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- PDB-6yk9: [Fe]-hydrogenase from Methanolacinia paynteri with bound guanylyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yk9
タイトル[Fe]-hydrogenase from Methanolacinia paynteri with bound guanylylpyridinol at 1.7-A resolution
要素5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / [Fe]-hydrogenase / FeGP cofactor / guanylylpyridinol / conformational changes / GMP
機能・相同性GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Chem-FEG / GLYCINE / GUANOSINE
機能・相同性情報
生物種Methanolacinia paynteri G-2000 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wagner, T. / Huang, G. / Arriaza-Gallardo, F.J. / Shima, S.
資金援助 ドイツ, 中国, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)Iron sulfur for life SH87/1-1 ドイツ
Ministry of Education (MoE, China)China Scholarship Council 中国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: The Hydride Transfer Process in NADP-dependent Methylene-tetrahydromethanopterin Dehydrogenase.
著者: Huang, G. / Wagner, T. / Demmer, U. / Warkentin, E. / Ermler, U. / Shima, S.
履歴
登録2020年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
B: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
C: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
E: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,65711
ポリマ－148,8934
非ポリマー1,7647
水19,2401068
1
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
E: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4096
ポリマ－74,4462
非ポリマー9634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9460 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area24910 Å2
手法PISA
2
B: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
C: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2485
ポリマ－74,4462
非ポリマー8023
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10430 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area24740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.827, 93.266, 83.642
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.530, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCE

#1: タンパク質
5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase


分子量: 37223.199 Da / 分子数: 4 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: /
由来: (組換発現) Methanolacinia paynteri G-2000 (古細菌)
組織: / / Cell: / / 細胞株: / / 遺伝子: hmd / 器官: / / Variant: DSM 2545
詳細 (発現宿主): The DNA synthesized was inserted into the expression vector pET-24b (+) at the NdeI and SalI restriction-enzyme digestion-sites
Cell (発現宿主): / / 器官 (発現宿主): / / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組織 (発現宿主): / / 参照: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase

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非ポリマー , 6種, 1075分子

#2: 化合物 ChemComp-FEG / 5'-O-[(S)-{[2-(carboxymethyl)-6-hydroxy-3,5-dimethylpyridin-4-yl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]guanosine / 4-(5′-グアニリルオキシ)-6-ヒドロキシ-3,5-ジメチルピリジン-2-酢酸


分子量: 542.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N6O11P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GMP / GUANOSINE / グアノシン


分子量: 283.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O5
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1068 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.42 % / 解説: Transparent long orthorhombic rod
結晶化温度: 283.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: [Fe]-hydrogenase holoenzyme from M. paynteri was crystallized under 95%N2/5%H2 at 283.15 K using 96-well two-drop MRC crystallization plates (sitting drop vapor diffusion method). 0.7 ul of ...詳細: [Fe]-hydrogenase holoenzyme from M. paynteri was crystallized under 95%N2/5%H2 at 283.15 K using 96-well two-drop MRC crystallization plates (sitting drop vapor diffusion method). 0.7 ul of 25-mg/ml reconstituted holoenzyme was mixed with 0.7-ul reservoir solution (from crystallization kits) under yellow light and incubated under dark conditions. The best diffracting crystal came out within two weeks in 25% w/v polyethylene glycol 1500 and 100 mM SPG buffer pH 8.5 (JBScreen Wizard 3&4 HTS, Jena Bioscience). For cryo protection, the crystal was soaked in the crystallization solution supplemented with 10% v/v glycerol.
PH範囲: 8.5 / Temp details: /

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→82.92 Å / Num. obs: 133035 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.76 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.125 / Rsym value: 0.107 / Net I/av σ(I): 5.4 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.7-1.793.80.5171.5193980.6050.3080.6030.51799.1
1.79-1.93.80.391.9184260.2330.4550.3999.4
1.9-2.033.80.262.9172380.1550.3040.2699.3
2.03-2.193.80.1814.2160860.1080.2110.18199.3
2.19-2.43.70.1455.2148420.0880.170.14599.4
2.4-2.693.70.1156.4133900.070.1350.11599.2
2.69-3.13.60.0927.6118330.0570.1090.09298.9
3.1-3.83.40.0689.699210.0430.080.06898.6
3.8-5.383.40.0610.176500.0380.0710.0697.8
5.38-46.6333.40.05310.442510.0340.0630.05397.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JJF

4jjf


解像度: 1.7→24.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU R Cruickshank DPI: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.122 / SU Rfree Blow DPI: 0.11 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.109
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 6533 4.91 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.19 132993 99 %-
原子変位パラメータBiso max: 115.74 Å2 / Biso mean: 23.15 Å2 / Biso min: 6.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.5604 Å20 Å2-0.6402 Å2
2--1.2428 Å20 Å2
3---2.3176 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→24.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10393 0 114 1068 11575
Biso mean--26.62 29.13 -
残基数----1364
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4862SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3317HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it21660HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1524SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact25922SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d21660HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg39526HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.17
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.51
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 519 5.29 %
Rwork0.2128 9284 -
all0.2147 9803 -
obs--99.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2001-0.0506-0.05630.59870.10180.6042-0.00110.01250.00820.0867-0.0070.0426-0.0269-0.02510.0081-0.0271-0.00060.0143-0.06950.0204-0.01084.5015-5.4533102.0731
20.33640.0186-0.0810.19540.11581.038-0.01630.038-0.0037-0.0414-0.01170.01180.0175-0.02220.028-0.02540.00220.0349-0.07270.0185-0.003310.10824.000971.6947
30.1120.0518-0.1710.90350.05511.1890.05340.00050.0060.1264-0.00260.0278-0.2372-0.0213-0.05090.0235-0.00070.0478-0.08740.0195-0.05917.374441.9201107.2947
40.1001-0.1277-0.01690.44860.00421.1651-0.00350.0030.0068-0.1221-0.0304-0.03620.13270.04510.0340.02570.00450.0611-0.07810.0284-0.040512.417-23.265367.2903
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 342
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 342
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C2 - 342
4X-RAY DIFFRACTION4{ E|* }E2 - 342

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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