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- PDB-6y8l: Mycobacterium thermoresistibile GyrB21 in complex with novobiocin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y8l
タイトルMycobacterium thermoresistibile GyrB21 in complex with novobiocin
要素DNA gyrase subunit B
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Binding Sites / DNA Gyrase / inhibitors / novobiocin / topoisomerase IV / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA-templated DNA replication / chromosome / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA gyrase subunit B, TOPRIM domain / DNA gyrase, subunit B / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B / DNA gyrase B subunit, C-terminal / DNA gyrase B subunit, carboxyl terminus / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. ...DNA gyrase subunit B, TOPRIM domain / DNA gyrase, subunit B / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B / DNA gyrase B subunit, C-terminal / DNA gyrase B subunit, carboxyl terminus / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
NOVOBIOCIN / DNA gyrase subunit B / DNA gyrase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Henderson, S.R. / Stevenson, C.E.M. / Malone, B. / Zholnerovych, Y. / Mitchenall, L.A. / Pichowicz, M. / McGarry, D.H. / Cooper, I.R. / Charrier, C. / Salisbury, A. ...Henderson, S.R. / Stevenson, C.E.M. / Malone, B. / Zholnerovych, Y. / Mitchenall, L.A. / Pichowicz, M. / McGarry, D.H. / Cooper, I.R. / Charrier, C. / Salisbury, A. / Lawson, D.M. / Maxwell, A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P012523/1 英国
Wellcome Trust110072/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: J.Antimicrob.Chemother. / 年: 2020
タイトル: Structural and mechanistic analysis of ATPase inhibitors targeting mycobacterial DNA gyrase.
著者: Henderson, S.R. / Stevenson, C.E.M. / Malone, B. / Zholnerovych, Y. / Mitchenall, L.A. / Pichowicz, M. / McGarry, D.H. / Cooper, I.R. / Charrier, C. / Salisbury, A.M. / Lawson, D.M. / Maxwell, A.
履歴
登録2020年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA gyrase subunit B
B: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,39912
ポリマ－41,6572
非ポリマー1,74210
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area15630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.962, 51.114, 83.205
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: _ / Auth seq-ID: 22 - 254 / Label seq-ID: 5 - 186

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 DNA gyrase subunit B


分子量: 20828.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
遺伝子: gyrB, RMCT_1109 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A117ILT2, UniProt: G7CIP8*PLUS, DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-NOV / NOVOBIOCIN / 4-Hydroxy-3-[4-hydroxy-3-(3-methylbut-2-enyl)benzamido]-8-methylcoumarin-7-yl 3-O-carbamoyl-5,5-di-C-methyl-alpha-l-lyxofuranoside / U-6391


分子量: 612.624 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H36N2O11 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Crystals grown with 17 mg/ml protein in the presence of 1 mM novobiocin against 100 mM zinc chloride, 100 mM ammonium acetate, 3.5-5% (w/v) PEG6000, 3.5-5% (w/v) PEG8000, 3.5-5% (w/v) PEG1000 ...詳細: Crystals grown with 17 mg/ml protein in the presence of 1 mM novobiocin against 100 mM zinc chloride, 100 mM ammonium acetate, 3.5-5% (w/v) PEG6000, 3.5-5% (w/v) PEG8000, 3.5-5% (w/v) PEG1000 and 100 mM Bis-Tris pH 7.0-7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→81.86 Å / Num. obs: 71663 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 15.7 / Num. measured all: 463106 / Scaling rejects: 62
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.4-1.426.20.8752183735480.8490.380.9561.7100
7.67-81.866.30.03930114790.9980.0170.04354.399.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4B6C

4b6c


解像度: 1.4→81.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 2.627 / SU ML: 0.045 / SU R Cruickshank DPI: 0.0586 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.057
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1813 3649 5.1 %RANDOM
Rwork0.1399 ---
obs0.142 67991 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 83.66 Å2 / Biso mean: 24.977 Å2 / Biso min: 14.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.03 Å20 Å20.16 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→81.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2817 0 147 296 3260
Biso mean--28.31 37.82 -
残基数----363
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0133071
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5131.6594184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4321.5786427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9695370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.14420.651169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.42715478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7971529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02682
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.57935867
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5531 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 280 -
Rwork0.24 4988 -
all-5268 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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