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- PDB-6yn2: Crystal structure of Renilla reniformis luciferase variant RLuc8-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yn2
タイトルCrystal structure of Renilla reniformis luciferase variant RLuc8-W121F/E144Q in complex with a coelenteramide (the postcatalytic enzyme-product complex)
要素Coelenterazine h 2-monooxygenase
キーワードLUMINESCENT PROTEIN / bioluminscence / coelenteramide-bound enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Renilla-type luciferase / Renilla-luciferin 2-monooxygenase activity / epoxide hydrolase activity / carboxy-lyase activity / bioluminescence
類似検索 - 分子機能
Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-CEI / : / Coelenterazine h 2-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Renilla reniformis (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Damborsky, J. / Marek, M.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
European CommissionMSCA-IF-2017 792772 チェコ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Engineering the protein dynamics of an ancestral luciferase.
著者: Schenkmayerova, A. / Pinto, G.P. / Toul, M. / Marek, M. / Hernychova, L. / Planas-Iglesias, J. / Daniel Liskova, V. / Pluskal, D. / Vasina, M. / Emond, S. / Dorr, M. / Chaloupkova, R. / ...著者: Schenkmayerova, A. / Pinto, G.P. / Toul, M. / Marek, M. / Hernychova, L. / Planas-Iglesias, J. / Daniel Liskova, V. / Pluskal, D. / Vasina, M. / Emond, S. / Dorr, M. / Chaloupkova, R. / Bednar, D. / Prokop, Z. / Hollfelder, F. / Bornscheuer, U.T. / Damborsky, J.
履歴
登録2020年4月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coelenterazine h 2-monooxygenase
B: Coelenterazine h 2-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8277
ポリマ－73,8142
非ポリマー1,0135
水9,134507
1
A: Coelenterazine h 2-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3783
ポリマ－36,9071
非ポリマー4702
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Coelenterazine h 2-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4504
ポリマ－36,9071
非ポリマー5433
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.765, 131.077, 142.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Coelenterazine h 2-monooxygenase / Renilla-luciferin 2-monooxygenase / Renilla-type luciferase


分子量: 36907.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Renilla reniformis (無脊椎動物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27652, Renilla-type luciferase

-
非ポリマー , 5種, 512分子

#2: 化合物 ChemComp-CEI / N-[3-BENZYL-5-(4-HYDROXYPHENYL)PYRAZIN-2-YL]-2-(4-HYDROXYPHENYL)ACETAMIDE / COELENTERAMIDE / セレンテラミド


分子量: 411.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H21N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.4 %
結晶化温度: 293.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: NaHPO4/K2HPO4, sodium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.66 Å / Num. obs: 82701 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.119 / Net I/σ(I): 18.5 / Num. measured all: 1120338
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.9-1.9412.41.844210.4950.6292.198.7
9.87-48.66120.02266810.0070.02399.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.14-3260-000精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PSJ

2psj


解像度: 1.9→44.528 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1962 4176 5.05 %
Rwork0.1723 --
obs0.1735 82682 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.2 Å2 / Biso mean: 34.5373 Å2 / Biso min: 19.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→44.528 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5067 0 73 508 5648
Biso mean--41.32 39.96 -
残基数----619
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9004-1.9220.33961200.3039252398
1.922-1.94460.28251110.26942629100
1.9446-1.96830.31511060.26032646100
1.9683-1.99330.25411620.24552552100
1.9933-2.01950.25891510.23552566100
2.0195-2.04720.24841160.23112599100
2.0472-2.07640.25241270.2232644100
2.0764-2.10740.26061360.21372595100
2.1074-2.14030.26591200.19822598100
2.1403-2.17540.21491220.19562598100
2.1754-2.21290.21211460.18362622100
2.2129-2.25320.21661410.18142593100
2.2532-2.29650.22831040.17382637100
2.2965-2.34340.17541290.17542595100
2.3434-2.39430.24631430.17682606100
2.3943-2.450.2131450.18322622100
2.45-2.51130.23431540.1812563100
2.5113-2.57920.21991590.18072605100
2.5792-2.65510.21551500.18972593100
2.6551-2.74070.23621480.18082632100
2.7407-2.83870.21771260.17912617100
2.8387-2.95230.19561580.1842613100
2.9523-3.08670.18191660.18192589100
3.0867-3.24930.19691630.18322610100
3.2493-3.45290.19921260.16692631100
3.4529-3.71930.16771510.15942649100
3.7193-4.09340.15491380.13342644100
4.0934-4.68520.1481610.12212654100
4.6852-5.90060.18791400.15022699100
5.9006-44.5280.1781570.17012782100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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