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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6yjd | ||||||
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| タイトル | Lamin A coil2 dimer stabilized by N-terminal capping | ||||||
要素 | Capsid assembly scaffolding protein,Prelamin-A/C | ||||||
キーワード | NUCLEAR PROTEIN / intermediate filaments / lamin / coiled-coil | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報viral scaffold / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization ...viral scaffold / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / intermediate filament / regulation of telomere maintenance / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear migration / muscle organ development / virion assembly / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein localization to nucleus / Meiotic synapsis / regulation of cell migration / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / site of double-strand break / nuclear membrane / cellular response to hypoxia / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() Bacillus phage phi29 (ファージ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Lilina, A.V. / Stalmans, G. / Strelkov, S.V. | ||||||
| 資金援助 | ベルギー, 1件
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引用 | ジャーナル: Cells / 年: 2020タイトル: Addressing the Molecular Mechanism of Longitudinal Lamin Assembly Using Chimeric Fusions. 著者: Stalmans, G. / Lilina, A.V. / Vermeire, P.J. / Fiala, J. / Novak, P. / Strelkov, S.V. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6yjd.cif.gz | 37.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6yjd.ent.gz | 22.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6yjd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 6yjd_validation.pdf.gz | 445.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 6yjd_full_validation.pdf.gz | 445.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 6yjd_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 6yjd_validation.cif.gz | 7.3 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yj/6yjd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yj/6yjd | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 14894.788 Da / 分子数: 1 / 変異: F40C / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)遺伝子: LMNA, LMN1 / 発現宿主: ![]() | ||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #2: 化合物 | | #3: 化合物 | ChemComp-CL / | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 6.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.18 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2 / 詳細: 35% (v/v) methanol, 0.2 M MgCl2 and 0.1 M HEPES |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978565 Å |
| 検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月15日 |
| 放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.978565 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.9→44.62 Å / Num. obs: 8792 / % possible obs: 98.28 % / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 110.62 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 20.27 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.9→3 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / Num. unique obs: 847 / CC1/2: 0.934 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→44.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 14.152 / SU ML: 0.251 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.298 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 115.019 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→44.62 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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ムービー
コントローラー
万見について





Bacillus phage phi29 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
X線回折
ベルギー, 1件
引用











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