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- PDB-6xk9: Cereblon in complex with DDB1, CC-90009, and GSPT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xk9
タイトルCereblon in complex with DDB1, CC-90009, and GSPT1
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
  • Protein cereblon
キーワードLIGASE / DDB1 / molecular glue / degradation / CC-90009 / Acute Myeloid Leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of large conductance calcium-activated potassium channel activity / translation release factor complex / translation release factor activity / regulation of translational termination / protein methylation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair ...negative regulation of large conductance calcium-activated potassium channel activity / translation release factor complex / translation release factor activity / regulation of translational termination / protein methylation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / Eukaryotic Translation Termination / positive regulation of Wnt signaling pathway / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / proteasomal protein catabolic process / translational termination / positive regulation of gluconeogenesis / cytosolic ribosome / nucleotide-excision repair / positive regulation of protein-containing complex assembly / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Dual Incision in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / G1/S transition of mitotic cell cycle / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / Neddylation / site of double-strand break / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / Potential therapeutics for SARS / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / translation / DNA repair / GTPase activity / DNA damage response / apoptotic process / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily ...Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Elongation factor Tu C-terminal domain / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / PUA-like superfamily / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-V4M / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.64 Å
データ登録者Clayton, T.L. / Tran, E.T. / Zhu, J. / Pagarigan, B.E. / Matyskiela, M.E. / Chamberlain, P.P.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2021
タイトル: CC-90009, a novel cereblon E3 ligase modulator, targets acute myeloid leukemia blasts and leukemia stem cells.
著者: Surka, C. / Jin, L. / Mbong, N. / Lu, C.C. / Jang, I.S. / Rychak, E. / Mendy, D. / Clayton, T. / Tindall, E. / Hsu, C. / Fontanillo, C. / Tran, E. / Contreras, A. / Ng, S.W.K. / Matyskiela, M. ...著者: Surka, C. / Jin, L. / Mbong, N. / Lu, C.C. / Jang, I.S. / Rychak, E. / Mendy, D. / Clayton, T. / Tindall, E. / Hsu, C. / Fontanillo, C. / Tran, E. / Contreras, A. / Ng, S.W.K. / Matyskiela, M. / Wang, K. / Chamberlain, P. / Cathers, B. / Carmichael, J. / Hansen, J. / Wang, J.C.Y. / Minden, M.D. / Fan, J. / Pierce, D.W. / Pourdehnad, M. / Rolfe, M. / Lopez-Girona, A. / Dick, J.E. / Lu, G.
履歴
登録2020年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
Y: DNA damage-binding protein 1
Z: Protein cereblon
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
B: DNA damage-binding protein 1
C: Protein cereblon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)392,43410
ポリマ－391,3806
非ポリマー1,0554
水00
1
X: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
Y: DNA damage-binding protein 1
Z: Protein cereblon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,2175
ポリマ－195,6903
非ポリマー5272
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area69350 Å2
手法PISA
2
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
B: DNA damage-binding protein 1
C: Protein cereblon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,2175
ポリマ－195,6903
非ポリマー5272
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area68650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.616, 112.041, 176.582
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.791, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Space group name HallP2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLYGLYLEULEU(chain 'A' and (resid 437 through 469 or (resid 470...AD437 - 6313 - 197
221GLYGLYLEULEU(chain 'X' and (resid 437 through 471 or (resid 472...XA437 - 6313 - 197
132SERSERTHRTHR(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE2 - 452 - 45
142LEULEULYSLYS(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE49 - 9249 - 92
152ILEILEGLUGLU(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE98 - 28698 - 286
162THRTHRVALVAL(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE296 - 365296 - 365
172GLNGLNASPASP(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE370 - 416370 - 416
182GLUGLUPROPRO(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE420 - 545420 - 545
192ASNASNTYRTYR(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE550 - 660550 - 660
1102ASNASNGLNGLN(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE663 - 743663 - 743
1112THRTHRLYSLYS(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE750 - 769750 - 769
1122GLUGLULYSLYS(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE784 - 979784 - 979
1132GLUGLUMETMET(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE987 - 1014987 - 1014
1142PROPROASPASP(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE1023 - 11161023 - 1116
1152LYSLYSILEILE(chain 'B' and (resid 2 through 345 or (resid 346...BE1121 - 11391121 - 1139
2162SERSERTHRTHR(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB2 - 452 - 45
2172LEULEULYSLYS(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB49 - 9249 - 92
2182ILEILEGLUGLU(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB98 - 28698 - 286
2192THRTHRVALVAL(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB296 - 365296 - 365
2202GLNGLNASPASP(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB370 - 416370 - 416
2222GLUGLUPROPRO(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB420 - 545420 - 545
2232ASNASNTYRTYR(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB550 - 660550 - 660
2242ASNASNGLNGLN(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB663 - 743663 - 743
2252THRTHRLYSLYS(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB750 - 769750 - 769
2262GLUGLULYSLYS(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB784 - 979784 - 979
2272GLUGLUMETMET(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB987 - 1014987 - 1014
2282PROPROASPASP(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB1023 - 11161023 - 1116
2292LYSLYSILEILE(chain 'Y' and (resid 2 through 94 or resid 98...YB1121 - 11391121 - 1139
1303ILEILEPROPRO(chain 'C' and (resid 47 through 64 or (resid 65...CF47 - 21211 - 176
1313SERSERPROPRO(chain 'C' and (resid 47 through 64 or (resid 65...CF220 - 427184 - 391
1323VALVALCYSCYS(chain 'C' and (resid 47 through 64 or (resid 65...CF438 - 441402 - 405
1333ZNZNZNZN(chain 'C' and (resid 47 through 64 or (resid 65...CJ502
2343ILEILEPROPRO(chain 'Z' and ((resid 47 and (name N or name...ZC47 - 21211 - 176
2353SERSERPROPRO(chain 'Z' and ((resid 47 and (name N or name...ZC220 - 427184 - 391
2363VALVALCYSCYS(chain 'Z' and ((resid 47 and (name N or name...ZC438 - 441402 - 405
2373V4MV4MV4MV4M(chain 'Z' and ((resid 47 and (name N or name...ZG501

