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万見
- PDB-6yf5: Lamin A 17-70 coil1A dimer stabilized by C-terminal capping -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yf5
タイトルLamin A 17-70 coil1A dimer stabilized by C-terminal capping
要素Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / intermediate filaments lamin coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / ventricular cardiac muscle cell development / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope ...negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / ventricular cardiac muscle cell development / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / protein localization to microtubule / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / cell projection membrane / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / protein localization to centrosome / regulation of telomere maintenance / intermediate filament / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear migration / negative regulation of microtubule polymerization / muscle organ development / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / mitotic spindle pole / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / protein localization to nucleus / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Meiotic synapsis / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of cell migration / AURKA Activation by TPX2 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / cellular senescence / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / cell migration / site of double-strand break / cellular response to hypoxia / nuclear membrane / microtubule / nuclear speck / ciliary basal body / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / cell division / focal adhesion / centrosome / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prelamin-A/C / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Lilina, A.V. / Stalmans, G. / Strelkov, S.V.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
KU LeuvenCELSA 18/044 ベルギー
引用ジャーナル: Cells / 年: 2020
タイトル: Addressing the Molecular Mechanism of Longitudinal Lamin Assembly Using Chimeric Fusions.
著者: Stalmans, G. / Lilina, A.V. / Vermeire, P.J. / Fiala, J. / Novak, P. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
C: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4314
ポリマ－42,4314
非ポリマー00
水1,54986
1
A: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2162
ポリマ－21,2162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area11600 Å2
手法PISA
2
C: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2162
ポリマ－21,2162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.374, 105.246, 119.773
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRAA24 - 1058 - 89
21THRTHRBB24 - 1058 - 89
12PROPROAA20 - 1054 - 89
22PROPROCC20 - 1054 - 89
13ARGARGAA25 - 1059 - 89
23ARGARGDD25 - 1059 - 89
14THRTHRBB24 - 1058 - 89
24THRTHRCC24 - 1058 - 89
15ARGARGBB25 - 1059 - 89
25ARGARGDD25 - 1059 - 89
16ARGARGCC25 - 1059 - 89
26ARGARGDD25 - 1059 - 89

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Prelamin-A/C,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 10607.778 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMNA, LMN1, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545, UniProt: Q15691
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 35.7% (w/v) 1,6-hexanediol, 5% (w/v) PEG 1K and 0.1 M trisodium citrate dihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→52.05 Å / Num. obs: 31710 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.22 % / Biso Wilson estimate: 22.16 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 9.73
反射 シェル解像度: 1.83→1.86 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.08 / Num. unique obs: 1487 / CC1/2: 0.54 / % possible all: 98.54

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XA3

4xa3


解像度: 1.83→48.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.155 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2551 1566 5 %RANDOM
Rwork0.2245 ---
obs0.226 30047 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.93 Å2 / Biso mean: 32.806 Å2 / Biso min: 13.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3---2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2786 0 0 86 2872
Biso mean---36.75 -
残基数----341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4711.6543799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3851.586111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4995337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.62222.245196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.75715529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8271533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02583
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A23940.15
12B23940.15
21A24600.15
22C24600.15
31A23970.14
32D23970.14
41B23770.14
42C23770.14
51B24360.13
52D24360.13
61C23440.16
62D23440.16
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.877 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 117 -
Rwork0.331 2140 -
all-2257 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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