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万見
- PDB-1qad: Crystal Structure of the C-Terminal SH2 Domain of the P85 alpha R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qad
タイトルCrystal Structure of the C-Terminal SH2 Domain of the P85 alpha Regulatory Subunit of Phosphoinositide 3-Kinase: An SH2 domain mimicking its own substrate
要素PI3-KINASE P85 ALPHA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE / PHOPHOTYROSINE-BINDING DOMAIN / SUBSTRATE MIMICKING
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOC GTPase cycle / PI3K events in ERBB4 signaling / Interleukin-7 signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / CDC42 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle ...RHOC GTPase cycle / PI3K events in ERBB4 signaling / Interleukin-7 signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / CDC42 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / FLT3 Signaling / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / IRS-mediated signalling / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by SCF-KIT / Downstream signal transduction / PI3K/AKT activation / Signaling by ALK / Role of phospholipids in phagocytosis / Tie2 Signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RAC1 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / RND3 GTPase cycle / Co-stimulation by ICOS / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling / GP1b-IX-V activation signalling / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOA GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / DAP12 signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / Regulation of signaling by CBL / Downstream TCR signaling / RHOG GTPase cycle / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex / ErbB-3 class receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (q) signalling events / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / insulin receptor substrate binding / enzyme-substrate adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / insulin-like growth factor receptor binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein import into nucleus / cellular response to insulin stimulus / insulin receptor signaling pathway / protein transport / protein stabilization / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hoedemaeker, P.J. / Siegal, G. / Roe, M. / Driscoll, P.C. / Abrahams, J.P.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the C-terminal SH2 domain of the p85alpha regulatory subunit of phosphoinositide 3-kinase: an SH2 domain mimicking its own substrate.
著者: Hoedemaeker, F.J. / Siegal, G. / Roe, S.M. / Driscoll, P.C. / Abrahams, J.P.
履歴
登録1999年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PI3-KINASE P85 ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6151
ポリマ－12,6151
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.680, 46.920, 62.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PI3-KINASE P85 ALPHA SUBUNIT


分子量: 12615.052 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P23727
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.427 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: spontaneous crystallisation / pH: 7.5
詳細: TRIS-HCL, NACL, EDTA, DTT, pH 7.5, SPONTANEOUS CRYSTALLISATION, temperature 277.0K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
11mM protein (~13mg/ml)11
250mM TRIS-HCL12
350mM NaCl12
41mM DTT12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Eck, M.J., (1993) Nature, 362, 87. / pH: 4.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125-35 %PEG20001reservoircan be replaced by PEG4000 or PEG8000
250 mM1reservoirMgCl2
3100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
450 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23.44 Å / Num. all: 10947 / Num. obs: 10947 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 10.2 / % possible all: 84.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 37237 / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.5 % / Num. unique obs: 677 / Num. measured obs: 2058 / Rmerge(I) obs: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
WARPモデル構築
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
ARP/wARPモデル構築
精密化開始モデル: 1BFJ

1bfj


解像度: 1.8→23.44 Å / SU B: 2.3668 / SU ML: 0.07628 / 交差検証法: Rfree / ESU R Free: 0.14209 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: CONJUGATED DIRECTION METHOD WITH MAXIMUM LIKELYHOOD TARGET (REFMAC_aniso)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1121 -RANDOM
Rwork0.158 ---
all-10947 --
obs-9826 88.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数830 0 0 185 1015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.1
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.85 Å / Rfactor Rfree: 0.231 / Num. reflection Rfree: 135 / Num. reflection Rwork: 1159 / Rfactor obs: 0.118

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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