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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ycz | ||||||
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タイトル | Plasmodium falciparum Myosin A delta-Nter, Post-Rigor state | ||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / Myosin A / Myosin / Plasmodium / Myosin XIV / Myosin 14 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding ...pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.27 Å | ||||||
データ登録者 | Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Auguin, D. / Krementsova, E.B. / Robert-Paganin, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Full-length Plasmodium falciparum myosin A and essential light chain PfELC structures provide new anti-malarial targets. 著者: Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Auguin, D. / Krementsova, E.B. / Haase, S. / Blake, T.C.A. / Baum, J. / Robert-Paganin, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. #1: ジャーナル: To Be Published タイトル: Plasmodium Myosin A motor properties are tuned by multiple sequence and structural adaptations 著者: Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Auguin, D. / Krementsova, E.M. / Robert-Paganin, J. / Houdusse, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ycz.cif.gz | 438.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ycz.ent.gz | 358.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ycz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yc/6ycz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yc/6ycz | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 92394.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫) 株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF13_0233 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q8IDR3 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 23510.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫) 株: isolate NF54 / 遺伝子: CK202_1873, PFNF54_03975 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: W7K1J7 |
#3: タンパク質 | 分子量: 15692.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫) 株: isolate NF54 / 遺伝子: CK202_4702 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A2I0BQX1 |
-非ポリマー , 5種, 11分子
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-MG / | #7: 化合物 | ChemComp-ADP / | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.21 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 2.0M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium HEPES pH 7.5, 6% PEG400 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 77.36 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97857 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.27→48.3 Å / Num. obs: 27977 / % possible obs: 99.88 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 9.02 |
反射 シェル | 解像度: 3.27→3.387 Å / Num. unique obs: 2748 / CC1/2: 0.553 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6I7D 解像度: 3.27→48.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.4
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原子変位パラメータ | Biso max: 196.83 Å2 / Biso mean: 92.68 Å2 / Biso min: 32.25 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.37 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.27→48.3 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.27→3.39 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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