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- PDB-6y4p: Calmodulin N53I variant bound to cardiac ryanodine receptor (RyR2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y4p
タイトルCalmodulin N53I variant bound to cardiac ryanodine receptor (RyR2) calmodulin binding domain
要素
  • Calmodulin-1
  • Ryanodine receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ion channel / calcium / calmodulin
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion transmembrane transport / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding ...manganese ion transmembrane transport / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / calcium-induced calcium release activity / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / response to muscle activity / calcium ion transport into cytosol / Sodium/Calcium exchangers / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to caffeine / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Calmodulin induced events / A band / response to redox state / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of heart rate / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / cellular response to caffeine / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellularly gated calcium channel activity / protein phosphatase activator activity / protein kinase A catalytic subunit binding / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of the force of heart contraction / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / response to magnesium ion / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / : / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / smooth endoplasmic reticulum / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / striated muscle contraction / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / release of sequestered calcium ion into cytosol / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding
類似検索 - 分子機能
: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2 / Calmodulin-1 / Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13325578805 Å
データ登録者Lau, K. / Nielsen, L.H. / Holt, C. / Brohus, M. / Sorensen, A.B. / Larsen, K.T. / Sommer, C. / Van Petegem, F. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R.
資金援助 デンマーク, ドイツ, カナダ, 4件
組織認可番号国
Danish Council for Independent ResearchDFF-1323-00344 デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0053032 デンマーク
European Union (EU)261863 ドイツ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-148632 カナダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: The arrhythmogenic N53I variant subtly changes the structure and dynamics in the calmodulin N-terminal domain, altering its interaction with the cardiac ryanodine receptor.
著者: Holt, C. / Hamborg, L. / Lau, K. / Brohus, M. / Sorensen, A.B. / Larsen, K.T. / Sommer, C. / Van Petegem, F. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R.
履歴
登録2020年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年7月29日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4906
ポリマ－20,3302
非ポリマー1604
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area8500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.590, 42.360, 90.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16851.600 Da / 分子数: 1 / 変異: N53I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Ryanodine receptor 2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release ...RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 3478.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E9Q401, UniProt: Q92736*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Sodium Acetate pH 4.70 and 23 % PEG 550 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.133→45.18 Å / Num. obs: 8489 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 24.3986621334 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 9.45
反射 シェル解像度: 2.133→2.209 Å / Num. unique obs: 831 / CC1/2: 0.946

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2bcx

2bcx


解像度: 2.13325578805→45.1799 Å / SU ML: 0.232891903909 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43770529883 / 位相誤差: 21.642731085
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246214623017 848 9.98939804453 %
Rwork0.182375524054 --
obs0.188711047719 8489 99.7649547538 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 29.4527987444 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13325578805→45.1799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1241 0 4 61 1306
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00763994865661259
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7354846491261696
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0413301689464195
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00517412175929223
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.41324828376816
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1333-2.26690.2520705967541390.1805671908061260X-RAY DIFFRACTION99.71489665
2.2669-2.44190.2811408234221370.1793005509691228X-RAY DIFFRACTION99.707815924
2.4419-2.68760.259734827461400.1874431334851255X-RAY DIFFRACTION99.6428571429
2.6876-3.07650.2131511644771400.1993049204531255X-RAY DIFFRACTION100
3.0765-3.87570.2743301015121420.1788047634651281X-RAY DIFFRACTION99.8596491228
3.8757-45.17990.226325429981500.1773019574971362X-RAY DIFFRACTION99.7361477573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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