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万見
- PDB-6wve: Chicken SPCS1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wve
タイトルChicken SPCS1
要素Green fluorescent protein,Chicken Signal Peptidase Complex Subunit 1,Green fluorescent protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Signal Peptidase Complex Subunit 1(SPCS1)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / signal peptidase complex / signal peptide processing / protein targeting to ER / virion assembly / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / ribosome binding / viral protein processing
類似検索 - 分子機能
Signal peptidase complex subunit Spc1 / Signal peptidase complex subunit 1 / Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit (SPC12) / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.429 Å
データ登録者Liu, S. / Li, W.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL121718 米国
Other privateForefront of Science Award 米国
Other privateMCII 2020-854 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R21 EY028705 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM131008 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Termini restraining of small membrane proteins enables structure determination at near-atomic resolution.
著者: Liu, S. / Li, S. / Yang, Y. / Li, W.
履歴
登録2020年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein,Chicken Signal Peptidase Complex Subunit 1,Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6061
ポリマ－35,6061
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.960, 55.300, 92.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.910, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-459-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein,Chicken Signal Peptidase Complex Subunit 1,Green fluorescent protein / SPCS1


分子量: 35606.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
遺伝子: GFP, SPCS1 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P42212, UniProt: E1BX11
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6
詳細: 25% PEG 400, 100 mM ammonium acetate, 0.1 M MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.429→50 Å / Num. obs: 18471 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.143 / Χ2: 1.134 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.45-2.493.41.1399320.6190.7251.3581.06598.4
2.49-2.543.61.0049260.6490.6241.1891.00898.7
2.54-2.593.60.8569160.7770.5261.01198.5
2.59-2.643.70.869090.730.5121.0061.03998.5
2.64-2.73.70.8019230.7670.4880.9431.0498.7
2.7-2.763.70.6459070.8290.3930.761.02297.9
2.76-2.833.40.5659320.8360.3570.6731.1498.5
2.83-2.93.70.5149180.8610.3110.6051.21298.7
2.9-2.993.90.4239230.9150.2510.4941.31598.8
2.99-3.093.90.3299300.9390.1990.3871.30899.3
3.09-3.23.90.2489140.9550.1490.2911.27298
3.2-3.323.80.2219330.9660.1350.261.26598.4
3.32-3.483.40.1589130.9810.1020.1891.34897.4
3.48-3.663.70.1369140.9830.0880.1631.22998.1
3.66-3.893.90.1149200.9880.0720.1361.10897.7
3.89-4.193.70.0979110.9860.0620.1161.06796.2
4.19-4.613.30.0749050.9910.0490.0891.09295
4.61-5.283.60.079230.9870.0440.0831.06597.9
5.28-6.653.60.0659510.9910.0410.0771.06898.3
6.65-503.50.0519710.9980.030.060.96697.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B3P

2b3p


解像度: 2.429→49.024 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2323 734 4.63 %
Rwork0.2042 15108 -
obs0.2055 15842 83.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 126.27 Å2 / Biso mean: 48.3334 Å2 / Biso min: 7.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.429→49.024 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2353 0 0 70 2423
Biso mean---42.79 -
残基数----297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6953265
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.0791406
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003419
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4293-2.61680.2737910.2462153343
2.6168-2.88010.28111330.2396288881
2.8801-3.29680.24091760.2155356799
3.2968-4.15330.21091750.1893350497
4.1533-49.0240.2211590.1937361697
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1587-0.1136-0.97032.18610.48362.64990.0675-0.73440.12410.3330.1771-0.01820.00340.1516-0.05480.1201-0.0027-0.05780.1540.00970.13186.0997-4.535794.5959
20.6327-0.3997-1.78250.53420.4142.43150.2617-0.5705-0.1290.27380.05560.0159-0.7135-0.5232-0.25640.70210.22490.0931.09510.07030.401755.69249.8276120.8593
33.7839-0.7365-0.81351.4924-0.34072.52030.0035-0.67080.03590.3190.1860.320.0527-0.0903-0.11460.16990.01360.00080.2114-0.00750.158681.3026-3.944196.5451
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 160 )A4 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 161 through 233 )A161 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 234 through 306 )A234 - 306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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