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- PDB-6yjd: Lamin A coil2 dimer stabilized by N-terminal capping -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yjd
タイトルLamin A coil2 dimer stabilized by N-terminal capping
要素Capsid assembly scaffolding protein,Prelamin-A/C
キーワードNUCLEAR PROTEIN / intermediate filaments / lamin / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / viral scaffold / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / ventricular cardiac muscle cell development / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / Nuclear Envelope Breakdown ...structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / viral scaffold / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / ventricular cardiac muscle cell development / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / Nuclear Envelope Breakdown / nuclear pore localization / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / nuclear lamina / XBP1(S) activates chaperone genes / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / nuclear migration / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of telomere maintenance / intermediate filament / muscle organ development / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / virion assembly / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein localization to nucleus / regulation of cell migration / Meiotic synapsis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein stability / heterochromatin formation / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / protein localization / nuclear envelope / site of double-strand break / cellular response to hypoxia / nuclear membrane / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. ...Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Prelamin-A/C / Capsid assembly scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lilina, A.V. / Stalmans, G. / Strelkov, S.V.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号
KU LeuvenCELSA 18/044 ベルギー
引用ジャーナル: Cells / : 2020
タイトル: Addressing the Molecular Mechanism of Longitudinal Lamin Assembly Using Chimeric Fusions.
著者: Stalmans, G. / Lilina, A.V. / Vermeire, P.J. / Fiala, J. / Novak, P. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2020年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid assembly scaffolding protein,Prelamin-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2926
ポリマ-14,8951
非ポリマー3975
362
1
A: Capsid assembly scaffolding protein,Prelamin-A/C
ヘテロ分子

A: Capsid assembly scaffolding protein,Prelamin-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,58412
ポリマ-29,7902
非ポリマー79410
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_454-x+y-1,y,-z-1/21
Buried area6170 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area13820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.250, 117.250, 93.156
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Capsid assembly scaffolding protein,Prelamin-A/C / Gene product 7 / gp7 / Head morphogenesis protein / Protein p7 / Scaffold protein


分子量: 14894.788 Da / 分子数: 1 / 変異: F40C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: LMNA, LMN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13848, UniProt: P02545
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ni
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2 / 詳細: 35% (v/v) methanol, 0.2 M MgCl2 and 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978565 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→44.62 Å / Num. obs: 8792 / % possible obs: 98.28 % / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 110.62 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 20.27
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / Num. unique obs: 847 / CC1/2: 0.934

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→44.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 14.152 / SU ML: 0.251 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.298 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3042 841 9.567 %
Rwork0.2533 --
all0.258 --
obs-8791 99.75 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 115.019 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.572 Å21.786 Å20 Å2
2--3.572 Å2-0 Å2
3----11.586 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→44.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数823 0 19 2 844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.013846
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7611.6511136
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3911.591808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.235103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.96422.69252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.74115160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.216158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02160
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1820.2621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1550.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0880.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.1130.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1970.216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.330.261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2170.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.86812.122417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.83812.1414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.2918.092517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other12.27918.104518
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it14.65413.305427
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other14.6413.306428
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it19.4219.484619
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other19.40519.492620
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it19.464143.836941
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other19.466143.9942
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.9750.376660.448550X-RAY DIFFRACTION99.0354
2.975-3.0570.362630.375560X-RAY DIFFRACTION100
3.057-3.1450.334540.326542X-RAY DIFFRACTION99.8325
3.145-3.2420.287480.315531X-RAY DIFFRACTION99.8276
3.242-3.3480.223540.243518X-RAY DIFFRACTION100
3.348-3.4660.218610.23488X-RAY DIFFRACTION99.8182
3.466-3.5960.201620.238467X-RAY DIFFRACTION100
3.596-3.7430.289470.219467X-RAY DIFFRACTION99.4197
3.743-3.9090.259540.212445X-RAY DIFFRACTION99.4024
3.909-4.10.296360.239430X-RAY DIFFRACTION100
4.1-4.3210.329400.24416X-RAY DIFFRACTION100
4.321-4.5820.277410.227393X-RAY DIFFRACTION100
4.582-4.8980.302330.228378X-RAY DIFFRACTION100
4.898-5.290.408310.295346X-RAY DIFFRACTION100
5.29-5.7930.349310.346329X-RAY DIFFRACTION100
5.793-6.4740.335340.289293X-RAY DIFFRACTION99.6951
6.474-7.470.239310.237261X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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