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- PDB-4p9v: Grb2 SH2 complexed with a pTyr-Ac6cN-Asn tripeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p9v
タイトルGrb2 SH2 complexed with a pTyr-Ac6cN-Asn tripeptide
要素
  • Growth factor receptor-bound protein 2
  • PHQ-PTR-02K-ASN-NH2
キーワードSignaling Protein/Antagonist / Grb2 SH2 / Cation-Pi Interaction / Signaling Protein-Antagonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / ephrin receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / phosphotyrosine residue binding / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Clements, J.H. / Martin, S.F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 84965 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE 0750329 米国
Robert A. Welch FoundationF-652 米国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Protein-ligand interactions: Probing the energetics of a putative cation-pi interaction.
著者: Myslinski, J.M. / Clements, J.H. / Martin, S.F.
履歴
登録2014年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22014年12月24日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: PHQ-PTR-02K-ASN-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4453
ポリマ－14,4102
非ポリマー351
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.935, 41.935, 108.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 2 / Adapter protein GRB2 / Protein Ash / SH2/SH3 adapter GRB2


分子量: 13758.543 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 53-163 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / プラスミド: pQE-60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド PHQ-PTR-02K-ASN-NH2


分子量: 651.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 25.83 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M TRIS hydrochloride, 30% w/v polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 11451 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 31.8
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Mean I/σ(I) obs: 19.2 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0117 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S8O

3s8o


解像度: 1.64→39.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 1.726 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2572 560 4.9 %RANDOM
Rwork0.2037 ---
obs0.20614 10836 90.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.403 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å20 Å2
2---0.72 Å2-0 Å2
3---1.45 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.64→39.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数858 0 1 56 915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.02891
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1921.9791203
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2375101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.66822.95544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.94915145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.635157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.4430.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.681 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 50 -
Rwork0.256 730 -
obs--97.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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