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / eRF3a / G1 to S phase transition protein 1 homolog


分子量: 21995.799 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSPT1, ERF3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15170
#2: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X- ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / XPE-binding factor / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein


分子量: 127097.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#3: タンパク質 Protein cereblon


分子量: 46596.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRBN, AD-006
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96SW2
#4: 化合物 ChemComp-V4M / 2-(4-chlorophenyl)-N-({2-[(3S)-2,6-dioxopiperidin-3-yl]-1-oxo-2,3-dihydro-1H-isoindol-5-yl}methyl)-2,2-difluoroacetamide


分子量: 461.846 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H18ClF2N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 100mM Tris-HCl (pH 7.5), 300mM sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.64→74.45 Å / Num. obs: 68917 / % possible obs: 99.82 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 86.75 Å2 / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1184 / Rpim(I) all: 0.07746 / Rrim(I) all: 0.1419 / Net I/σ(I): 4.49
反射 シェル解像度: 3.64→3.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.4706 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / Num. unique obs: 6809 / CC1/2: 0.696 / Rpim(I) all: 0.3084 / Rrim(I) all: 0.5644

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
xia2データ削減
DIALSデータスケーリング
PHENIX1.17.1_3660位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5hxb

5hxb


解像度: 3.64→74.45 Å / SU ML: 0.4154 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.6955
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2455 3355 4.87 %
Rwork0.2079 65527 -
obs0.2097 68882 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 93.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.64→74.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25417 0 66 0 25483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002625975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67335323
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04714155
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00394517
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.54383551
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.64-3.690.36651140.32672682X-RAY DIFFRACTION99.22
3.69-3.750.28381390.27892753X-RAY DIFFRACTION100
3.75-3.810.3011320.26682695X-RAY DIFFRACTION99.93
3.81-3.870.35211490.28322734X-RAY DIFFRACTION99.76
3.87-3.930.35091600.28322650X-RAY DIFFRACTION99.72
3.93-4.010.34031420.27542755X-RAY DIFFRACTION99.83
4.01-4.080.30481400.24452680X-RAY DIFFRACTION99.96
4.08-4.170.27841270.22482729X-RAY DIFFRACTION99.93
4.17-4.260.24981460.21952716X-RAY DIFFRACTION99.97
4.26-4.360.2471350.20822708X-RAY DIFFRACTION99.93
4.36-4.470.25761380.19332751X-RAY DIFFRACTION99.93
4.47-4.590.23591280.18882717X-RAY DIFFRACTION99.96
4.59-4.720.20031400.1822734X-RAY DIFFRACTION100
4.72-4.870.21321450.17382722X-RAY DIFFRACTION99.97
4.87-5.050.19831500.18222699X-RAY DIFFRACTION99.96
5.05-5.250.25711310.18542741X-RAY DIFFRACTION99.72
5.25-5.490.22751380.20012733X-RAY DIFFRACTION99.76
5.49-5.780.27741540.20842712X-RAY DIFFRACTION100
5.78-6.140.23181510.21482722X-RAY DIFFRACTION100
6.14-6.610.25991290.20552790X-RAY DIFFRACTION100
6.61-7.280.24171260.20542743X-RAY DIFFRACTION99.9
7.28-8.330.20561410.19092771X-RAY DIFFRACTION99.83
8.33-10.490.17861460.14662773X-RAY DIFFRACTION99.9
10.5-74.450.21381540.19262817X-RAY DIFFRACTION99.07

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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