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- PDB-4ifp: X-ray Crystal Structure of Human NLRP1 CARD Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ifp
タイトルX-ray Crystal Structure of Human NLRP1 CARD Domain
要素Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Death fold superfamily / inflammasome / signal transduction / innate immune system
機能・相同性
機能・相同性情報


NLRP1 inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / NLRP3 inflammasome complex / self proteolysis / cysteine-type endopeptidase activator activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / pattern recognition receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / cellular response to UV-B ...NLRP1 inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / NLRP3 inflammasome complex / self proteolysis / cysteine-type endopeptidase activator activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / pattern recognition receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / cellular response to UV-B / pattern recognition receptor activity / pyroptotic inflammatory response / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / response to muramyl dipeptide / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / activation of innate immune response / intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / positive regulation of interleukin-1 beta production / cell chemotaxis / molecular condensate scaffold activity / protein homooligomerization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of inflammatory response / peptidase activity / double-stranded RNA binding / outer membrane-bounded periplasmic space / double-stranded DNA binding / regulation of inflammatory response / regulation of apoptotic process / neuron apoptotic process / defense response to virus / periplasmic space / defense response to bacterium / inflammatory response / protein domain specific binding / apoptotic process / DNA damage response / nucleolus / enzyme binding / signal transduction / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FIIND domain / Function to find / UPA-FIIND domain / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain ...FIIND domain / Function to find / UPA-FIIND domain / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Leucine Rich Repeat / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Periplasmic binding protein-like II / Leucine-rich repeat domain superfamily / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / MALONATE ION / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9948 Å
データ登録者Jin, T. / Curry, J. / Smith, P. / Jiang, J. / Xiao, T.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2013
タイトル: Structure of the NLRP1 caspase recruitment domain suggests potential mechanisms for its association with procaspase-1.
著者: Jin, T. / Curry, J. / Smith, P. / Jiang, J. / Xiao, T.S.
履歴
登録2012年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_isoform / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
B: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
C: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,4239
ポリマ－155,0903
非ポリマー1,3336
水27,7071538
1
A: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1413
ポリマ－51,6971
非ポリマー4442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1413
ポリマ－51,6971
非ポリマー4442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1413
ポリマ－51,6971
非ポリマー4442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.011, 108.772, 121.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Caspase recruitment domain-containing protein 7 / Death ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Caspase recruitment domain-containing protein 7 / Death effector filament-forming ced-4-like apoptosis protein / Nucleotide-binding domain and caspase recruitment domain


分子量: 51696.559 Da / 分子数: 3 / 断片: NLRP1-CARD / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12
遺伝子: malE, b4034, JW3994, NLRP1, CARD7, DEFCAP, KIAA0926, NAC, NALP1
プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q9C000
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1538 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1.4 M Malonate, 100 mM HEPES 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97 Å
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9948→50 Å / Num. all: 140326 / Num. obs: 139624 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1.65 / Observed criterion σ(I): 2.72 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.9948→2.03 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.783 / Mean I/σ(I) obs: 2.72 / Num. unique all: 6953 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1217)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VD8 and 3KAT

3vd8

3kat


解像度: 1.9948→37.492 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: Molprobity / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2076 7015 5.02 %random
Rwork0.1701 ---
obs0.1719 139608 98.72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9948→37.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10713 0 90 1538 12341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05515147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6664070
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721674
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041955
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9948-2.01740.27382020.24313372X-RAY DIFFRACTION76
2.0174-2.04120.28512290.23884489X-RAY DIFFRACTION100
2.0412-2.06610.2842190.23074419X-RAY DIFFRACTION100
2.0661-2.09220.29582490.21924506X-RAY DIFFRACTION100
2.0922-2.11970.26082090.20954463X-RAY DIFFRACTION100
2.1197-2.14880.2431960.21254469X-RAY DIFFRACTION100
2.1488-2.17950.28032430.2054474X-RAY DIFFRACTION100
2.1795-2.2120.26762530.20314454X-RAY DIFFRACTION100
2.212-2.24660.23872560.19134463X-RAY DIFFRACTION100
2.2466-2.28340.24322400.18864415X-RAY DIFFRACTION100
2.2834-2.32270.2642630.19384459X-RAY DIFFRACTION100
2.3227-2.3650.23472420.18984436X-RAY DIFFRACTION100
2.365-2.41050.21062180.17714532X-RAY DIFFRACTION100
2.4105-2.45960.22522500.1794419X-RAY DIFFRACTION100
2.4596-2.51310.22522490.17264462X-RAY DIFFRACTION100
2.5131-2.57160.2432460.19234461X-RAY DIFFRACTION100
2.5716-2.63590.24962450.18844482X-RAY DIFFRACTION100
2.6359-2.70710.24442230.18834471X-RAY DIFFRACTION100
2.7071-2.78670.24012500.19414452X-RAY DIFFRACTION100
2.7867-2.87670.2522420.18824444X-RAY DIFFRACTION100
2.8767-2.97940.2252320.1964486X-RAY DIFFRACTION100
2.9794-3.09870.22222260.18214521X-RAY DIFFRACTION100
3.0987-3.23960.20662280.1794447X-RAY DIFFRACTION100
3.2396-3.41030.20222330.16574500X-RAY DIFFRACTION100
3.4103-3.62380.19852340.154500X-RAY DIFFRACTION100
3.6238-3.90330.18222390.14184489X-RAY DIFFRACTION100
3.9033-4.29570.15912410.13414496X-RAY DIFFRACTION100
4.2957-4.91610.12782150.12734538X-RAY DIFFRACTION100
4.9161-6.18920.1862430.15034493X-RAY DIFFRACTION100
6.1892-37.49830.17472000.1683981X-RAY DIFFRACTION86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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