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- PDB-6xy3: 2.0 Angstrom crystal structure of Ca/CaM N53I:RyR2 peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xy3
タイトル2.0 Angstrom crystal structure of Ca/CaM N53I:RyR2 peptide complex
要素
  • Calmodulin-1
  • RyR2 peptide
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calcium-binding protein / cardiac muscle contraction / RyR2
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Antonyuk, S. / Helassa, N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationFS/17/56/32925 英国
引用ジャーナル: J.Cell.Sci. / 年: 2022
タイトル: CPVT-associated calmodulin variants N53I and A102V dysregulate Ca2+ signalling via different mechanisms.
著者: Prakash, O. / Held, M. / McCormick, L.F. / Gupta, N. / Lian, L.Y. / Antonyuk, S. / Haynes, L.P. / Thomas, N.L. / Helassa, N.
履歴
登録2020年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年1月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Calmodulin-1
BBB: RyR2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5176
ポリマ－19,3572
非ポリマー1604
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area8800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.010, 42.700, 89.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16851.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド RyR2 peptide


分子量: 2505.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.5, 10% w/v Polyethylene glycol 10,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97624 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97624 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→89.36 Å / Num. obs: 10637 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.3 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 778 / CC1/2: 0.908 / Rpim(I) all: 0.256 / Rrim(I) all: 0.45 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6XXF

6xxf


解像度: 2→44.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.193 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2597 512 4.834 %
Rwork0.208 --
all0.211 --
obs-10591 99.887 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.703 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.154 Å20 Å20 Å2
2--2.248 Å20 Å2
3----2.403 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1277 0 4 50 1331
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0131311
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0360.0181194
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4571.6461764
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3941.5932775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1555166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.58324.79573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43615240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.975156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02257
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2240.21021
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.160.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0570.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0060.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1340.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1730.212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1590.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8783.388667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8713.387666
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2725.057832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.2715.057833
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5393.687644
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5323.686644
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4385.389932
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4385.387932
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.41841.1831564
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.41541.1571559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.0520.367350.239734X-RAY DIFFRACTION99.7406
2.052-2.1080.375410.224686X-RAY DIFFRACTION100
2.108-2.1690.25290.207725X-RAY DIFFRACTION99.8676
2.169-2.2360.238330.19666X-RAY DIFFRACTION100
2.236-2.3090.321320.195648X-RAY DIFFRACTION100
2.309-2.390.234300.193626X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.4810.239330.192621X-RAY DIFFRACTION99.5434
2.481-2.5820.239340.211580X-RAY DIFFRACTION100
2.582-2.6960.224270.204568X-RAY DIFFRACTION99.665
2.696-2.8280.281270.221549X-RAY DIFFRACTION100
2.828-2.9810.274300.221516X-RAY DIFFRACTION99.8172
2.981-3.1610.328240.229487X-RAY DIFFRACTION100
3.161-3.3790.323200.234468X-RAY DIFFRACTION100
3.379-3.650.294270.214437X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.9970.232220.208401X-RAY DIFFRACTION100
3.997-4.4680.187180.171385X-RAY DIFFRACTION100
4.468-5.1570.209220.176316X-RAY DIFFRACTION99.705
5.157-6.3110.342110.243293X-RAY DIFFRACTION100
6.311-8.9030.339100.2229X-RAY DIFFRACTION100
8.903-44.720.12370.22144X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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