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- PDB-6z2h: Citryl-CoA lyase module of human ATP citrate lyase in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z2h
タイトルCitryl-CoA lyase module of human ATP citrate lyase in complex with (3S)-citryl-CoA.
要素ATP-citrate synthase
キーワードLYASE / acetyl-CoA production / metabolism / atp citrate lyase / lipogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / oxaloacetate metabolic process / coenzyme A metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process ...ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / oxaloacetate metabolic process / coenzyme A metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / ciliary basal body / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-citrate synthase / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Cytochrome p450-Terp; domain 2 / Cytochrome P450-Terp, domain 2 / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...ATP-citrate synthase / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Cytochrome p450-Terp; domain 2 / Cytochrome P450-Terp, domain 2 / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / OXALOACETATE ION / (3S)-citryl-Coenzyme A / ATP-citrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Verschueren, K.H.G. / Verstraete, K.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0G0619N ベルギー
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Acetyl-CoA is produced by the citrate synthase homology module of ATP-citrate lyase.
著者: Verstraete, K. / Verschueren, K.H.G. / Dansercoer, A. / Savvides, S.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
履歴
登録2020年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.32021年9月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_related / software
Item: _pdbx_database_related.db_name / _software.classification
改定 1.52024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-citrate synthase
B: ATP-citrate synthase
C: ATP-citrate synthase
D: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,73811
ポリマ－120,0324
非ポリマー4,7067
水11,223623
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, In solution oligomeric state confirmed via SEC-MALLS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26640 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area35030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.436, 114.271, 144.108
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
ATP-citrate synthase / ATP-citrate (pro-S-)-lyase / ACL / Citrate cleavage enzyme


分子量: 30008.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Prior to crystallisation, the N-terminal His-tag (MGSSHHHHHHSSGLVPR) was removed by thrombin cleavage.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACLY / プラスミド: pET15b / 詳細 (発現宿主): N-terminal cleavable His-tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P53396, ATP citrate synthase
#2: 化合物 ChemComp-Q5B / (3S)-citryl-Coenzyme A / (2~{S})-2-[2-[2-[3-[[(2~{R})-4-[[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-3-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-3,3-dimethyl-2-oxidanyl-butanoyl]amino]propanoylamino]ethylsulfanyl]-2-oxidanylidene-ethyl]-2-oxidanyl-butanedioic acid


分子量: 941.642 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C27H42N7O22P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-OAA / OXALOACETATE ION


分子量: 131.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 623 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M sodium actetate pH 7.0 20 % PEG3350 65 mM oxaloacetate 7 mM acetyl-CoA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: N2 Cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月17日
詳細: Cryogenically cooled channel cut crystal monochromator, a convex prefocussing mirror and a Kirkpatrick-Baez pair of focussing mirrors
放射モノクロメーター: Si[111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 105289 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 15.06 % / Biso Wilson estimate: 20.86 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 15.02
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.85 / Num. unique obs: 16581 / CC1/2: 0.782 / Rrim(I) all: 1.208 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6hxl

6hxl


解像度: 1.8→44.28 Å / SU ML: 0.1839 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.7386
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1923 5260 5 %
Rwork0.1578 100011 -
obs0.1596 105271 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→44.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8026 0 300 623 8949
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01048745
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.108611891
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05681310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00691554
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.10381369
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.820.3271570.27083042X-RAY DIFFRACTION92.62
1.82-1.840.31861740.24333321X-RAY DIFFRACTION99.97
1.84-1.860.28641740.23273277X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.890.25071720.22133293X-RAY DIFFRACTION99.97
1.89-1.910.28311760.22063327X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.940.26521730.22383298X-RAY DIFFRACTION100
1.94-1.960.24981750.20733315X-RAY DIFFRACTION100
1.96-1.990.26641740.2073297X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.030.2651750.20623329X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.060.22041720.1843285X-RAY DIFFRACTION99.97
2.06-2.090.20541760.16643318X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.130.19371750.15513331X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.170.19591740.16073296X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.220.2291750.15183335X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.270.20431740.15743312X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.320.19511750.15253332X-RAY DIFFRACTION99.97
2.32-2.380.20021750.14773325X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.440.1841770.13943344X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.510.1781740.13913325X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.590.18291740.14163304X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.690.1951770.14053342X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.790.16831770.14813372X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.920.21221760.15093342X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.070.191760.15643361X-RAY DIFFRACTION99.97
3.07-3.270.19211780.16633381X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.520.1911770.16213347X-RAY DIFFRACTION100
3.52-3.870.17511790.14343405X-RAY DIFFRACTION100
3.87-4.430.13941790.12433412X-RAY DIFFRACTION100
4.43-5.580.14451820.13033449X-RAY DIFFRACTION100
5.59-44.280.17041880.16163594X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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