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- PDB-6wa8: Crystal structure of the E. coli transcription termination factor Rho -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wa8
タイトルCrystal structure of the E. coli transcription termination factor Rho
要素Transcription termination factor Rho
キーワードTRANSCRIPTION / Hydrolase / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain ...Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Fan, C. / Rees, D.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the Escherichia coli transcription termination factor Rho.
著者: Fan, C. / Rees, D.C.
履歴
登録2020年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor Rho
B: Transcription termination factor Rho
C: Transcription termination factor Rho
D: Transcription termination factor Rho
E: Transcription termination factor Rho
F: Transcription termination factor Rho
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,46412
ポリマ－282,4216
非ポリマー3,0436
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.745, 101.902, 184.016
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.770, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLYGLY(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB1 - 221 - 22
12ASNASNSERSER(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB25 - 4525 - 45
13ASPASPPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB48 - 10348 - 103
14TYRTYRPHEPHE(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB110 - 121110 - 121
15LYSLYSPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB130 - 138130 - 138
16SERSERMETMET(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB143 - 147143 - 147
17GLYGLYALAALA(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB152 - 182152 - 182
18THRTHRLEULEU(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB185 - 222185 - 222
19GLYGLYPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB225 - 279225 - 279
110VALVALILEILE(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB284 - 349284 - 349
111VALVALMETMET(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB354 - 390354 - 390
112ASPASPMETMET(chain 'B' and (resid 1 through 23 or resid 25...BB394 - 405394 - 405
21METMETGLYGLY(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC1 - 221 - 22
22ASNASNSERSER(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC25 - 4525 - 45
23ASPASPPROPRO(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC48 - 10348 - 103
24TYRTYRPHEPHE(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC110 - 121110 - 121
25LYSLYSPROPRO(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC130 - 138130 - 138
26SERSERMETMET(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC143 - 147143 - 147
27GLYGLYALAALA(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC152 - 182152 - 182
28THRTHRLEULEU(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC185 - 222185 - 222
29GLYGLYPROPRO(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC225 - 279225 - 279
210VALVALILEILE(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC284 - 349284 - 349
211VALVALMETMET(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC354 - 390354 - 390
212ASPASPMETMET(chain 'C' and (resid 1 through 23 or resid 25...CC394 - 405394 - 405
31METMETGLYGLY(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD1 - 221 - 22
32ASNASNSERSER(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD25 - 4525 - 45
33ASPASPPROPRO(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD48 - 10348 - 103
34TYRTYRPHEPHE(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD110 - 121110 - 121
35LYSLYSPROPRO(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD130 - 138130 - 138
36SERSERMETMET(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD143 - 147143 - 147
37GLYGLYALAALA(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD152 - 182152 - 182
38THRTHRLEULEU(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD185 - 222185 - 222
39GLYGLYPROPRO(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD225 - 279225 - 279
310VALVALILEILE(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD284 - 349284 - 349
311VALVALMETMET(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD354 - 390354 - 390
312ASPASPMETMET(chain 'D' and (resid 1 through 23 or resid 25...DD394 - 405394 - 405
41METMETGLYGLY(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE1 - 221 - 22
42ASNASNSERSER(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE25 - 4525 - 45
43ASPASPPROPRO(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE48 - 10348 - 103
44TYRTYRPHEPHE(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE110 - 121110 - 121
45LYSLYSPROPRO(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE130 - 138130 - 138
46SERSERMETMET(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE143 - 147143 - 147
47GLYGLYALAALA(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE152 - 182152 - 182
48THRTHRLEULEU(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE185 - 222185 - 222
49GLYGLYPROPRO(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE225 - 279225 - 279
410VALVALILEILE(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE284 - 349284 - 349
411VALVALMETMET(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE354 - 390354 - 390
412ASPASPMETMET(chain 'E' and (resid 1 through 23 or resid 25...EE394 - 405394 - 405
51METMETGLYGLY(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF1 - 221 - 22
52ASNASNSERSER(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF25 - 4525 - 45
53ASPASPPROPRO(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF48 - 10348 - 103
54TYRTYRPHEPHE(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF110 - 121110 - 121
55LYSLYSPROPRO(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF130 - 138130 - 138
56SERSERMETMET(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF143 - 147143 - 147
57GLYGLYALAALA(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF152 - 182152 - 182
58THRTHRLEULEU(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF185 - 222185 - 222
59GLYGLYPROPRO(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF225 - 279225 - 279
510VALVALILEILE(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF284 - 349284 - 349
511VALVALMETMET(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF354 - 390354 - 390
512ASPASPMETMET(chain 'F' and (resid 1 through 23 or resid 25...FF394 - 405394 - 405

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要素

#1: タンパク質
Transcription termination factor Rho / ATP-dependent helicase Rho


分子量: 47070.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rho, nitA, psuA, rnsC, sbaA, tsu, b3783, JW3756 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0AG30, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 100 mM NaCl, 100 mM Tris pH 8.3, 28% PEG2000MME, 20 mM ATP, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→39.79 Å / Num. obs: 43015 / % possible obs: 99.61 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 88.34 Å2 / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.2058 / Rpim(I) all: 0.08388 / Rrim(I) all: 0.2225 / Net I/σ(I): 8.92
反射 シェル解像度: 3.3→3.418 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 1.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.34 / Num. unique obs: 4146 / CC1/2: 0.55 / CC star: 0.842 / Rpim(I) all: 0.5969 / Rrim(I) all: 1.551 / % possible all: 97.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACTデータ抽出
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
JBluIce-EPICSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PVO

1pvo


解像度: 3.3→39.79 Å / SU ML: 0.4931 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.7835
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2961 2095 4.88 %
Rwork0.2515 40807 -
obs0.2537 42902 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 101.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→39.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19590 0 186 0 19776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001820080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.575827092
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04243080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00373502
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.02962780
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.380.34181330.32522571X-RAY DIFFRACTION96.16
3.38-3.460.3871460.30742710X-RAY DIFFRACTION99.79
3.46-3.550.32181410.30962712X-RAY DIFFRACTION99.96
3.56-3.660.38381520.31612691X-RAY DIFFRACTION99.93
3.66-3.780.38911190.30792734X-RAY DIFFRACTION99.93
3.78-3.910.30551430.28662714X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.070.32181330.2662721X-RAY DIFFRACTION100
4.07-4.250.24361460.25532720X-RAY DIFFRACTION100
4.25-4.480.29171570.24012711X-RAY DIFFRACTION99.97
4.48-4.760.2931410.22292734X-RAY DIFFRACTION100
4.76-5.120.28451220.22392727X-RAY DIFFRACTION100
5.12-5.640.33381500.25752740X-RAY DIFFRACTION100
5.64-6.450.29911450.2672736X-RAY DIFFRACTION100
6.45-8.120.26681300.252775X-RAY DIFFRACTION100
8.12-39.790.23141370.19292811X-RAY DIFFRACTION99.46
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.6940334532 Å / Origin y: -12.8189458953 Å / Origin z: 43.4903218321 Å
111213212223313233
T0.483160583526 Å2-0.0215539646395 Å20.228949238256 Å2-0.463452880973 Å20.0082716642686 Å2--0.722635441431 Å2
L0.488541147526 °2-0.0543749354777 °2-0.164981782135 °2-0.253709993025 °20.0275314950275 °2--0.710334472196 °2
S0.0878177888481 Å °-0.0572394576712 Å °-0.124970982765 Å °0.0630852984348 Å °-0.0489240869261 Å °0.0313244840754 Å °0.031145669381 Å °-0.0389921988324 Å °-0.0402626518729 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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