, stored under liquid nitrogen, was thawed quickly. MgATP was added before dilution into the final buffer conditions stated below

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 96351
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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