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万見
- PDB-6wia: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PROTECTIVE PROTEIN/CATHEPSIN A, DFP-IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wia
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PROTECTIVE PROTEIN/CATHEPSIN A, DFP-INHIBITED (AGED)
要素Lysosomal protective protein
キーワードHYDROLASE / Lysosomal / Cathepsin A / CatA / CTSA / organophosphate / renin-angiotensin system (RAS)
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase C / Defective NEU1 causes sialidosis / serine-type carboxypeptidase activity / Sialic acid metabolism / regulation of chaperone-mediated autophagy / Glycosphingolipid catabolism / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / carboxypeptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen ...carboxypeptidase C / Defective NEU1 causes sialidosis / serine-type carboxypeptidase activity / Sialic acid metabolism / regulation of chaperone-mediated autophagy / Glycosphingolipid catabolism / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / carboxypeptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / intracellular protein transport / enzyme activator activity / regulation of protein stability / azurophil granule lumen / lysosome / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Serine carboxypeptidase, serine active site / Serine carboxypeptidases, serine active site. / Peptidase S10, serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site / Serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / Lysosomal protective protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Compton, J.R. / Legler, P.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)#GW150096 米国
引用ジャーナル: Biochem. Pharmacol. / 年: 2020
タイトル: Structural and kinetic evidence of aging after organophosphate inhibition of human Cathepsin A.
著者: Bouknight, K.D. / Jurkouich, K.M. / Compton, J.R. / Khavrutskii, I.V. / Guelta, M.A. / Harvey, S.P. / Legler, P.M.
履歴
登録2020年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysosomal protective protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,31715
ポリマ－52,4071
非ポリマー1,91114
水3,117173
1
A: Lysosomal protective protein
ヘテロ分子

A: Lysosomal protective protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,63530
ポリマ－104,8142
非ポリマー3,82128
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area9420 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area32760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.273, 101.999, 48.114
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.610, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-690-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 Lysosomal protective protein / Carboxypeptidase C / Carboxypeptidase L / Cathepsin A / Protective protein cathepsin A / PPCA / ...Carboxypeptidase C / Carboxypeptidase L / Cathepsin A / Protective protein cathepsin A / PPCA / Protective protein for beta-galactosidase


分子量: 52406.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cell line / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSA, PPGB / プラスミド: pcDNA3.4 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10619, carboxypeptidase C
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 185分子

#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Crystallized in Crystal Screen Cryo II condition #12 (0.095 M cadmium chloride hydrate, 0.095 M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 28.5% v/v PEG 400, 5% glycerol). Mounted in 30% glycerol and ...詳細: Crystallized in Crystal Screen Cryo II condition #12 (0.095 M cadmium chloride hydrate, 0.095 M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 28.5% v/v PEG 400, 5% glycerol). Mounted in 30% glycerol and 70% CS Cryo II condition #12. Protein was inhibited with DFP in 25 mM Tris pH 8, 300 mM NaCl at R.T.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→41.7 Å / Num. obs: 21594 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.12 % / Rmerge(I) obs: 0.0836 / Net I/σ(I): 11.55
反射 シェル解像度: 2.21→2.31 Å / 冗長度: 5.05 % / Rmerge(I) obs: 0.3905 / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Num. unique obs: 2654 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
APEXデータ削減
APEXデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4az3

4az3


解像度: 2.21→41.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.33 / ESU R Free: 0.21
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2235 1075 5 %RANDOM
Rwork0.1947 ---
obs0.1962 20455 99.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.4 Å2 / Biso mean: 35.424 Å2 / Biso min: 4.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.41 Å20 Å2-2.25 Å2
2---0.85 Å2-0 Å2
3---3.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→41.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3281 0 88 173 3542
Biso mean--69.02 38.54 -
残基数----411
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0133474
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.0173027
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.6644701
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.6391.597056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9285411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.07923.944180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.31415536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.81512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0350.02723
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.267 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 80 -
Rwork0.29 1483 -
all-1563 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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