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- PDB-6wm1: Crystal structure of the Grb2 SH2 domain in complex with a tripep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wm1
タイトルCrystal structure of the Grb2 SH2 domain in complex with a tripeptide: Ac-pY-Ac6c-N-phenylpropyl
要素
  • ACE-PTR-02K-ASN-PRA
  • Growth factor receptor-bound protein 2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Grb2 SH2 Ligand preorganization
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / vesicle membrane / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / vesicle membrane / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Costimulation by the CD28 family / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / regulation of MAPK cascade / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / SOS-mediated signalling / RET signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / signal transduction in response to DNA damage / SHC-related events triggered by IGF1R / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signal attenuation / Interleukin receptor SHC signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / myelination / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / ephrin receptor binding / NCAM signaling for neurite out-growth / phosphotyrosine residue binding / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cellular response to ionizing radiation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / FCERI mediated MAPK activation / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR1 signaling / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / B cell receptor signaling pathway / Spry regulation of FGF signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Martin, S.F. / Clements, J.H.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)GM 84965 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE 0750329 米国
Robert A. Welch FoundationF-0652 米国
Welch FoundationH-F-0032 米国
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Some thermodynamic effects of varying nonpolar surfaces in protein-ligand interactions.
著者: Cramer, D.L. / Cheng, B. / Tian, J. / Clements, J.H. / Wypych, R.M. / Martin, S.F.
履歴
登録2020年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
C: Growth factor receptor-bound protein 2
B: ACE-PTR-02K-ASN-PRA
D: ACE-PTR-02K-ASN-PRA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0648
ポリマ－28,8044
非ポリマー2604
水2,648147
1
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: ACE-PTR-02K-ASN-PRA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4022
ポリマ－14,4022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Growth factor receptor-bound protein 2
D: ACE-PTR-02K-ASN-PRA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6626
ポリマ－14,4022
非ポリマー2604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.010, 62.977, 90.889
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 2 / Adapter protein GRB2 / Protein Ash / SH2/SH3 adapter GRB2


分子量: 13758.543 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / プラスミド: PQE-60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド ACE-PTR-02K-ASN-PRA


分子量: 643.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 151分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: An aqueous solution containing a 1.5 molar ratio of ligand to protein, 10 mg/mL, was prepared. 4.0 ul of this solution was mixed with 3.0 ul precipitant solution containing 0.1 M HEPES, pH 7. ...詳細: An aqueous solution containing a 1.5 molar ratio of ligand to protein, 10 mg/mL, was prepared. 4.0 ul of this solution was mixed with 3.0 ul precipitant solution containing 0.1 M HEPES, pH 7.5, and 25% w/v polyethylene glycol, MW 10,000, and allowed to equilibrate with 350 ul of the aforementioned precipitant well solution at 298 K. Useable crystals grew after 4 weeks

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年5月18日
放射モノクロメーター: Blue Max-flux Confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→51.76 Å / Num. obs: 16789 / % possible obs: 84.6 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Χ2: 1.234 / Net I/σ(I): 46.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.8610.50.11317701.377192.4
1.86-1.949.20.09712961.474166.6
1.94-2.0310.50.07818101.385193.1
2.03-2.1310.50.06518431.259193.7
2.13-2.27100.06210391.202152.7
2.27-2.4410.30.05316851.23186.2
2.44-2.6910.50.04718881.133195.8
2.69-3.0810.50.04219111.259195.8
3.08-3.889.60.03714621.045172
3.88-109.50.03220851.015197

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 30.56 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.85 Å
Translation2.5 Å36.85 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P9V

4p9v


解像度: 1.8→51.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 2.888 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.166
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2448 850 5.1 %RANDOM
Rwork0.1769 ---
obs0.1802 15867 84.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso max: 66.89 Å2 / Biso mean: 23.136 Å2 / Biso min: 7.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9 Å20 Å20 Å2
2---2.4 Å20 Å2
3----0.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→51.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1652 0 106 147 1905
Biso mean--27.08 27.6 -
残基数----200
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221853
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0191.9782496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.145210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.58523.26192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.74715314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3221514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1640.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211442
LS精密化 シェル解像度: 1.801→1.848 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 64 -
Rwork0.231 1227 -
obs--91.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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