[日本語] English
- PDB-6nsx: Yeast Hsh155 Ligand bound to Human Tat-SF1 Motif -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nsx
タイトルYeast Hsh155 Ligand bound to Human Tat-SF1 Motif
要素
  • HIV Tat-specific factor 1
  • Hsh155
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / HIV Tat-specific factor 1 / TAT-SF1 / RNA SPLICING FACTOR / U2AF HOMOLOGY MOTIF / UHM / RNA BINDING PROTEIN / U2AF LIGAND MOTIF / ULM / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / PRE-MRNA SPLICING FACTOR / HSH155 / SF3B1
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / U2-type spliceosomal complex / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / mRNA Splicing - Major Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome ...poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / U2-type spliceosomal complex / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / mRNA Splicing - Major Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / site of double-strand break / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
17S U2 SnRNP complex component HTATSF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Jenkins, J.L. / Leach, J.R. / Kielkopf, C.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM117005 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM070503 米国
引用ジャーナル: Rna / : 2019
タイトル: Cus2 enforces the first ATP-dependent step of splicing by binding to yeast SF3b1 through a UHM-ULM interaction.
著者: Talkish, J. / Igel, H. / Hunter, O. / Horner, S.W. / Jeffery, N.N. / Leach, J.R. / Jenkins, J.L. / Kielkopf, C.L. / Ares, M.
履歴
登録2019年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HIV Tat-specific factor 1
B: Hsh155
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9364
ポリマ-11,8652
非ポリマー712
1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area5950 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.581, 58.581, 97.572
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 HIV Tat-specific factor 1 / Tat-SF1


分子量: 11073.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTATSF1 / プラスミド: pGEX-6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43719
#2: タンパク質・ペプチド Hsh155


分子量: 791.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.8 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES, 10% PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35.165 Å / Num. obs: 13598 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.7 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.102 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2-2.058.91.0239590.9020.3591.08698.7
8.94-35.167.70.0791910.9960.030.08598.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6N3E
解像度: 2→35.165 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 21.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1942 2305 9.12 %
Rwork0.1768 --
obs0.1785 25286 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 145.43 Å2 / Biso mean: 66.0279 Å2 / Biso min: 33.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→35.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数829 0 2 66 897
Biso mean--85.13 56.93 -
残基数----100
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0003-2.04380.32531480.2911413156199
2.0438-2.09130.29321470.252914621609100
2.0913-2.14360.25351380.239714091547100
2.1436-2.20150.26211470.22114431590100
2.2015-2.26630.26081410.221214621603100
2.2663-2.33950.27271480.218314071555100
2.3395-2.4230.20991420.194114851627100
2.423-2.520.21721440.201613991543100
2.52-2.63470.21361430.201514121555100
2.6347-2.77350.19311360.214814881624100
2.7735-2.94720.2381380.200714211559100
2.9472-3.17470.22781390.197414371576100
3.1747-3.49390.18611480.172514321580100
3.4939-3.99880.15631420.155614371579100
3.9988-5.03580.14821530.126714321585100
5.0358-35.17040.18751510.167514421593100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0651-1.6526-2.88455.00953.66654.1777-0.1854-0.43050.41290.46510.2431-0.114-0.2387-0.2240.06870.62340.2304-0.05730.3362-0.00720.437622.358613.5403-13.6116
22.5127-1.4396-0.39478.72575.57034.8871-0.4979-0.39430.19321.0320.9672-0.53210.39680.8576-0.31430.7820.3453-0.12130.5898-0.07010.507731.02997.7319-11.306
32.4901-2.735-0.89634.29161.90841.8272-0.252-0.23320.2438-0.02550.3875-0.3186-0.06820.2728-0.150.66280.2351-0.04830.3989-0.060.423425.300112.9202-17.2464
42.2407-0.4011-1.31144.30842.95772.7405-0.263-0.14650.09210.4440.02360.31460.095-0.33350.23570.67620.18840.00080.33540.01790.370420.25095.931-17.848
54.64033.5635-2.94992.82-2.34731.93490.39370.24290.12570.4460.3646-0.6285-0.4043-0.327-0.5812.08310.50460.03610.9914-0.05740.878224.91923.8454-3.1095
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 260 through 282 )A260 - 282
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 283 through 297 )A283 - 297
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 298 through 313 )A298 - 313
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 314 through 353 )A314 - 353
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 99 through 104 )B99 - 104

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る