+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l3q | ||||||
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Title | Structure of the GTPase heterodimer of human SRP54 and SRalpha | ||||||
Components | (Signal recognition particle ...) x 2 | ||||||
Keywords | PROTEIN TRANSPORT / Co-translational protein targeting / Signal Recognition Particle / GTPase | ||||||
Function / homology | Function and homology information signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / neutrophil chemotaxis / intracellular protein transport / GDP binding / nuclear speck / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | ||||||
Authors | Wild, K. / Segnitz, B. / Sinning, I. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2016 Title: Structural Basis for Conserved Regulation and Adaptation of the Signal Recognition Particle Targeting Complex. Authors: Wild, K. / Bange, G. / Motiejunas, D. / Kribelbauer, J. / Hendricks, A. / Segnitz, B. / Wade, R.C. / Sinning, I. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5l3q.cif.gz | 485.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5l3q.ent.gz | 388.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5l3q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5l3q_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5l3q_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
Data in XML | 5l3q_validation.xml.gz | 45.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5l3q_validation.cif.gz | 60.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/5l3q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/5l3q | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5l3rC 5l3sSC 5l3vC 5l3wC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Signal recognition particle ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 49130.633 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The C-terminal M domain was degraded during crystallization Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SRP54 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P61011 #2: Protein | Mass: 69908.109 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The N-terminal Longin domain (SRX) and the linker to the NG domain are degraded during crystallization Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SRPRA, SRPR / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P08240 |
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-Non-polymers , 6 types, 152 molecules
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GNP / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Chemical | ChemComp-GOL / #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.67 Å3/Da / Density % sol: 73.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 mM Tris pH 8.0, 400 mM lithium sulfate, 10 % (w/v) PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.987 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 18, 2006 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→76.335 Å / Num. obs: 38582 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11.8 % / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 11.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.32 Å / Rsym value: 0.458 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5L3S Resolution: 3.2→76.335 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 18.67
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→76.335 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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