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万見
- PDB-6xja: Streptococcus Pneumoniae IgA1 Protease with IgA1 substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xja
タイトルStreptococcus Pneumoniae IgA1 Protease with IgA1 substrate
要素
  • Immunoglobulin A1 protease
  • Immunoglobulin alpha-1 heavy chain
  • Immunoglobulin alpha-1 light chain
  • Immunoglobulin heavy constant alpha 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / IgA1 / Complex / Protease / metalloprotease
機能・相同性
機能・相同性情報


IgA-specific metalloendopeptidase / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / secretory IgA immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / glomerular filtration / IgG immunoglobulin complex / immunoglobulin complex, circulating / positive regulation of respiratory burst / Scavenging of heme from plasma ...IgA-specific metalloendopeptidase / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / secretory IgA immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / glomerular filtration / IgG immunoglobulin complex / immunoglobulin complex, circulating / positive regulation of respiratory burst / Scavenging of heme from plasma / complement activation, classical pathway / antigen binding / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / metalloendopeptidase activity / antibacterial humoral response / blood microparticle / adaptive immune response / immune response / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M26, N-terminal domain / GLUG / Peptidase M26, C-terminal domain / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase N-terminal region / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase C-terminal region / The GLUG motif / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 ...Peptidase M26, N-terminal domain / GLUG / Peptidase M26, C-terminal domain / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase N-terminal region / M26 IgA1-specific Metallo-endopeptidase C-terminal region / The GLUG motif / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / : / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / Immunoglobulin A1 protease
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Eisenmesser, E.Z. / Zheng, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI146295 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Mechanism and inhibition of Streptococcus pneumoniae IgA1 protease.
著者: Zhiming Wang / Jeremy Rahkola / Jasmina S Redzic / Ying-Chih Chi / Norman Tran / Todd Holyoak / Hongjin Zheng / Edward Janoff / Elan Eisenmesser /
要旨: Opportunistic pathogens such as Streptococcus pneumoniae secrete a giant metalloprotease virulence factor responsible for cleaving host IgA1, yet the molecular mechanism has remained unknown since ...Opportunistic pathogens such as Streptococcus pneumoniae secrete a giant metalloprotease virulence factor responsible for cleaving host IgA1, yet the molecular mechanism has remained unknown since their discovery nearly 30 years ago despite the potential for developing vaccines that target these enzymes to block infection. Here we show through a series of cryo-electron microscopy single particle reconstructions how the Streptococcus pneumoniae IgA1 protease facilitates IgA1 substrate recognition and how this can be inhibited. Specifically, the Streptococcus pneumoniae IgA1 protease subscribes to an active-site-gated mechanism where a domain undergoes a 10.0 Å movement to facilitate cleavage. Monoclonal antibody binding inhibits this conformational change, providing a direct means to block infection at the host interface. These structural studies explain decades of biological and biochemical studies and provides a general strategy to block Streptococcus pneumoniae IgA1 protease activity to potentially prevent infection.
履歴
登録2020年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22204
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Immunoglobulin A1 protease
A: Immunoglobulin heavy constant alpha 1
B: Immunoglobulin heavy constant alpha 1
L: Immunoglobulin alpha-1 light chain
H: Immunoglobulin alpha-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,5805
ポリマ－235,5805
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area10980 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area91470 Å2

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要素

#1: タンパク質 Immunoglobulin A1 protease / IgA1 protease / IgA-specific zinc metalloproteinase


分子量: 145926.625 Da / 分子数: 1 / 変異: E1605A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (strain ATCC BAA-255 / R6) (肺炎レンサ球菌)
株: ATCC BAA-255 / R6 / 遺伝子: iga, spr1042 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59947, IgA-specific metalloendopeptidase
#2: タンパク質 Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / Ig alpha-1 chain C region / Ig alpha-1 chain C region BUR / Ig alpha-1 chain C region TRO


分子量: 22887.988 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01876
#3: 抗体 Immunoglobulin alpha-1 light chain


分子量: 21947.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#4: タンパク質 Immunoglobulin alpha-1 heavy chain


分子量: 21930.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1IgA1 Protease and IgA1 substrateCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Immunoglobulin A1 proteaseCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Immunoglobulin heavy constant alpha 1, Immunoglobulin alpha-1 light chain, Immunoglobulin alpha-1 heavy chainCOMPLEX#2-#41NATURAL
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
12Streptococcus pneumoniae (strain ATCC BAA-255 / R6) (肺炎レンサ球菌)171101ATCC BAA-255 / R6
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7 / 詳細: 20 mM Hepes, pH 7 150 mM NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3758: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 3 SIGMA CUT-OFF / 粒子像の数: 100000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00816850
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.02622881
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.7772323
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0542578
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062973

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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