PDB-6xkk: Cryo-EM structure of the NLRP1-CARD filament

Basic information

• Entry: Database: PDB / ID: 6xkk
• Title: Cryo-EM structure of the NLRP1-CARD filament
• Components: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
• Keywords: IMMUNE SYSTEM / Filament / inflammasome / signaling / UPA / CARD / FIIND / NLRP1

Function / homology

Function:

NLRP1 inflammasome complex assembly / cysteine-type endopeptidase activator activity / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / self proteolysis / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / pattern recognition receptor activity / pattern recognition receptor signaling pathway / cellular response to UV-B / stress-activated protein kinase signaling cascade / pyroptosis / antiviral innate immune response / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / response to muramyl dipeptide / signaling adaptor activity / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of interleukin-1 beta production / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / double-stranded RNA binding / peptidase activity / regulation of inflammatory response / double-stranded DNA binding / defense response to virus / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / defense response to bacterium / protein domain specific binding / apoptotic process / nucleolus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm

Domain/homology:

FIIND domain / Function to find / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine Rich repeat / Leucine Rich Repeat / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Leucine-rich repeat profile. / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase

Component:

NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

• Biological species: Homo sapiens (human)
• Method: ELECTRON MICROSCOPY / helical reconstruction / cryo EM / Resolution: 3.72 Å
• Authors: Hollingsworth, L.R. / David, L. / Li, Y. / Sharif, H. / Fontana, P. / Fu, T. / Wu, H.

Funding support

United States, 1items

Organization	Grant number	Country
National Institutes of Health/Office of the Director	1DP1 HD087988	United States

• Citation: Journal: Nat Commun / Year: 2021; Title: Mechanism of filament formation in UPA-promoted CARD8 and NLRP1 inflammasomes.; Authors: L Robert Hollingsworth / Liron David / Yang Li / Andrew R Griswold / Jianbin Ruan / Humayun Sharif / Pietro Fontana / Elizabeth L Orth-He / Tian-Min Fu / Daniel A Bachovchin / Hao Wu / ; Abstract: NLRP1 and CARD8 are related cytosolic sensors that upon activation form supramolecular signalling complexes known as canonical inflammasomes, resulting in caspase-1 activation, cytokine maturation and/or pyroptotic cell death. NLRP1 and CARD8 use their C-terminal (CT) fragments containing a caspase recruitment domain (CARD) and the UPA (conserved in UNC5, PIDD, and ankyrins) subdomain for self-oligomerization, which in turn form the platform to recruit the inflammasome adaptor ASC (apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD) or caspase-1, respectively. Here, we report cryo-EM structures of NLRP1-CT and CARD8-CT assemblies, in which the respective CARDs form central helical filaments that are promoted by oligomerized, but flexibly linked, UPAs surrounding the filaments. Through biochemical and cellular approaches, we demonstrate that the UPA itself reduces the threshold needed for NLRP1-CT and CARD8-CT filament formation and signalling. Structural analyses provide insights on the mode of ASC recruitment by NLRP1-CT and the contrasting direct recruitment of caspase-1 by CARD8-CT. We also discover that subunits in the central NLRP1 filament dimerize with additional exterior CARDs, which roughly doubles its thickness and is unique among all known CARD filaments. Finally, we engineer and determine the structure of an ASC-caspase-1 octamer, which suggests that ASC uses opposing surfaces for NLRP1, versus caspase-1, recruitment. Together these structures capture the architecture and specificity of the active NLRP1 and CARD8 inflammasomes in addition to key heteromeric CARD-CARD interactions governing inflammasome signalling.

History

Deposition	Jun 26, 2020	Deposition site: RCSB / Processing site: RCSB
Revision 1.0	Nov 25, 2020	Provider: repository / Type: Initial release
Revision 1.1	Feb 24, 2021	Group: Database references / Category: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
Revision 1.2	Mar 6, 2024	Group: Data collection / Database references / Refinement description Category: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / refine / struct_ncs_dom_lim Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

Assembly

Deposited unit

A: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

B: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

C: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

D: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

E: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

F: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

G: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

H: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

I: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

J: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

K: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

L: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

M: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

N: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

O: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

P: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

Q: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

R: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

S: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

T: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

U: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

V: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

a: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

b: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

c: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

d: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

e: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

f: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

g: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

h: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

i: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

j: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

k: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

l: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

m: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

n: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

o: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

p: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

q: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

r: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

s: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

t: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

u: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

v: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

Summary:

• 490 kDa, 44 polymers

Component details:

	Theoretical mass	Number of molelcules
Total (without water)	490,108	44
Polymers	490,108	44
Non-polymers	0	0
Water	0

