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万見
- PDB-6ysh: Lamin A 1-70 coil1A dimer stabilized by C-terminal capping -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ysh
タイトルLamin A 1-70 coil1A dimer stabilized by C-terminal capping
要素(Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1) x 2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / intermediate filaments lamin coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / ventricular cardiac muscle cell development / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope ...negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / ventricular cardiac muscle cell development / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / protein localization to microtubule / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / cell projection membrane / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / protein localization to centrosome / regulation of telomere maintenance / intermediate filament / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear migration / negative regulation of microtubule polymerization / muscle organ development / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / mitotic spindle pole / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / protein localization to nucleus / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Meiotic synapsis / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of cell migration / AURKA Activation by TPX2 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / cellular senescence / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / cell migration / site of double-strand break / cellular response to hypoxia / nuclear membrane / microtubule / nuclear speck / ciliary basal body / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / cell division / focal adhesion / centrosome / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prelamin-A/C / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Stalmans, G. / Lilina, A.V. / Strelkov, S.V.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
KU LeuvenCELSA 18/044 ベルギー
引用ジャーナル: Cells / 年: 2020
タイトル: Addressing the Molecular Mechanism of Longitudinal Lamin Assembly Using Chimeric Fusions.
著者: Stalmans, G. / Lilina, A.V. / Vermeire, P.J. / Fiala, J. / Novak, P. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2020年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3882
ポリマ－19,3882
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.847, 108.847, 130.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 9836.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMNA, LMN1, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545, UniProt: Q15691
#2: タンパク質 Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 9550.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMNA, LMN1, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545, UniProt: Q15691
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M NaH2PO4 H2O,0.1M KH2PO4,2.0M NaCl,0.1M Mes H20 pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97631 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97631 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.83→83.58 Å / Num. obs: 9665 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 26.4 % / Biso Wilson estimate: 68.697 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.201 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.205 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.83→2.88 Å / 冗長度: 27.2 % / Rmerge(I) obs: 2.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 482 / CC1/2: 0.868 / Rpim(I) all: 0.488 / Rrim(I) all: 2.558 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YF5

6yf5


解像度: 2.83→83.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 48.452 / SU ML: 0.396 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.422 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28131 496 5.1 %RANDOM
Rwork0.23747 ---
obs0.23972 9158 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 110.135 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.1 Å20 Å2-0 Å2
2---8.1 Å2-0 Å2
3---16.21 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.83→83.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1360 0 0 22 1382
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0131371
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0171294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9091.651848
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5051.5832988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6875162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.52622.277101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.70515265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.0331517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02289
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.6449.074654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.6459.068653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.41713.607814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other12.4113.614815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.66210.572717
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.67210.562715
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other16.82715.371034
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.83→2.904 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 39 -
Rwork0.422 639 -
obs--99.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5615-1.48790.18251.108-0.08130.0777-0.0063-0.10940.5139-0.08720.0594-0.2149-0.09660.0043-0.0530.1568-0.00570.1120.08570.01850.154121.50899.51-7.187
20.36530.3827-0.1130.4495-0.11520.0391-0.180.1024-0.1484-0.13270.1433-0.07910.0291-0.03890.03660.15840.04510.01820.15630.01430.251920.06711.3854-5.3879
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2B26 - 106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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