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- PDB-6xya: Cap-binding domain of SFTSV L protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xya
タイトルCap-binding domain of SFTSV L protein
要素RNA-dependent RNA polymerase
キーワードVIRAL PROTEIN / bunyavirus / cap binding / cap-snatching / viral polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endoplasmic reticulum / virion component / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase L, PA-C-like domain / RNA-directed RNA polymerase L, PA-C-like domain / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種SFTS virus AH12 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Gogrefe, N. / Guenther, S. / Rosenthal, M.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号国
Leibniz AssociationK72/2017 ドイツ
European Union (EU)653706European Union
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2020
タイトル: Structural and functional characterization of the severe fever with thrombocytopenia syndrome virus L protein.
著者: Dominik Vogel / Sigurdur Rafn Thorkelsson / Emmanuelle R J Quemin / Kristina Meier / Tomas Kouba / Nadja Gogrefe / Carola Busch / Sophia Reindl / Stephan Günther / Stephen Cusack / Kay ...著者: Dominik Vogel / Sigurdur Rafn Thorkelsson / Emmanuelle R J Quemin / Kristina Meier / Tomas Kouba / Nadja Gogrefe / Carola Busch / Sophia Reindl / Stephan Günther / Stephen Cusack / Kay Grünewald / Maria Rosenthal /
要旨: The Bunyavirales order contains several emerging viruses with high epidemic potential, including Severe fever with thrombocytopenia syndrome virus (SFTSV). The lack of medical countermeasures, such ...The Bunyavirales order contains several emerging viruses with high epidemic potential, including Severe fever with thrombocytopenia syndrome virus (SFTSV). The lack of medical countermeasures, such as vaccines and antivirals, is a limiting factor for the containment of any virus outbreak. To develop such antivirals a profound understanding of the viral replication process is essential. The L protein of bunyaviruses is a multi-functional and multi-domain protein performing both virus transcription and genome replication and, therefore, is an ideal drug target. We established expression and purification procedures for the full-length L protein of SFTSV. By combining single-particle electron cryo-microscopy and X-ray crystallography, we obtained 3D models covering ∼70% of the SFTSV L protein in the apo-conformation including the polymerase core region, the endonuclease and the cap-binding domain. We compared this first L structure of the Phenuiviridae family to the structures of La Crosse peribunyavirus L protein and influenza orthomyxovirus polymerase. Together with a comprehensive biochemical characterization of the distinct functions of SFTSV L protein, this work provides a solid framework for future structural and functional studies of L protein-RNA interactions and the development of antiviral strategies against this group of emerging human pathogens.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Structural and functional characterization of the Severe fever with thrombocytopenia syndrome virus L protein
著者: Vogel, D. / Thorkelsson, S.R. / Quemin, E. / Meier, K. / Kouba, T. / Gogrefe, N. / Guenther, S. / Cusack, S. / Grunewald, K. / Rosenthal, M.
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: RNA-dependent RNA polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4063
ポリマ－12,8451
非ポリマー5612
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.974, 44.715, 63.515
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 RNA-dependent RNA polymerase


分子量: 12844.638 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the first two residues (GP) are remains of an enzymatic cleavage siite and not originally part of the sequence
由来: (組換発現) SFTS virus AH12 (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F1BV96
#2: 化合物 ChemComp-MGP / 7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 7-メチル-7-アゾニアグアノシン5′-三りん酸


分子量: 538.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Final concentrations of components: 16.6 mM Sodium phosphate (pH 6.5), 50mM NaCl, 6.6% (w/v) Glycerol, 4.7% (v/v) 2-Butanol, 100mM Mes (pH 6.0), 18.3% (w/v) Polyethylene glycol 4000, 1.3 mM ...詳細: Final concentrations of components: 16.6 mM Sodium phosphate (pH 6.5), 50mM NaCl, 6.6% (w/v) Glycerol, 4.7% (v/v) 2-Butanol, 100mM Mes (pH 6.0), 18.3% (w/v) Polyethylene glycol 4000, 1.3 mM m7GTP Protein concentration: SFTSV CBD 12.4 mg/ml

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 321482 / % possible obs: 97.59 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 16.17 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.03094 / Rrim(I) all: 0.03223 / Net I/σ(I): 41.6
反射 シェル解像度: 1.35→1.398 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.3684 / Mean I/σ(I) obs: 6.32 / Num. unique obs: 25283 / CC1/2: 0.953 / Rrim(I) all: 0.3857 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6qhg

6qhg


解像度: 1.35→33.22 Å / SU ML: 0.1152 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.1928
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1768 1189 4.86 %
Rwork0.1654 23259 -
obs0.166 24448 97.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→33.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数858 0 34 189 1081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087976
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18921334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0851140
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.819147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.410.24391530.22152630X-RAY DIFFRACTION90.39
1.41-1.490.20951380.19952853X-RAY DIFFRACTION97.17
1.49-1.580.23861590.18412848X-RAY DIFFRACTION97.92
1.58-1.70.19071420.18072918X-RAY DIFFRACTION98.17
1.7-1.870.20351300.17422958X-RAY DIFFRACTION98.88
1.87-2.140.19551570.15952940X-RAY DIFFRACTION99.39
2.14-2.70.16661570.1632986X-RAY DIFFRACTION99.15
2.7-33.220.15391530.15573126X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.7327782818 Å / Origin y: -1.59575522964 Å / Origin z: 6.63915482155 Å
111213212223313233
T0.131114570845 Å2-0.00312521636001 Å20.00835286286115 Å2-0.145685374536 Å20.0062997402544 Å2--0.137496080907 Å2
L1.01445262356 °20.575267584135 °20.474901051133 °2-1.47177247372 °20.797603572778 °2--1.12691735711 °2
S0.00903311518126 Å °-0.0180948129555 Å °-0.0440592600533 Å °0.0428044445398 Å °-0.011116269983 Å °-0.00868802250961 Å °0.00595874621952 Å °-0.0189633371023 Å °0.000843006291066 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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