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- PDB-6z0m: Het-Ncap - De novo designed three-helix heterodimer with Cysteine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z0m
タイトルHet-Ncap - De novo designed three-helix heterodimer with Cysteine at the Ncap position of the alpha-helix
要素
  • Cys-Ncap strand
  • Positive Strand
キーワードDE NOVO PROTEIN / Acyl Transfer Activity / Domain Swapped Dimer / Oxyanion-Binding Site
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者McEwen, A.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Naudin, E.A. / DeGrado, W.F. / Torbeev, V.
資金援助European Union, フランス, 3件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)715062-HiChemSynProEuropean Union
French National Research AgencyANR-10-LABX-0026_CSC フランス
French National Research AgencyANR-10-INBS-05 フランス
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Acyl Transfer Catalytic Activity in De Novo Designed Protein with N-Terminus of alpha-Helix As Oxyanion-Binding Site.
著者: Naudin, E.A. / McEwen, A.G. / Tan, S.K. / Poussin-Courmontagne, P. / Schmitt, J.L. / Birck, C. / DeGrado, W.F. / Torbeev, V.
履歴
登録2020年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Positive Strand
B: Cys-Ncap strand
C: Positive Strand
D: Cys-Ncap strand
E: Positive Strand
F: Cys-Ncap strand
G: Positive Strand
H: Cys-Ncap strand
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,36710
ポリマ－43,2068
非ポリマー1612
水11,061614
1
A: Positive Strand
B: Cys-Ncap strand
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8973
ポリマ－10,8012
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area5490 Å2
手法PISA
2
C: Positive Strand
D: Cys-Ncap strand
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8673
ポリマ－10,8012
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area5500 Å2
手法PISA
3
E: Positive Strand
F: Cys-Ncap strand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8012
ポリマ－10,8012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area5600 Å2
手法PISA
4
G: Positive Strand
H: Cys-Ncap strand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8012
ポリマ－10,8012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area5510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.875, 73.097, 84.128
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.020, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-285-

HOH

21C-178-

HOH

31D-222-

HOH

41D-256-

HOH

51G-194-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...
21(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...
31(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...
41(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...
51(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...
61(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...
71(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...
81(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A0
121(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A2 - 5
131(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A9
141(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A11
151(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A29
161(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A0 - 49
171(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A37
181(chain A and (resid 0 or resid 2 through 5...A45 - 49
211(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B0
221(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B2 - 5
231(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B9
241(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B11 - 14
251(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B16
261(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B2932
271(chain B and (resid 0 or resid 2 through 5...B45 - 49
311(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C0
321(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C2 - 5
331(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C9
341(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C11
351(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C29
361(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C0 - 49
371(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C37
381(chain C and (resid 0 or resid 2 through 5...C45 - 49
411(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D0
421(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D2 - 5
431(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D9
441(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D11
451(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D29
461(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D0 - 49
471(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D37
481(chain D and (resid 0 or resid 2 through 5...D45 - 49
511(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E0
521(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E2 - 5
531(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E9
541(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E11
551(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E29
561(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E0 - 49
571(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E37
581(chain E and (resid 0 or resid 2 through 5...E45 - 49
611(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F0
621(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F2 - 5
631(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F9
641(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F11
651(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F29
661(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F0 - 49
671(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F37
681(chain F and (resid 0 or resid 2 through 5...F45 - 49
711(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G0
721(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G2 - 5
731(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G9
741(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G11
751(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G29
761(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G0 - 49
771(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G37
781(chain G and (resid 0 or resid 2 through 5...G45 - 49
811(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H0
821(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H2 - 5
831(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H9
841(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H11
851(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H29
861(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H0 - 49
871(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H37
881(chain H and (resid 0 or resid 2 through 5...H45 - 49

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Positive Strand


分子量: 5462.353 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: タンパク質・ペプチド
Cys-Ncap strand


分子量: 5339.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 550 MME, 0.01 M zinc sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→81.25 Å / Num. obs: 78983 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 12.6 / Num. measured all: 265700 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.45-1.473.30.8631303539370.7210.5561.0311.399.2
7.94-81.253.50.02717785110.9980.0170.03241.798.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.44 Å47.99 Å
Translation1.44 Å47.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc3精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.7.18位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G6U

1g6u


解像度: 1.45→81.25 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 21.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2068 4028 5.1 %
Rwork0.1522 74903 -
obs0.1549 78931 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.3 Å2 / Biso mean: 35.4263 Å2 / Biso min: 13.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→81.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3040 0 6 622 3668
Biso mean--54.91 45.32 -
残基数----400
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
12B720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
13C720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
14D720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
15E720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
16F720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
17G720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
18H720X-RAY DIFFRACTION9.481TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.45-1.470.32151420.27172584272699
1.47-1.480.26881240.24612583270799
1.48-1.50.2811260.22222568269499
1.5-1.520.27771390.20022538267799
1.52-1.540.24731490.19662580272999
1.54-1.570.23681500.180925932743100
1.57-1.590.23751370.156625912728100
1.59-1.610.20341250.152726162741100
1.61-1.640.19391470.151925442691100
1.64-1.670.23411630.15342560272399
1.67-1.70.21811530.14842580273399
1.7-1.730.2191290.156625732702100
1.73-1.770.28471270.16982605273299
1.77-1.810.27911460.16842526267299
1.81-1.850.2331520.147926312783100
1.85-1.890.19621340.13926102744100
1.89-1.950.17121550.12925392694100
1.95-20.20731310.127726062737100
2-2.070.18691540.13872577273199
2.07-2.140.19051260.13525912717100
2.14-2.230.19561500.12512582273299
2.23-2.330.17231350.11832578271399
2.33-2.450.17921460.11922581272799
2.45-2.610.21531190.13242585270499
2.61-2.810.19531290.14792619274899
2.81-3.090.19521420.14722554269699
3.09-3.540.21161300.14862584271498
3.54-4.450.2051320.14582608274099
4.45-81.250.21031360.20172617275398

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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