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- PDB-4ii7: Archaellum Assembly ATPase FlaI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ii7
タイトルArchaellum Assembly ATPase FlaI
要素FlaI ATPase
キーワードHYDROLASE / Hexamer / ATP/ADP / cytoplasmic / membrane associated
機能・相同性
機能・相同性情報


archaeal-type flagellum / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neutral Protease; domain 2 - #40 / Beta-Lactamase - #370 / : / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Neutral Protease; domain 2 / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Neutral Protease; domain 2 - #40 / Beta-Lactamase - #370 / : / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Neutral Protease; domain 2 / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Archaeal flagellar ATPase motor FlaI
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Reindl, S. / Williams, G.J. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: Insights into FlaI Functions in Archaeal Motor Assembly and Motility from Structures, Conformations, and Genetics.
著者: Reindl, S. / Ghosh, A. / Williams, G.J. / Lassak, K. / Neiner, T. / Henche, A.L. / Albers, S.V. / Tainer, J.A.
履歴
登録2012年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月1日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FlaI ATPase
B: FlaI ATPase
C: FlaI ATPase
D: FlaI ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,3424
ポリマ－235,3424
非ポリマー00
水00
1
A: FlaI ATPase
B: FlaI ATPase

A: FlaI ATPase
B: FlaI ATPase

A: FlaI ATPase
B: FlaI ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,0136
ポリマ－353,0136
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area20330 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area135530 Å2
手法PISA
2
C: FlaI ATPase
D: FlaI ATPase

C: FlaI ATPase
D: FlaI ATPase

C: FlaI ATPase
D: FlaI ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,0136
ポリマ－353,0136
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area19190 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area137030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.018, 130.018, 311.772
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質
FlaI ATPase / Conserved Archaeal protein


分子量: 58835.430 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
株: ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770
遺伝子: 1173, Saci_1173 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4J9L0, EC: 3.6.1.4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.95 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: 100mM HEPES pH 7.0, 22% Polyvinylpyrrolidone K 15, 10 mM CoCl2, 15% glycerol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.07
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月25日
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.59→49.923 Å / Num. obs: 34740 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 3.59→3.76 Å / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IHQ

4ihq


解像度: 3.59→49.92 Å / SU ML: 0.59 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 1987 5.73 %
Rwork0.243 --
obs0.246 34698 99.8 %
all-34731 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.59→49.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16239 0 0 0 16239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01816562
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.62822434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6456276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0972561
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062860
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.59-3.67830.38191410.31592304X-RAY DIFFRACTION99
3.6783-3.77770.41591460.31372323X-RAY DIFFRACTION100
3.7777-3.88880.37421390.31592330X-RAY DIFFRACTION100
3.8888-4.01430.3871420.30812341X-RAY DIFFRACTION100
4.0143-4.15770.37481420.29552323X-RAY DIFFRACTION100
4.1577-4.32410.35191380.28942369X-RAY DIFFRACTION100
4.3241-4.52080.31681410.2622313X-RAY DIFFRACTION100
4.5208-4.75890.2941370.24462331X-RAY DIFFRACTION100
4.7589-5.05680.29891470.24022357X-RAY DIFFRACTION100
5.0568-5.44680.30981400.23192340X-RAY DIFFRACTION100
5.4468-5.99410.29641450.23032323X-RAY DIFFRACTION100
5.9941-6.85960.32931440.23642365X-RAY DIFFRACTION100
6.8596-8.63510.26361460.22072347X-RAY DIFFRACTION100
8.6351-49.92830.25541390.20132345X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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