1

Summary:

• Idetical with deposited unit
• defined by author
• Evidence: gel filtration

Symmetry operations:

Type	Name	Symmetry operation	Number
identity operation	1_555		1

• Symmetry: Helical symmetry: (Circular symmetry: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 44 / Rise per n subunits: 5.1 Å / Rotation per n subunits: -100.8 °)

Noncrystallographic symmetry (NCS)

NCS domain:

ID	Ens-ID	Details
1	1	A
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1	2	A
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1	284	H
2	284	L
1	285	H
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946

Components

#1: Protein

A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S ...
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1 / Caspase recruitment domain-containing protein 7 / Death effector filament-forming ced-4-like apoptosis protein / Nucleotide-binding domain and caspase recruitment domain

Details:

Mass: 11138.815 Da / Num. of mol.: 44 / Fragment: CARD domain (UNP residues 1305-1399)
Source method: isolated from a genetically manipulated source
Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NLRP1, CARD7, DEFCAP, KIAA0926, NAC, NALP1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9C000

Experimental details

Experiment

• Experiment: Method: ELECTRON MICROSCOPY
• EM experiment: Aggregation state: FILAMENT / 3D reconstruction method: helical reconstruction

Sample preparation

• Component: Name: NLRP1-CARD filament / Type: COMPLEX / Entity ID: all / Source: RECOMBINANT
• Molecular weight: Units: KILODALTONS/NANOMETER / Experimental value: NO
• Source (natural): Organism: Homo sapiens (human)
• Source (recombinant): Organism: Escherichia coli (E. coli)
• Buffer solution: pH: 7.5

Buffer component

ID	Conc.	Name	Formula	Buffer-ID
1	25 mM	Tris-HClTris	C4H11NO3	1
2	150 mM	Sodium Chloride	NaClSodium chloride	1
3	1 mM	TCEP	C9H15O6P	1

• Specimen: Conc.: 1 mg/ml / Embedding applied: NO / Shadowing applied: NO / Staining applied: NO / Vitrification applied: YES
• Specimen support: Grid material: COPPER / Grid mesh size: 400 divisions/in. / Grid type: C-flat-1.2/1.3
• Vitrification: Instrument: FEI VITROBOT MARK IV / Cryogen name: ETHANE / Humidity: 100 % / Chamber temperature: 277.15 K

Electron microscopy imaging

• Experimental equipment: Model: Titan Krios / Image courtesy: FEI Company
• Microscopy: Model: FEI TITAN KRIOS
• Electron gun: Electron source: FIELD EMISSION GUN / Accelerating voltage: 300 kV / Illumination mode: FLOOD BEAM
• Electron lens: Mode: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Nominal magnification: 81000 X / Cs: 2.7 mm
• Specimen holder: Cryogen: NITROGEN / Specimen holder model: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
• Image recording: Average exposure time: 3.5 sec. / Electron dose: 52.3 e/Ų / Detector mode: SUPER-RESOLUTION / Film or detector model: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) / Num. of grids imaged: 1 / Num. of real images: 1991
• EM imaging optics: Energyfilter name: GIF Bioquantum / Energyfilter slit width: 25 eV

Processing

• Software: Name: REFMAC / Version: 5.8.0258 / Classification: refinement

EM software

ID	Name	Version	Category
2	SerialEM		image acquisition
4	CTFFIND	4.1	CTF correction
7	PHENIX		model fitting
12	RELION	3.1	3D reconstruction
13	PHENIX		model refinement
14	REFMAC		model refinement

• CTF correction: Type: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
• Helical symmerty: Angular rotation/subunit: -100.8 ° / Axial rise/subunit: 5.1 Å / Axial symmetry: C1
• Particle selection: Num. of particles selected: 118006
• 3D reconstruction: Resolution: 3.72 Å / Resolution method: FSC 0.143 CUT-OFF / Num. of particles: 18272 / Symmetry type: HELICAL
• Atomic model building: Protocol: RIGID BODY FIT

Atomic model building

PDB-ID: 4IFP

4ifp

Pdb chain-ID: A / Accession code: 4IFP / Source name: PDB / Type: experimental model

Refinement

Resolution: 3.72→3.72 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.59 / SU B: 66.374 / SU ML: 0.814 / ESU R: 0.145
Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES

	Rfactor	Num. reflection	% reflection
Rwork	0.60364	-	-
obs	0.60364	7182162	100 %

• Solvent computation: Solvent model: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION

Displacement parameters

B_iso mean: 0.499 Ų

	Baniso -1	Baniso -2	Baniso -3
1-	-2.44 Å2	0.02 Å2	-0 Å2
2-	-	-2.45 Å2	0.01 Å2
3-	-	-	4.88 Å2

