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- PDB-2oaq: Crystal structure of the archaeal secretion ATPase GspE in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oaq
タイトルCrystal structure of the archaeal secretion ATPase GspE in complex with phosphate
要素Type II secretion system protein
キーワードHYDROLASE / Hexameric ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #380 / : / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Type II secretion system protein (GspE-2)
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Yamagata, A. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Hexameric structures of the archaeal secretion ATPase GspE and implications for a universal secretion mechanism.
著者: Yamagata, A. / Tainer, J.A.
履歴
登録2006年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Type II secretion system protein
2: Type II secretion system protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1716
ポリマ－119,7912
非ポリマー3804
水00
1
1: Type II secretion system protein
2: Type II secretion system protein
ヘテロ分子

1: Type II secretion system protein
2: Type II secretion system protein
ヘテロ分子

1: Type II secretion system protein
2: Type II secretion system protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)360,51318
ポリマ－359,3736
非ポリマー1,14012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.608, 132.608, 445.283
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: y-x,-x,z and -y,x-y,z

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要素

#1: タンパク質 Type II secretion system protein / GspE-2


分子量: 59895.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: DSM 4304 / プラスミド: pET11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: O29598
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: 10% PEG 8000, 5% PEG 400, 1.5 M NaCl, 0.1 M Na/K phosphate, pH 8.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97802
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月3日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) liquid N2 cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97802 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50.09 Å / Num. all: 25970 / Num. obs: 25970 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 6 % / Limit h max: 36 / Limit h min: 0 / Limit k max: 36 / Limit k min: 0 / Limit l max: 141 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 99384.3 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Χ2: 0.975 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3.15→3.26 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2400 / Χ2: 0.528 / % possible all: 92.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 3.15→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.6 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1200 4.5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all-26318 --
obs-24657 93.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 21.179 Å2 / ksol: 0.270783 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.81 Å2 / Biso mean: 60.691 Å2 / Biso min: 19.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.741 Å2-6.005 Å20 Å2
2--18.741 Å20 Å2
3----37.482 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.61 Å
Luzzati d res high-3.16
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7977 0 20 0 7997
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.92
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.15-3.30.3251405.40.3324320.0273231257279.6
3.3-3.470.2781324.60.29527480.0243242288088.8
3.47-3.690.241394.60.25129150.023273305493.3
3.69-3.970.251504.80.20929600.023255311095.5
3.97-4.370.2191645.20.18929990.0173261316397
4.37-4.990.1981584.90.17330800.0163298323898.2
4.99-6.260.2291544.70.2131120.0183326326698.2
6.26-19.980.231634.80.22532110.0183440337498.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2po4_xplor.parpo4_xplor.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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