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- PDB-6wih: N-terminal mutation of ISCU2 (L35H36) traps Nfs1 Cys loop in the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wih
タイトルN-terminal mutation of ISCU2 (L35H36) traps Nfs1 Cys loop in the active site of ISCU2 without metal present. Structure of human mitochondrial complex Nfs1-ISCU2(L35H36)-ISD11 with E.coli ACP1 at 1.9 A resolution (NIAU)2.
要素
  • Acyl carrier protein
  • Cysteine desulfurase, mitochondrial
  • Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
  • LYR motif-containing protein 4
キーワードTRANSFERASE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [4Fe-4S] cluster assembly / positive regulation of aconitate hydratase activity / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone ...negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [4Fe-4S] cluster assembly / positive regulation of aconitate hydratase activity / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / acyl binding / acyl carrier activity / ferrous iron binding / fatty acid biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / Maturation of replicase proteins / intracellular iron ion homeostasis / molecular adaptor activity / nuclear body / mitochondrial matrix / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / centrosome / lipid binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / : / Sufe protein. Chain: A - #10 / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Sufe protein. Chain: A / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site ...LYRM4, LYR domain / : / Sufe protein. Chain: A - #10 / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Sufe protein. Chain: A / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q1 / Chem-EDT / 2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Acyl carrier protein / Acyl carrier protein / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Boniecki, M.T. / Cygler, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The essential function of ISCU2 and its conserved N-terminus in Fe/S cluster biogenesis
著者: Freibert, S.A. / Boniecki, M.T. / Shulz, V. / Wilbrecht, C. / Krapoth, N. / Muhlenhoff, U. / Stehling, O. / Cygler, M. / Lill, R.
履歴
登録2020年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Acyl carrier protein
D: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,19266
ポリマ－79,9644
非ポリマー6,22862
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20590 Å2
ΔGint117 kcal/mol
Surface area28550 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)86.350, 86.350, 245.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-672-

HOH

21A-890-

HOH

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase, mitochondrial


分子量: 45081.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFS1, NIFS, HUSSY-08 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y697, cysteine desulfurase
#2: タンパク質 LYR motif-containing protein 4


分子量: 10763.483 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYRM4, C6orf149, ISD11, CGI-203 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD34
#3: タンパク質 Acyl carrier protein / ACP


分子量: 8514.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MJ81, UniProt: P0A6A8*PLUS
#4: タンパク質 Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial / NifU-like N-terminal domain-containing protein / NifU-like protein


分子量: 15604.977 Da / 分子数: 1 / Mutation: S11H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISCU, NIFUN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1K1

-
非ポリマー , 11種, 493分子

#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#9: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-P15 / 2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / ヘキサエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 296.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H28O7
#11: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#12: 化合物 ChemComp-EDT / {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID / EDTA


分子量: 292.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O8
#13: 化合物 ChemComp-8Q1 / S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate / S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine


分子量: 540.651 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H45N2O8PS
#14: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#15: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M MES pH 5.5 22.5 % PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.972 Å / Num. obs: 74322 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.66
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / Num. unique obs: 7325 / CC1/2: 0.909

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
AutoProcessデータ削減
AutoProcessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6W1D

6w1d


解像度: 1.9→48.972 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1861 3717 5 %
Rwork0.1506 --
obs0.1523 74319 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 127.72 Å2 / Biso mean: 37.3947 Å2 / Biso min: 10.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→48.972 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5236 0 412 431 6079
Biso mean--58.91 41.6 -
残基数----685
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.9-1.9240.26451370.21812592
1.924-1.94930.22831330.19852540
1.9493-1.9760.2441360.19272584
1.976-2.00430.22041370.17122595
2.0043-2.03420.2041350.15962561
2.0342-2.0660.20281350.15672558
2.066-2.09980.19281360.14982598
2.0998-2.1360.19351340.14752536
2.136-2.17490.15981370.14522598
2.1749-2.21670.21021370.14842604
2.2167-2.2620.20481350.14592564
2.262-2.31120.19291350.14442578
2.3112-2.36490.16611360.14022572
2.3649-2.42410.17671360.14712601
2.4241-2.48960.19271370.15112596
2.4896-2.56280.23351370.15252596
2.5628-2.64560.1771370.15512615
2.6456-2.74010.21221370.14632590
2.7401-2.84980.18661370.14682617
2.8498-2.97950.17411390.14762641
2.9795-3.13660.17451370.14742598
3.1366-3.3330.19341400.15162650
3.333-3.59030.17261390.14642646
3.5903-3.95150.16431400.13382665
3.9515-4.52290.1541420.1332685
4.5229-5.6970.19281430.14682720
5.697-48.9720.19561530.17632902
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6190.0180.19590.3166-0.00781.44220.0007-0.0583-0.0440.01730.0183-0.06680.0320.2975-0.01210.1027-0.0040.00820.17960.00510.186741.636762.382874.2553
22.9551.4186-0.41933.9304-0.66272.0243-0.09850.13080.2115-0.1290.0806-0.0035-0.33660.0969-0.0250.20540.0114-0.00940.1262-0.00980.189524.559385.603467.228
35.1543-0.82430.20521.66221.5644.3984-0.0046-0.93030.670.86320.10360.1473-0.5173-0.5042-0.07520.91410.02720.11140.4163-0.03860.434918.5307102.43878.0591
41.90120.6174-0.43823.934-0.58964.8818-0.0681-0.3009-0.64870.08710.08560.17280.7355-0.0847-0.0750.27440.02970.03930.33790.09370.375225.291347.368108.88
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 55 through 460)A55 - 460
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 2 through 85)B2 - 85
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 2 through 301)C2 - 301
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 34 through 158)D34 - 158

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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