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万見
- PDB-6xog: Structure of SUMO1-ML786519 adduct bound to SAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xog
タイトルStructure of SUMO1-ML786519 adduct bound to SAE
要素
  • (SUMO-activating enzyme subunit ...) x 2
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードLIGASE/LIGASE inhibitor / SAE / SUMO1 / covalent inhibitor / LIGASE / LIGASE-LIGASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / ubiquitin activating enzyme activity / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) ...SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / ubiquitin activating enzyme activity / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / positive regulation of protein sumoylation / SUMO binding / septin ring / regulation of calcium ion transmembrane transport / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / ATP-dependent protein binding / Maturation of nucleoprotein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of protein import into nucleus / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / enzyme activator activity / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / transferase activity / nuclear membrane / nuclear body / protein stabilization / nuclear speck / protein heterodimerization activity / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / enzyme binding / magnesium ion binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / Ubiquitin-activating enzyme / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VAY / Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-activating enzyme subunit 1 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Sintchak, M. / Lane, W. / Bump, N.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Discovery of TAK-981, a First-in-Class Inhibitor of SUMO-Activating Enzyme for the Treatment of Cancer.
著者: Langston, S.P. / Grossman, S. / England, D. / Afroze, R. / Bence, N. / Bowman, D. / Bump, N. / Chau, R. / Chuang, B.C. / Claiborne, C. / Cohen, L. / Connolly, K. / Duffey, M. / Durvasula, N. ...著者: Langston, S.P. / Grossman, S. / England, D. / Afroze, R. / Bence, N. / Bowman, D. / Bump, N. / Chau, R. / Chuang, B.C. / Claiborne, C. / Cohen, L. / Connolly, K. / Duffey, M. / Durvasula, N. / Freeze, S. / Gallery, M. / Galvin, K. / Gaulin, J. / Gershman, R. / Greenspan, P. / Grieves, J. / Guo, J. / Gulavita, N. / Hailu, S. / He, X. / Hoar, K. / Hu, Y. / Hu, Z. / Ito, M. / Kim, M.S. / Lane, S.W. / Lok, D. / Lublinsky, A. / Mallender, W. / McIntyre, C. / Minissale, J. / Mizutani, H. / Mizutani, M. / Molchinova, N. / Ono, K. / Patil, A. / Qian, M. / Riceberg, J. / Shindi, V. / Sintchak, M.D. / Song, K. / Soucy, T. / Wang, Y. / Xu, H. / Yang, X. / Zawadzka, A. / Zhang, J. / Pulukuri, S.M.
履歴
登録2020年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-activating enzyme subunit 1
B: SUMO-activating enzyme subunit 2
C: Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,1656
ポリマ－121,3893
非ポリマー7763
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7960 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area36250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.900, 72.422, 126.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.858, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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SUMO-activating enzyme subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 1 / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1A


分子量: 38499.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAE1, AOS1, SUA1, UBLE1A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UBE0
#2: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 2 / Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like ...Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 2


分子量: 71314.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA2, SAE2, UBLE1B, HRIHFB2115
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UBT2, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 11575.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63165

-
非ポリマー , 4種, 257分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-VAY / {(1R,2R,3S,4R)-4-[(5-{4-[(1S)-1-(6-bromopyridin-2-yl)-1-hydroxyethyl]thiophene-2-carbonyl}pyrimidin-4-yl)amino]-2,3-dihydroxycyclopentyl}methyl sulfamate


分子量: 614.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24BrN5O7S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 50 mM BisTris, pH 6.5, 50 mM Ammonium Sulfate, 30% pentaerythritol ethoxylate (Hampton Index 57)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→47.702 Å / Num. obs: 71980 / % possible obs: 98.47 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / Num. unique obs: 7068 / Rsym value: 0.818 / % possible all: 97.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Y8R

1y8r


解像度: 1.98→47.702 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.239 / WRfactor Rwork: 0.206 / Average fsc free: 0.8974 / Average fsc work: 0.9082 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.155 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 3655 5.078 %
Rwork0.2064 68325 -
all0.208 --
obs-71980 98.465 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 45.146 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.075 Å20 Å20.632 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.822 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→47.702 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6634 0 43 254 6931
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0126794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6171.6389215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4625858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.33723.408314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.53151120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7361531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025080
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.23096
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.24645
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1590.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1740.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2524.5113477
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.9036.7144320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2744.8143317
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.4587.0734895
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.89261.10610104
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.98-2.0310.2932540.2854927X-RAY DIFFRACTION96.7146
2.031-2.0870.2742410.2584921X-RAY DIFFRACTION98.4175
2.087-2.1470.3132480.254777X-RAY DIFFRACTION98.4908
2.147-2.2130.2892630.2434617X-RAY DIFFRACTION98.7654
2.213-2.2860.2792490.234479X-RAY DIFFRACTION98.8294
2.286-2.3660.2362580.2154328X-RAY DIFFRACTION98.7936
2.366-2.4550.2832150.2234189X-RAY DIFFRACTION99.0108
2.455-2.5550.2452410.2234047X-RAY DIFFRACTION99.0529
2.555-2.6680.2562300.2213893X-RAY DIFFRACTION99.0154
2.668-2.7980.231850.2123726X-RAY DIFFRACTION99.1381
2.798-2.9480.2961860.2153552X-RAY DIFFRACTION99.0986
2.948-3.1270.2831670.2333375X-RAY DIFFRACTION99.1601
3.127-3.3410.2471570.2153181X-RAY DIFFRACTION98.7866
3.341-3.6080.2221520.2062948X-RAY DIFFRACTION98.8205
3.608-3.950.2161440.1882699X-RAY DIFFRACTION98.6126
3.95-4.4120.2091300.162454X-RAY DIFFRACTION97.953
4.412-5.0880.1591220.1522134X-RAY DIFFRACTION97.8742
5.088-6.2130.265850.21860X-RAY DIFFRACTION98.0343
6.213-8.7130.232870.2081413X-RAY DIFFRACTION97.6563
8.713-47.7020.207410.189799X-RAY DIFFRACTION91.3044

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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