• Refinement step: Cycle: 1 / Total: 31284

Refine LS restraints

Refine-ID	Type	Dev ideal	Dev ideal target	Number
ELECTRON MICROSCOPY	r_bond_refined_d	0.006	0.012	31900
ELECTRON MICROSCOPY	r_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPY	r_angle_refined_deg	1.206	1.633	42944
ELECTRON MICROSCOPY	r_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_1_deg	4.304	5	3696
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_2_deg	31.606	22.045	1936
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_3_deg	14.527	15	6204
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_4_deg	18.183	15	264
ELECTRON MICROSCOPY	r_chiral_restr	0.091	0.2	3828
ELECTRON MICROSCOPY	r_gen_planes_refined	0.006	0.02	24024
ELECTRON MICROSCOPY	r_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPY	r_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_mcbond_it	0	0.05	14916
ELECTRON MICROSCOPY	r_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_mcangle_it	0	0.075	18568
ELECTRON MICROSCOPY	r_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_scbond_it	0	0.05	16984
ELECTRON MICROSCOPY	r_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPY	r_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_long_range_B_refined	0	0.68	51031
ELECTRON MICROSCOPY	r_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPY	r_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPY	r_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPY	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	Number	Rms dev position (Å)
1	1	A	6086	0
1	2	B	6086	0
2	1	A	6088	0
2	2	C	6088	0
3	1	A	6086	0
3	2	D	6086	0
4	1	A	6086	0
4	2	E	6086	0
5	1	A	6088	0
5	2	F	6088	0
6	1	A	6086	0
6	2	G	6086	0
7	1	A	6088	0
7	2	H	6088	0
8	1	A	6086	0
8	2	I	6086	0
9	1	A	6086	0
9	2	J	6086	0
10	1	A	6086	0
10	2	K	6086	0
11	1	A	6084	0
11	2	L	6084	0
12	1	A	6086	0
12	2	M	6086	0
13	1	A	6086	0
13	2	N	6086	0
14	1	A	6086	0
14	2	O	6086	0
15	1	A	6086	0
15	2	P	6086	0
16	1	A	6086	0
16	2	Q	6086	0
17	1	A	6086	0
17	2	R	6086	0
18	1	A	6084	0
18	2	S	6084	0
19	1	A	6086	0
19	2	T	6086	0
20	1	A	6086	0
20	2	U	6086	0
21	1	A	6086	0
21	2	V	6086	0
22	1	A	5970	0.05
22	2	a	5970	0.05
23	1	A	5970	0.05
23	2	b	5970	0.05
24	1	A	5966	0.05
24	2	c	5966	0.05
25	1	A	5970	0.05
25	2	d	5970	0.05
26	1	A	5970	0.05
26	2	e	5970	0.05
27	1	A	5968	0.05
27	2	f	5968	0.05
28	1	A	5970	0.05
28	2	g	5970	0.05
29	1	A	5968	0.05
29	2	h	5968	0.05
30	1	A	5970	0.05
30	2	i	5970	0.05
31	1	A	5970	0.05
31	2	j	5970	0.05
32	1	A	5970	0.05
32	2	k	5970	0.05
33	1	A	5968	0.05
33	2	l	5968	0.05
34	1	A	5966	0.05
34	2	m	5966	0.05
35	1	A	5968	0.05
35	2	n	5968	0.05
36	1	A	5966	0.05
36	2	o	5966	0.05
37	1	A	5970	0.05
37	2	p	5970	0.05
38	1	A	5966	0.05
38	2	q	5966	0.05
39	1	A	5970	0.05
39	2	r	5970	0.05
40	1	A	5968	0.05
40	2	s	5968	0.05
41	1	A	5968	0.05
41	2	t	5968	0.05
42	1	A	5966	0.05
42	2	u	5966	0.05
43	1	A	5970	0.05
43	2	v	5970	0.05
44	1	B	6088	0
44	2	C	6088	0
45	1	B	6088	0
45	2	D	6088	0
46	1	B	6088	0
46	2	E	6088	0
47	1	B	6088	0
47	2	F	6088	0
48	1	B	6088	0
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49	1	B	6088	0
49	2	H	6088	0
50	1	B	6088	0
50	2	I	6088	0
51	1	B	6088	0
51	2	J	6088	0
52	1	B	6088	0
52	2	K	6088	0
53	1	B	6086	0
53	2	L	6086	0
54	1	B	6086	0
54	2	M	6086	0
55	1	B	6088	0
55	2	N	6088	0
56	1	B	6086	0
56	2	O	6086	0
57	1	B	6088	0
57	2	P	6088	0
58	1	B	6088	0
58	2	Q	6088	0
59	1	B	6088	0
