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- PDB-6y40: 14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated PLN peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y40
タイトル14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated PLN peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • PLN peptide
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 / PLN / complex / protein / protein-protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholamban complex / regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / negative regulation of calcium ion binding / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of cardiac muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex ...phospholamban complex / regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / negative regulation of calcium ion binding / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of cardiac muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / acrosome assembly / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of calcium ion import / regulation of the force of heart contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / ATPase inhibitor activity / regulation of cardiac muscle cell contraction / cardiac muscle tissue development / blood circulation / relaxation of cardiac muscle / negative regulation of heart rate / muscle cell cellular homeostasis / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / regulation of heart contraction / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / locomotor rhythm / regulation of cell-cell adhesion / Ion transport by P-type ATPases / negative regulation of calcium ion transport / enzyme inhibitor activity / cAMP/PKA signal transduction / regulation of calcium ion transport / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / regulation of cytosolic calcium ion concentration / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Ion homeostasis / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / Notch signaling pathway / sarcoplasmic reticulum membrane / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / mitochondrial membrane / visual learning / intracellular calcium ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / ATPase binding / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phospholamban / Phospholamban / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholamban / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITN675179 オランダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: A new soaking procedure for X-ray crystallographic structural determination of protein-peptide complexes.
著者: Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
履歴
登録2020年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月21日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.22021年4月28日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_redundancy
改定 1.32024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: PLN peptide
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2836
ポリマ－30,1752
非ポリマー1084
水9,314517
1
P: PLN peptide
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子

P: PLN peptide
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,56612
ポリマ－60,3494
非ポリマー2178
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.300, 112.390, 62.569
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

MG

21A-753-

HOH

31A-883-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PLN peptide


分子量: 1948.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P26678*PLUS
#2: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG400, 1.25% glycerol, 0.2M CaCl, 0.1M HEPES pH 7.5, 2mM BME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→41.81 Å / Num. obs: 31591 / % possible obs: 80.2 % / Biso Wilson estimate: 9.62 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.59→1.63 Å / Num. unique obs: 31591 / CC1/2: 0.937 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
REFMAC5.5精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LW1

3lw1


解像度: 1.75→41.81 Å / SU ML: 0.1565 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.4398
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 1389 4.88 %
Rwork0.168 --
obs0.1699 28454 95.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 12.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→41.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1832 0 4 517 2353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00652021
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75292771
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0407317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045360
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.54482021
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.810.26411120.21222062X-RAY DIFFRACTION74.3
1.81-1.890.23991340.18762704X-RAY DIFFRACTION96.46
1.89-1.970.21941390.16332697X-RAY DIFFRACTION97.86
1.97-2.070.1831270.15972774X-RAY DIFFRACTION98.17
2.07-2.20.22761480.15952720X-RAY DIFFRACTION98.19
2.2-2.380.19751380.16292740X-RAY DIFFRACTION98.02
2.38-2.610.18751620.16342756X-RAY DIFFRACTION98.32
2.61-2.990.21881270.17172822X-RAY DIFFRACTION98.86
2.99-3.770.19921670.15532826X-RAY DIFFRACTION99.77
3.77-41.810.19951350.17752964X-RAY DIFFRACTION99.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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