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- PDB-6xkb: Crystal structure of SR-related and CTD-associated factor 4(SCAF4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xkb
タイトルCrystal structure of SR-related and CTD-associated factor 4(SCAF4-CID)with peptide S2,S5p-CTD
要素
  • S2,S5p-CTD peptide
  • SR-related and CTD-associated factor 4
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / SCAF4-CID / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / microfibril binding / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Viral Messenger RNA Synthesis / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE ...negative regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / microfibril binding / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Viral Messenger RNA Synthesis / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Splicing - Minor Pathway / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA polymerase II activity / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / promoter-specific chromatin binding / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DNA-templated transcription termination / Transcriptional regulation by small RNAs / kinase binding / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / DNA-directed RNA polymerase / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SCAF4, RNA recognition motif / : / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 ...SCAF4, RNA recognition motif / : / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SR-related and CTD-associated factor 4 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zhou, M.Q. / Dong, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the recognition of the S2, S5-phosphorylated RNA polymerase II CTD by the mRNA anti-terminator protein hSCAF4.
著者: Zhou, M. / Ehsan, F. / Gan, L. / Dong, A. / Li, Y. / Liu, K. / Min, J.
履歴
登録2020年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SR-related and CTD-associated factor 4
B: SR-related and CTD-associated factor 4
C: SR-related and CTD-associated factor 4
D: SR-related and CTD-associated factor 4
E: SR-related and CTD-associated factor 4
F: S2,S5p-CTD peptide
G: S2,S5p-CTD peptide
I: S2,S5p-CTD peptide
J: S2,S5p-CTD peptide
K: S2,S5p-CTD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,72622
ポリマ－92,72610
非ポリマー012
水11,890660
1
A: SR-related and CTD-associated factor 4
G: S2,S5p-CTD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5453
ポリマ－18,5452
非ポリマー01
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7770 Å2
手法PISA
2
B: SR-related and CTD-associated factor 4
F: S2,S5p-CTD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5454
ポリマ－18,5452
非ポリマー02
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7880 Å2
手法PISA
3
C: SR-related and CTD-associated factor 4
I: S2,S5p-CTD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5455
ポリマ－18,5452
非ポリマー03
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8160 Å2
手法PISA
4
D: SR-related and CTD-associated factor 4
J: S2,S5p-CTD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5454
ポリマ－18,5452
非ポリマー02
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7560 Å2
手法PISA
5
E: SR-related and CTD-associated factor 4
K: S2,S5p-CTD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5456
ポリマ－18,5452
非ポリマー04
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.718, 46.923, 139.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
SR-related and CTD-associated factor 4 / CTD-binding SR-like protein RA4 / Splicing factor / arginine/serine-rich 15


分子量: 16020.017 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCAF4, KIAA1172, SFRS15 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): -V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: O95104
#2: タンパク質・ペプチド
S2,S5p-CTD peptide


分子量: 2525.230 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24928*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 660 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.22 % / Mosaicity: 0.313 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M NH4OAc, 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 114559 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 0.814 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 715061
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.635.80.75656780.8130.3340.8290.41994.8
1.63-1.666.10.71856980.8390.310.7840.42994.4
1.66-1.696.20.61956810.8540.2660.6760.4394.4
1.69-1.726.10.51356390.9010.2220.5610.44793.7
1.72-1.7660.42854530.9240.1870.4680.46790.6
1.76-1.86.10.33448860.9460.1450.3650.47880.7
1.8-1.856.40.30256390.9680.1280.3290.49593.9
1.85-1.96.60.26257730.9760.1090.2840.49596.2
1.9-1.956.60.2158320.9840.0870.2270.52296.5
1.95-2.026.50.16658580.9880.070.1810.57696.7
2.02-2.096.40.12658050.9930.0540.1380.61296.9
2.09-2.176.30.10458510.9950.0450.1130.66196.6
2.17-2.276.20.08858440.9950.0380.0960.75796.6
2.27-2.3960.0757510.9970.030.0770.85395.2
2.39-2.545.70.0653460.9960.0270.0660.9887.9
2.54-2.746.40.05558990.9970.0240.061.04596.6
2.74-3.016.70.05159520.9980.0210.0551.2798.3
3.01-3.456.50.04460000.9980.0190.0481.6198.2
3.45-4.346.10.03759850.9990.0160.0411.79997.1
4.34-5060.03459890.9990.0150.0371.7294.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D9I

3d9i


解像度: 1.6→44.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.802 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.084 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2104 2347 2 %RANDOM
Rwork0.1834 ---
obs0.184 112199 94.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.54 Å2 / Biso mean: 23.828 Å2 / Biso min: 11.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å2-0.79 Å2
2--1.45 Å2-0 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→44.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5965 0 12 666 6643
Biso mean--26.43 34.42 -
残基数----757
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0136191
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175789
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4521.6548430
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4111.57613438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2625765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.93522.369249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.626151035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3981525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2843
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021231
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 149 -
Rwork0.265 8180 -
obs--93.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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