59	2	R	6088	0
60	1	B	6086	0
60	2	S	6086	0
61	1	B	6088	0
61	2	T	6088	0
62	1	B	6088	0
62	2	U	6088	0
63	1	B	6088	0
63	2	V	6088	0
64	1	B	5968	0.05
64	2	a	5968	0.05
65	1	B	5968	0.05
65	2	b	5968	0.05
66	1	B	5964	0.05
66	2	c	5964	0.05
67	1	B	5968	0.05
67	2	d	5968	0.05
68	1	B	5968	0.05
68	2	e	5968	0.05
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69	2	f	5966	0.05
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70	2	g	5968	0.05
71	1	B	5966	0.05
71	2	h	5966	0.05
72	1	B	5968	0.05
72	2	i	5968	0.05
73	1	B	5968	0.05
73	2	j	5968	0.05
74	1	B	5968	0.05
74	2	k	5968	0.05
75	1	B	5966	0.05
75	2	l	5966	0.05
76	1	B	5964	0.05
76	2	m	5964	0.05
77	1	B	5966	0.05
77	2	n	5966	0.05
78	1	B	5964	0.05
78	2	o	5964	0.05
79	1	B	5968	0.05
79	2	p	5968	0.05
80	1	B	5964	0.05
80	2	q	5964	0.05
81	1	B	5968	0.05
81	2	r	5968	0.05
82	1	B	5966	0.05
82	2	s	5966	0.05
83	1	B	5966	0.05
83	2	t	5966	0.05
84	1	B	5964	0.05
84	2	u	5964	0.05
85	1	B	5968	0.05
85	2	v	5968	0.05
86	1	C	6090	0
86	2	D	6090	0
87	1	C	6090	0
87	2	E	6090	0
88	1	C	6092	0
88	2	F	6092	0
89	1	C	6088	0
89	2	G	6088	0
90	1	C	6092	0
90	2	H	6092	0
91	1	C	6088	0
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92	1	C	6090	0
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100	1	C	6088	0
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103	1	C	6090	0
103	2	U	6090	0
104	1	C	6090	0
104	2	V	6090	0
105	1	C	5972	0.05
105	2	a	5972	0.05
106	1	C	5972	0.05
106	2	b	5972	0.05
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107	2	c	5968	0.05
108	1	C	5972	0.05
108	2	d	5972	0.05
109	1	C	5972	0.05
109	2	e	5972	0.05
110	1	C	5970	0.05
110	2	f	5970	0.05
111	1	C	5972	0.05
111	2	g	5972	0.05
112	1	C	5970	0.05
112	2	h	5970	0.05
113	1	C	5972	0.05
113	2	i	5972	0.05
114	1	C	5972	0.05
114	2	j	5972	0.05
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115	2	k	5972	0.05
116	1	C	5970	0.05
116	2	l	5970	0.05
117	1	C	5968	0.05
117	2	m	5968	0.05
118	1	C	5970	0.05
118	2	n	5970	0.05
119	1	C	5968	0.05
119	2	o	5968	0.05
120	1	C	5972	0.05
120	2	p	5972	0.05
121	1	C	5968	0.05
121	2	q	5968	0.05
122	1	C	5972	0.05
122	2	r	5972	0.05
123	1	C	5970	0.05
123	2	s	5970	0.05
124	1	C	5970	0.05
124	2	t	5970	0.05
125	1	C	5968	0.05
125	2	u	5968	0.05
126	1	C	5972	0.05
126	2	v	5972	0.05
127	1	D	6090	0
127	2	E	6090	0
128	1	D	6090	0
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131	1	D	6088	0
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133	1	D	6088	0
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135	2	M	6088	0
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136	2	N	6090	0
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137	2	O	6088	0
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139	2	Q	6090	0
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140	2	R	6088	0
141	1	D	6088	0
141	2	S	6088	0
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143	1	D	6090	0
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144	2	V	6090	0
145	1	D	5970	0.05
145	2	a	5970	0.05
146	1	D	5970	0.05
146	2	b	5970	0.05
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147	2	c	5966	0.05
148	1	D	5970	0.05
148	2	d	5970	0.05
149	1	D	5970	0.05
149	2	e	5970	0.05
150	1	D	5968	0.05
150	2	f	5968	0.05
151	1	D	5970	0.05
151	2	g	5970	0.05
152	1	D	5968	0.05
152	2	h	5968	0.05
153	1	D	5970	0.05
153	2	i	5970	0.05
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