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- PDB-6yxq: Crystal structure of a DNA repair complex ASCC3-ASCC2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yxq
タイトルCrystal structure of a DNA repair complex ASCC3-ASCC2
要素
  • Activating signal cointegrator 1 complex subunit 2
  • Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DNA alkylation damage / DNA repair / ubiquitin binding / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / activating signal cointegrator 1 complex / ribosome disassembly / DNA alkylation repair / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA repair complex / DNA duplex unwinding / 3'-5' DNA helicase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cytosolic ribosome ...ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / activating signal cointegrator 1 complex / ribosome disassembly / DNA alkylation repair / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA repair complex / DNA duplex unwinding / 3'-5' DNA helicase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / DNA helicase / nuclear speck / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Activating signal cointegrator 1 complex subunit 2, CUE domain / : / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Sec63 Brl domain / : / Sec63 domain / Sec63 Brl domain ...Activating signal cointegrator 1 complex subunit 2, CUE domain / : / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Sec63 Brl domain / : / Sec63 domain / Sec63 Brl domain / UBA-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / C2 domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3 / Activating signal cointegrator 1 complex subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jia, J. / Absmeier, E. / Holton, N. / Bohnsack, K.E. / Pietrzyk-Brzezinska, A.J. / Bohnsack, M.T. / Wahl, M.C.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)QBI-FUB Collaborative Integrative Structural Biology Initiative ドイツ
German Research Foundation (DFG)BO3442/1-2 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The interaction of DNA repair factors ASCC2 and ASCC3 is affected by somatic cancer mutations.
著者: Jia, J. / Absmeier, E. / Holton, N. / Pietrzyk-Brzezinska, A.J. / Hackert, P. / Bohnsack, K.E. / Bohnsack, M.T. / Wahl, M.C.
履歴
登録2020年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.32020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3
B: Activating signal cointegrator 1 complex subunit 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4752
ポリマ－74,4752
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6650 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area28150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.108, 158.108, 69.365
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#7: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3 / ASC-1 complex subunit p200 / ASC1p200 / Helicase / ATP binding 1 / Trip4 complex subunit p200


分子量: 23926.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASCC3, HELIC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N3C0, DNA helicase
#2: タンパク質 Activating signal cointegrator 1 complex subunit 2 / ASC-1 complex subunit p100 / Trip4 complex subunit p100


分子量: 50548.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASCC2, ASC1P100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1I8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.79 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: MES-NaOH, pH 6.5, polyethylene glycol 3350, 2-methyl-2,4-pentanediol and methanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.97957 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→41.964 Å / Num. obs: 45845 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 86.11 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Net I/σ(I): 5.89
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / Num. unique obs: 7271 / CC1/2: 0.139

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→41.96 Å / SU ML: 0.5619 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 32.1721
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2474 2107 4.6 %
Rwork0.2044 43732 -
obs0.2063 45839 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 96.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→41.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4729 0 0 55 4784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90716535
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0465727
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056839
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6053620
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.760.34781340.33452812X-RAY DIFFRACTION95.4
2.76-2.830.3711460.35132948X-RAY DIFFRACTION99.36
2.83-2.910.36141370.32982886X-RAY DIFFRACTION98.76
2.91-2.990.37381410.3562936X-RAY DIFFRACTION99.45
2.99-3.090.43451360.37752889X-RAY DIFFRACTION99.18
3.09-3.20.31331400.32882917X-RAY DIFFRACTION98.58
3.2-3.330.33851430.2882950X-RAY DIFFRACTION99.2
3.33-3.480.30951420.26452913X-RAY DIFFRACTION99.32
3.48-3.660.33611340.22632941X-RAY DIFFRACTION99.16
3.66-3.890.23631450.20232914X-RAY DIFFRACTION99.48
3.89-4.190.25341390.17222893X-RAY DIFFRACTION99.28
4.19-4.610.21071430.1522942X-RAY DIFFRACTION99.48
4.61-5.270.17831400.14182938X-RAY DIFFRACTION99.55
5.28-6.640.25411400.21022928X-RAY DIFFRACTION99.42
6.65-41.960.17881470.15872925X-RAY DIFFRACTION99.48
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 110.979427718 Å / Origin y: 47.2515114336 Å / Origin z: 52.785622842 Å
111213212223313233
T0.505901204675 Å20.0211857696055 Å2-0.0192107133979 Å2-0.53551948501 Å2-0.052810426049 Å2--0.478122983775 Å2
L1.93311930622 °22.04573114544 °2-0.373583110195 °2-2.16507782041 °2-0.34811940853 °2--0.280085255746 °2
S0.181125484854 Å °-0.25564628402 Å °0.183660066002 Å °0.076278989577 Å °-0.17307857332 Å °0.284475826028 Å °-0.0597671557271 Å °0.0663315416836 Å °-0.0203021471521 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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