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- PDB-6wq0: Cryo-EM of the S. solfataricus rod-shaped virus, SSRV1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wq0
タイトルCryo-EM of the S. solfataricus rod-shaped virus, SSRV1
要素
  • (DNA (301-MER)) x 2
  • Structural protein
キーワードVIRUS / helical symmetry / archaeal virus / rod-like virus / structural protein
機能・相同性DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100)
機能・相同性情報
生物種unclassified Rudivirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, F. / Baquero, D.P. / Beltran, L.C. / Prangishvili, D. / Krupovic, M. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structures of filamentous viruses infecting hyperthermophilic archaea explain DNA stabilization in extreme environments.
著者: Fengbin Wang / Diana P Baquero / Leticia C Beltran / Zhangli Su / Tomasz Osinski / Weili Zheng / David Prangishvili / Mart Krupovic / Edward H Egelman /
要旨: Living organisms expend metabolic energy to repair and maintain their genomes, while viruses protect their genetic material by completely passive means. We have used cryo-electron microscopy (cryo-EM) ...Living organisms expend metabolic energy to repair and maintain their genomes, while viruses protect their genetic material by completely passive means. We have used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to solve the atomic structures of two filamentous double-stranded DNA viruses that infect archaeal hosts living in nearly boiling acid: rod-shaped virus 1 (SSRV1), at 2.8-Å resolution, and filamentous virus (SIFV), at 4.0-Å resolution. The SIFV nucleocapsid is formed by a heterodimer of two homologous proteins and is membrane enveloped, while SSRV1 has a nucleocapsid formed by a homodimer and is not enveloped. In both, the capsid proteins wrap around the DNA and maintain it in an A-form. We suggest that the A-form is due to both a nonspecific desolvation of the DNA by the protein, and a specific coordination of the DNA phosphate groups by positively charged residues. We extend these observations by comparisons with four other archaeal filamentous viruses whose structures we have previously determined, and show that all 10 capsid proteins (from four heterodimers and two homodimers) have obvious structural homology while sequence similarity can be nonexistent. This arises from most capsid residues not being under any strong selective pressure. The inability to detect homology at the sequence level arises from the sampling of viruses in this part of the biosphere being extremely sparse. Comparative structural and genomic analyses suggest that nonenveloped archaeal viruses have evolved from enveloped viruses by shedding the membrane, indicating that this trait may be relatively easily lost during virus evolution.
履歴
登録2020年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21867
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21867
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
7: DNA (301-MER)
8: DNA (301-MER)
A: Structural protein
B: Structural protein
C: Structural protein
D: Structural protein
E: Structural protein
F: Structural protein
G: Structural protein
H: Structural protein
I: Structural protein
J: Structural protein
K: Structural protein
L: Structural protein
M: Structural protein
N: Structural protein
O: Structural protein
P: Structural protein
Q: Structural protein
R: Structural protein
S: Structural protein
T: Structural protein
U: Structural protein
V: Structural protein
W: Structural protein
a: Structural protein
b: Structural protein
c: Structural protein
d: Structural protein
e: Structural protein
f: Structural protein
g: Structural protein
h: Structural protein
i: Structural protein
j: Structural protein
k: Structural protein
l: Structural protein
m: Structural protein
n: Structural protein
o: Structural protein
p: Structural protein
q: Structural protein
r: Structural protein
s: Structural protein
t: Structural protein
u: Structural protein
v: Structural protein
w: Structural protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)839,27448
ポリマ－839,27448
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, helical filament was observed by negative staining and Cryo-EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area370700 Å2
ΔGint-2578 kcal/mol
Surface area185600 Å2

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要素

#1: DNA鎖 DNA (301-MER)


分子量: 92878.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) unclassified Rudivirus (ウイルス)
Plasmid details: It is rod-like virus purified from a S. solfataricus strain
#2: DNA鎖 DNA (301-MER)


分子量: 92869.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) unclassified Rudivirus (ウイルス)
#3: タンパク質 ...
Structural protein


分子量: 14207.113 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) unclassified Rudivirus (ウイルス)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: S. solfataricus rod-shaped virus, SSRV1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: unclassified Rudivirus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Saccharolobus solfataricus
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 24.53 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.94 Å / らせん対称軸の対称性: D1
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 470000 / 詳細: MODEL:MAP FSC, D99, MAP:MAP FSC / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00759982
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69284291
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.96333200
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0459584
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0078744

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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